ساختمان پروتئین ها

صفحه 1:


صفحه 2:
بدن براي انجام وظایف خودبه طور مرتب به موادمغذي از جمله ویتامین , موادمعدني , پروتئین و کربوهیدرات و قیبر نیازدارد که اين مواد از منابع گياهي یا حيواني به دست مي آیند. يكي از مهم ترین تركيباتي که بدن انسان یه آن نیاز دارد, پروتئین است زیرا در ایجاد سلول و باقت نقش داشته و به ترمیم بافت ها دربدن نیز كمك مي کند. * پروتئین ها (8۲0۱6[05 برگرفته از کلمه ي يوناني 070105) اولین ماکرومولکول هاي بیولوژيك هستند که خصوصیات آن ها مورد بررسي قرارگرفته است و در تمامي سلول ها و قسمت هاي سلولي یافت مي شوند. ۶ پروتئین ها ماکرومولکول هاي پیچیده ي فيزيكي وعملكردي هستندکه درتمام گیاهان و جانوران یافت مي شوند. * پليمرهاي خطي هستند که از20 نوع اسیدآمینه (0-امینواسید) تشکیل شده اندکه براساس نوع پروتئین , تعداد امینواسیدها مي تواندتاچندهزار(2000-50)نیزبرسد. * وزن مولكولي اکثربروتئین ها دردامنه ي 220000-5500 قراردارد. اين ماکرومولکول ها علاوه بر ساختارمتقاوت , براساس نوع ومحل حضورشان عملکرد متقاوتي نیز دارند 

صفحه 3:
طبقه بندي پروتئین ها: بروتئين هاي ساده ‎(Simple Proteins)‏ : + پروتتین هايي که تنها از ريشه هاي آمينواسيدي تشکیل شده اند مثال. کیموتریپسینوژن,آلبومین,انسولین و هورمون رشد پروتئین هاي کونژوگه ‎(Complex or Conjugated proteins)‏ ۶ پرونئین هايي که علاوه برريشه ي آمينواسيدي, به طور دائمي اجزاء شيميايي ديگزي رانیزدرساختارخوددارند قسمت غيرآمينواسيدي پروتئین کونژوگه راگروه پروستتيك مي نامند كه ماهيت شيميايي آن اساس طبقه بندي این پروتئین ها مي باشد. مثال.نوکلئوبروتئین ها, لیپوپروتئین ها, گلیکویروتئین ها, متاویروتئین ها برخي از پروتئین ها بیش از يك گروه پروستتيك دارند که اين گروه ها معمولاً نقش مهمي را درفعالیت هاي بيولوزيكي بروتئين ايفا مي كنند. مثال.كزانتين اكسيداز(براي فعاليت نياز به يون فلزي ونوكلئوتيدفلاويني دارد.) 

صفحه 4:
Example B.-Lipopratein of blood Immunoglobulin G Casein of milk Hemoglobin Succinate dehydrogenase Ferritin Alcohol dehydrogenase Calmodulin Dinitrogenase Plastocyanin Prosthetic group Lipids Carbohydrates Phosphate groups Heme (iron porphyrin) Flavin nucleotides Iron Zinc Calcium Molybdenum Copper Lipoproteins Glycoproteins Phosphoproteins Hemoproteins Flavoproteins Metalloproteins 

صفحه 5:
سطوح ساختماني پرونئین ها: یریس صایسمول برآي دراق مضریم ساغمیان ماگرویواگین مان مان بروقن ها از روش سطح بندي میزان پيچيدگي ساختارآن ها استفاده مي کنند. چهار سطح ساختماني براي تشریح و درجه بندي پيچيدگي در ساختمان پروتئین ها گردیده است : ‎(Primary Structure) Jsl wlaisbw‏ (Secondary structure) ‏ساختمان دوم‎ (Tertiary Structure) ‏ساختمان سوم‎ (Quaternary Structure) ejlgz wlaisbo 

صفحه 6:
Primary structure مس لكي Cy mio) iy Secondary structure roguiar sub-structures three-dimensional structure: Quaternary str compiex of protein motecules 

صفحه 7:
:Primary Structure)) ‏ساختمان اول‎ | * ساختمان اول پروتئین ها به ترتیب قرارگرفتن اسيدهاي آمینه در زنجیره بلي پپتيدي و پيوندهاي كوالانسي پپتيدي اشاره مي کند. Jigs dpe Heb voles gal ‏این توالی آسنواسيدي‎ براي شکل گيري ساختمان طبيعي وعملکرديك پروتئین است. > آمینواسیدها با پيوندهاي كوالانسي پپتيدي (اتصال آمیدی) به هم متصل مي شوند تا زتجیره هاي پلي پپتيدي تشکیل شود. ~ پيوندپپتيدي نوعي پیوند آميدي است که بین گروه 0-كربوكسيل از يك اسیدآمینه و گروه 0-آمینو از اسید امینه ي دیگر به وجود مي اید. به ازاء توليدهرييوندپبتيدي, يك مولکول آب ازگروه هاي کریوکسیل و آمينوي شرکت کننده در این بیوند برداشته مي شود 7 امیتواسیدها داراي يك گروه کربوکسیل و يك گروه امینو بوده که به کرین 6 اتصال دارندو به خاطر اختلاف در 8 [زنجیره جانبی) از نظر ساختمان,اندازه,بارالكتريکي وحلالیت دراب متفاوت اند 

صفحه 8:
4 Aaa ‏اا‎ ‎5 | | |* | 1 ۳ و اس و باه دووو ودره دودروه سس i [aie 7۳۳ ۳ ‏تسس قاتا‎ 1 ‏نا‎ تس از با ۲ ۳ ا ا ا ل ال ل D ape ل انا انا تنس 9 27 uviod + oxo aa is ford nhs a on ‘tyne (9) Aiea) a a) Levee) cee Oe) ethene et) Typteptan (Tp) Pena Phe) Pe Pe) 0 Amino Acids II 

صفحه 9:
در پروتئین ها , کرین هاي 0 ريشه هاي آمینواسید مجاور توسط سه پیوند کوالان با نظم ‎Ca-C-N-Ca‏ از یکدیگر جدا مي شوند. پیوند پپتيدي موجود دربین کربن کربونیل يك اسیدآمینه ونیتروژن گروه آمينوي اسیدآمینه ي دیگر (00-۷۲4), ويژگي هاي نسبي پیوند دوگانه دارد.درواقع پیوند پپتيدي را مي توان به صورت يك هیبرید رزونانس در نظرگرقت. پیوند ((-) درپیوند پپتيدي قدري کوتاه تر از پیوند -) موجود دريك آمین ساده بوده و اتم هاي موجود در يك پیوند پپتيدي در يك صفحه قراردارند. به دلیل رزونانس , پیوند پپتيدي تقریباً به دو شکل متفاوت در نظر گرفته مي شود وبرخلاف پيوندهاي یگانه هیچ چرخش آزادي در اطراف پپوند پپتيدي وجودندارد. 6 ل ارو ۳ 1 ‎moe moi NESS,‏ مه سس i | H H eo Rp 

صفحه 10:
دو شکل مختلف پیوند پپتيدي کنفیگوراسپون سیس(15») وترانس (1۳۵05) ۶ در کنفیگوراسیون سیس , کرین هاي 0 مجاور و در نتیجه گروه هاي حجیم 8 متصل به آن ها نیز در يك طرف قراردارند !این گروه ها در این وضعیت براي یکدیگر ممانعت فضايي ايجادمي کنندبنابراین اين کنفیگوراسیون نامساعد است. در کنفیگوراسیون ترانس , گروه هاي حجيم متصل يه كربن هاي » در سمت مخالف ودرنتيجه ممانعت فضايي وجود ندارد.ازاين رو تقريباً تمامي بيوندهاي بيتيدي موجود دريروتئين ها از نوع ترانس مى باشد. nae H | = | 0 Ca: oF 1 | 1 Cx SN ee NN ‘a 0 II R H Or R Trans Cis 

صفحه 11:
۶ در زنجیره ي پلي پبتيدي , دواسیدآمینه ي انتهايي تنها درایجاد يك پیوند پيتيدي شرکت نموده ويكي از گروه هاي ۵-کریوکسیل يا 0-آمينوي آنها ازاد مي باشد.اين دو انتها به ترتیب انتهاي کریوکسیل و انتهاي: آمينوي زنجیزه ي پل پيتيدي نامیده:مي: شوند. > موقعیت پيوندهاي دي سولفید موجود دررشته ي پلي پپتيدي نیز در ساختمان اول پروتئین تعیین مي گردد. 

صفحه 12:
(Secondary Structure) p99 ylaixlu * به اشکال منظم مخصوصي اطلاق مي شود که توسط تعدادي از اسیدآمینه هاي مجاور هم به طور موضعي در قسمتي از رشته ي پلي پپتيدي ايجادمي شود. * مشخصه ي مهم اين ساختمان ها , تشکیل پيوندهيدروژني بین صفحات پپتيدي است. * دوشکل اصلي و منظم ساختمان دوم پروتئین: مارپیج ۵ وصفحات چین دار 8 * ساختمان هاي دوم دیگر: ‎ail> » (Turns) bb ay‏ ها (۱۵005) که ممکن است دربین مارپیج هاي 0 و 8 وجودداشته باشد. ‎ ‎ 

صفحه 13:
مارپیج (0-۳۱6۱۷) 0 : ۶ ساده ترین آرايشي که يك زنجیره ي يلي بيتيدي مي تواند ايجادكند, يك ساختمان ماربيچي است که اين ساختار درسال 1950 توسط ‎LinUs‏ ‎Pauling‏ » 60۲۵۷۷ 8۵۵۵۲ مطرح شدو آن را مارپیچ 0 نامیدند. * مارییچ ۵ به طورمتوسط حدود 25 درصد ساختمان دوم پلي پپتیدهاراتشکیل مي دهد. © ووه هلي وس عول رات مجو سردن به طون راننتت گرد چرعیدم وكروه 8 آمينواسيد, به سمت خارج اسكلت ماربيج بيرون مي ز تند. تعداداسيد آمينه درهردوركامل ماربيج:3/6 * به ازاي هر دور کامل , 5/4 انگستروم به طول ‎gayle‏ اضافه مي شود. اج ۳۳ * این ساختمان با تشکیل پيوندهاي هيدروژتي بین اتم هیدروژن گروه آمينوي يك پیوند پپتيدي و انم اکسیژن کربوتیل آمیتواسیدچهارم موجود درسمت انتهاي آمينوي آن ,ایجاد ويايدارمي شود. اين ساختمان , ساختمان غالب موجود درپروتئین هاي فيبري مانند 0- کراتین مي باشد 1 

صفحه 14:
آزمایشات نشان داده که يك مارپیچ ‏ تنها مي تواند دريلي پپتيدهايي ایجادشود که ازا- یا 0-آمینواسید تشکیل شده باشدومخلوط دوایزومرفضايي قابلیت تشکیل ساختمان منظم مارييج ‎ot‏ رانخواهدداشت. -آمینواسیدها قادربه لیجاد هر دونوع مارپیجه راستگ ردانوچپگ ردانب وده, ولي مارپیج های‌چیگردان‌در پروتئین‌ها مشاهده نشده است * مارپیج 0 تشکیل شده از 0-آمینواسیدها, مارپیج چپ گردمي باشد. * مارپیچ هاي 0 معمولاً در سطح پروتئین ها مشاهده مي شوند اما ممکن است در داخل پروتئین ها نیز وجودداشته باشند. 

صفحه 15:
> مارییچ هاي آمفي پاینك (عنطادم۸0 ‎(helix‏ بسياري از مارپیج هاي 0 در يك سمت محور خود به طور غالب گروه هاي 8 آبگریز و درسمت دیگر به طور غالب گروه هاي 3 آبدوست دارندکه بة آن ها مازپیچ هاي آمفب ‎Jal,‏ مي گویند. اين مارييج ها به خوبي براي تشکیل سطوح تماس بین نواحي قطبي و غيرقطبي مثل قسمت هاي داخلي آبگریز پروتئین و محیط آبي اطراف آن سازگارشده اند. تجمعات این مارپیج ها با تشکیل کانال یا منفذ , به مولکول هاي قطبي خاص , اجازه ي عبور از غشاء سلولي آبگریز را مي دهد. Hydrophobic [ij Nonpolar [i Polar, uncharged Hydrophilic. (i Basic 

صفحه 16:
ساختارهاي مارپيچي دیگر: + گاه ساختارهاي ماربيچي درپروتئین رابراساس تعدادآمینواسیدوتعداداتم هاي موجوددرهردو رکه باپیوند هيدروژني به يك دیگر اتصال دارند به صورت «مارییج (0)۳۰»نام گذاري مي کنند.(0عتعداد ريشه هاي آمينواسيدي درهر دور,0بیانگر فاصله ي بين دو اتم دركير دربيوند هيدروزني) درمارييج © به ازاء هر جرخش , 13 اتم بين اتم هاي تشكيل دهنده ي بيوند هيدروزني وجوددارد.به همين دليل كاه به ماربيج © , مارييج 13(3/6) نيزكفته مي شود. مارييج 10(3) :نوعي ديكر از ساختارمارييجي كه راست كرد است و طول هر دور آن 6 انكستروم بوده و درمقايسه با ماربيج © , ساختاري باريك تر داشته وبرخي تداخل هاي فضايي بين كروه هاي 8 وجوددارد. مارپیج 7:ساختار مارپيچي دیگرکه به علت ممانعت فضايي به ندرت درساختاریروتئین دیده مي شود. terminus مه 0 ind hele Cterminus termine chet حا شورق امه 

صفحه 17:
زواياي چرخش ونمودار راماچاندران: اسكلت يك زنجيره ي يلي ببتيدي را مي توان به صورت يك سري صفحات سخت تصورنمودكه حول دوبيوندي كه در دوطرف اتم كربن 0 قرار كرفته است (01-20 و ©-0©)مي جرخد. به طورقراردادي, زواياي بيوندي حاصل ازجرخش حول كربن © رايراي بيوتد 60-!ارا با (0)0 و براي پیوند 60 را با (أ5م)لا نمايش مي دهند. اساسأ زواياي © وا مي توانند هر مقداري را بين - 0 درجه و + 180 درجه داشته باشند, ولي بسياري آزاین مقادیر به علت تداخل فضايي بین اتم هاي موجود دراسکلت پلي پبتيدي و زنجیره هاي جانبي مشاهده نمي گردد. مقادیرمجاز 9 و لا توسط راماچاندران (8۵0۵۱۵007۵0) درنموداري که درآن لا مقابل 4 قرارگرفته است, نشان داده شده است. ما : زاویه چرخشی‌حول"!60-۱1(ن رانسس>180 و سیسده) ® is the dihedral defined by atoms C-N-C q-C ‘Vis the dihedral defined by atoms N-Ca-C-N @ is the dihedral defined by atoms ‏جع اط سیک‎ 

صفحه 18:
هر نقطه در نمودار راماچاندران , زواياي چرخشی ۷ 95 را براي هر ريشه يى امینواسید نشان مي دهد. در نمودار مناطقي که تراکم نقاط در آن زیاد ‎Jel) Allowed regions Guul‏ فضايي وجودنداشته و در اين منطقه زواياي چرخشي مشاهده مي شود) و هم چنین ۲69/005 ۱0۷-۵۱6۲۷ نیز نأمیده مي شود. مناطقي که به دلیل تداخل فضايي بین اتم ها زواياي چرخشي دیده نمي شوند ‎Aisi yo omsel disallowed regions‏ زواياي © و للا ريشه هاي آمينواسيد در مارییج45- : با: هنا -50 , 60-: © 

صفحه 19:
تقش توالي آمينواسيدي درمارییج6 + تشکیل ماربیچ » در قسمتي از رشته ي پلي پپتيدي وابسته به توالي آمينواسيدهاي آن قسمت از رشته نیز مي باشد. نيروي پایدارکننده ي پيوندهاي هيدروژني, سبب ناپايداري این مارییج مي شود. * محدودیت دیگر درتشکیل مارییج ۵ وجود اسیدآمینه هاي گلیسین و پرولین است. * در پرولین, اتم نیتروژن قسمتي از يك حلقه ي محکم بوده و چرخش حول پیوند ۱۱-۵۵ غیرممکن خواهد بود و در صورت حضور در مارییج 0 با ایجاد خميدگي (6۳۲) , موجب ناپايداري آن مي شود. © گلیسین بهخاطر اعطاف پذيزی کتفوربآسیوین پیشیر بسبت به بسایز آمیبواسیدها کمر درمارييج هاي 0 مشاهده مي شود. اسید آمیته هاي باها , چاه سح عسمة. ‎1١‏ ۰ - 1 ۰ ر در مارپیج 0 دارند. ‎H‏ ‏4 1 9 ‎ae ts ۷‏ ‎NH‏ ۲ ۷ Glycine Proline ‎cb 2579 <‏ توالي از اسیدآمینه هاي هم بار به دنبال هم , به دلیل نيروهاي دافعه ي بزرگ تر از 

صفحه 20:
صفحات چین دار (8-50666) 8: پائولینگ و كوري نوعي دیگراز ساختمان دوم تكراري 9 9 : ۱ موجود در يروتئين ها را با عنوان كنقورماسيون 8 مطرح 1 کردند که ممکن است به شکل رشته هاي 8 يا صقحات و 8 مشاهده گردند. يركو ‎PES AN‏ در این كتقو ماسيوت, اشتكلت بلى يدق .يه تنكل يك د ‎a.‏ ۳ ساختمان زيگزاگي به جاي مارييچي امتدادیافته است. ‎A ٠ wt‏ وقتي رشته هاي متعدد 8 (قسمت هايي از يك زنجیره ي 0 ۳ يلي يبتيدي) به شکل پهلو به پهلو درکناریکدیگر قرار مي گيرند, ضفحات 8 حاصل مي شود ‎oy‏ موه مس سفن مور قطعاتي که درایجاد صفحات 8 شرکت مي کنند , معمولاً ‎Colertbond‏ ‏برروي يك زنجیره ي پلي پيتيدي قرار دارند م - ادع تا گاهي قطعاتي از زنجیره هاي پلي پپتيدي مختلف در ایجاد ‎see Hoge bond‏ صفحات 8 با هم همكاري مي کنند. ی 

صفحه 21:
مشخصات صفحات 8 : > مانندمارپیج ۵ , صفحات 8 بیشتر پایداریشان را از پيوندهاي هيدروژني بین اکسیژن هاي کربونیل وهیدروژن هاي آميدي دو یا چند زنجیره ي پلي پيتيدي مجاور با یکیدیگر به دست.مي آورند. در ساختمان صفحات 8 پيوندهاي هيدروژني بین قطعات پلي پپتيدي متعلق به يك رشته ويا بين رشته هاي بلي ببتيدي متفاوت تشكيل مي كردددرحالي كه درساختمان ماربيج»© بيوندهاي هيدروزني درداخل يك قطعه ي پلي پيتيدي ايجادمي شود. در ساختمان 8 بدنه ي رشته ي پلي پپتيدي بازترو درازتر از ساختمان0 است. ريشه هاي جانبي(8)اسيدآمينه ها يك در ميان بالا و يايين صفحات قرار مي كيرند. 

صفحه 22:
هر رشته ي يلي بيتيدي خطي داراي دو انتهاي آمینو و کربوکسیل مي باشد که وجود اين دو انتهاي متفاوت سیب ایجاد چهت یا قطبیت در زتجیر مي شود. زنجیره هاي پلي پپتيدي مجاور در يك صفجه ي 8 به دو صورت اند؛ موازي همسو (27۳909610606 ۳۵۲۵1/6):جهت انتهاي آمیتو به انتهاي کربوکسیل دو رشته یکسان مي باشد موازي ‎<e2:(Antiparallel arrangement) ssaali‏ ‎sel lel‏ انتهاي کربوکسیل دو رشته مخالف مي آرایش موازي همسو صفحه ‎B‏ نسیت به موازي ناهمسو ناپایدارتر است زیرا در آرایش همسو هرمولکول آمینو اسید موجب زاویه دارو ضعیف تر شدن پيوندهاي هيدروژني مي شود اما در موازي ناهمسو , پيوندهاي هيدروژني مقابل هم قرار گرفته (عمود بر زنجیره ي پلي پیتیدی) و قوي تر و پایدارتراست. Parallel B Sheet a I i ‏مالم ام يليب‎ 2 x ۱+ 5 سس ار ‎Lo‏ مت مه ی 8 Antiparallel B Sheet ایا میلست ‎la‏ | زر 

صفحه 23:
توالن:آمینواسیدز صفحات8: > 9 اسید آمینه ي پرولین, نظم ساختمان 8 را مانند مارپیچ 0 به هم مي ریزد ودراین ساختمان نیز نمي تواند حضور داشته باشد. اسيدآمينه هاي م85 و ناا در ساختمان 8 به ندرت شرکت مي کنند, درحالي که || و اهلا دراين ساختمان ها فراوان تر از اسيدامينه هاي ديكر وجود دارند. قسمت زيادي از بدنه ي پروتتيني به نام فیبزوئین که دز ابریشم و تارعتکبوت وجوددارد, داراي ساختمان دوم بتاست. SECONDARY STRUCTURE ‘fbroin beta pleated sheet 

صفحه 24:
:(Turns) ly aug (Loops ) ly ‏قوس‎ مشخطاك كلي شاهل:: > علاوه بر مارپیج 0 و صفحات 8 پروتئین ها قطعاتي از ساختمان غیر تكراري دارند که در يك پروتئین معمولي , حدود يك سوم ريشه هاي اسید آمینه را شامل مي شوند. پیج ها و قوس ها با انصال مارپیج هاي 0 و رشته هاي 8 به یکدیگر باعث مي شوند تا با تا شدن زنجیره ي پلي پپتيدي بر روي خود , شکل سه بعدي ومتراکم موجود در ساختمان بومي پلي پپتید به وجود آید. aS ‏ساختمان:هاي دوم در قنتنمتن از بدنه ي پلي پپتيدي ایجاد من شود‎ pul ‏در آن جهت رشته ي پلي پپتيدي عوض مي شود.‎ 

صفحه 25:
۲۵ (حلقه یا قوس): > ناحیه هايي هستند که تعداد ريشه هاي اسیدآمینه اي ‎ol‏ ها , فراي حداقل تعداد لازم براي اتصال به نواحي مجاور از ساختمان نوع دوم است (بیشتر از پنج) . ۱ قوس ها با وجود آرایش فضايي نا منظم , نقش هاي . میم زيستي كليدي متعددي دارند. | ‎I‏ ‏0 ‏1 loop sheet | > اغلب حاوي ريشه هاي آبدوست هستند. « معمولاً در سطوح يروتئيني و در تماس با محيط آبي قرار داشته و با آب پیوند هيدروژني ایجاد مي کند. ‎or‏ 

صفحه 26:
‎(Turns) lv ay‏ 9 انواع آن: کون هی که با از چند تا (تا پنجاريشه ي آمینواسید تشکیل شده باشد , پیچ مي پل ‏انواع پیچ ها براساس تعداد ريشه هاي تشکیل دهنده ي خود : ‎6(Delta turn) aw‏ ‎y(Gamma turn) ‏پیج‎ ‎B(Beta turn) ‏بيج‎ ‎a(Alpha turn) ay ‎Pi turn 

صفحه 27:
بيج 8 بع بيج أم كوجك ترين بيج يك بنج دو ريشه أي همراه با ايجاد بيوند هيدروزني بين هيدروزن كروه 8081 ريشه ي اول با اكسيزن 0© ريشه ي دوم يك ببج سه ريشه أي همراه باايجاد بيوند هيدروژني بین اکسیژن 20 ريشه ي اول وهیدروژن !الا ريشه ي سوم کمتردرساختمان پروتئین ها دیده مي شود. يك بيج چهارريشه اي همراه با ایجاد پيوندهيدروژني بین اکسیژن 60 ريشه ي اول و هیدروژن ۱۱۲۱ ريشه ي چهارم نسبت به انواع پیچ هاي دیگر در ساخنمان پروتئین , شایع تراست. يك بيج بنج ريشه اي فاصله ي بين ©© ريشه ي اول و 6۵ ريشه ی چهارم کمتر از 7 انگستروم است. بزرگ ترین پیج شامل شش ريشه ي اسیدآمینه اي 

صفحه 28:
: (B bend L B turn) B ‏بيج‎ ۶ اگر پيچي دو قطعه بتاي ناهمسو را درمجاورت هم قرار دهد : آن را پیج 6 مي نامند: بيج معکوس (1۲۳ ‎omega-) (Kol aal> L (reverse‏ 2 5 نيز ناميده مي شود. ‎a‏ 1 8 اف در پیج 8 در موقعیت اسیدآمینه هاي دوم و سوم ترجیعاً 7 گلیسین و پرولین قرار مي گيرند. كليسين به دليل كوجكي و انعطاف يذيري و يرولين به دليل 5-8 ۷9 اینکه پيوندهاي پپتيدي حاوي نیتروژن ایمینو پرولین به سادگي کونفیگوراسیون سیس را اتخاذ مي كنند واين H کوتفرگوراسیون آغلب براي چرخش سریع: مناسب است: اغلب در پیج هاي بتا مشاهده مي شوند. اغلبدر زدیکن سطم یلك پروتئین دیده:مي: فنوند: 

صفحه 29:
*ساختمان هاي فوق دوم ‎:(Supersecondary Structure)‏ ساختمان هاي فوق دوم مجموعه اي از ساختمان ها ي دوم هستند که درقسمتي از ساختمان يروتئ در كنارهم قرار گیرند و تحت عناوین مختلفي نظیر موتیف و دومن مورد اشاره قرار مي كي * موتیف ۳ : برخي از پروتئین ها تركيبي از ساختمان هاي دوم (مارپیج هاي 0 , رشته هاي 8 و قوس ها )را دارند که به أن ها موتیف مي گویند. گاهي موتیف ها با فعالیت خاصي ارتباط دارند. ممکن است موتیف هاي داراي ساختمان مشابه, فعالیت هاي متفاوتي را در پروتئین ها برعهده داشته باشند. يك هوتیف بززگ ممکن است کل پروتئین را شامل شود: 

صفحه 30:
انواع موتیف: ‎(helix-loop-helix) quylo-yusd-ausle >‏ يكي از ساده ترین موتیف ها ‏در تعدادي از پروتئین هاي متصل شونده به کلسیم یافت مي شود ‏مثال. کالمودولین, ترویونین ) , وباروآلبومین ‏جایگاه اتصال براي کلسیم در پروتئین ایجاد مي کند. ريشه هاي كلوتامان و آسيارتات موجود در قوس این پروتئین ها, بخشي از جايكاه اتصالي به كلسيم مي باشند. در اين ساختار , دو قطعه © عذاعط توسط يك ۱۵00 به هم متصل اند. ‎a ‏روبع‎ ‎Helix 2 ‎tet ‎3 

صفحه 31:
‎:(helix-turn-helix) quyjle-au-guyle >‏ اين ساختاردر بعضي از پروتئین هاي متصل شونده به 018 دیده مي شود. ‏اتصال پروتئین هاي متصل شونده به 0۱1۸ از طریق این ساختار انجام مي شود. ريشه هاي متصل کننده ي مارییج ها به شکل يك پیج وجود دارند. ‏ريشه هاي موجود در مارييج هاي © مسئول اتصال به 0108 مي باشند. ‎ 

صفحه 32:
:(Coiled-coil motif) osu 5418 18 Lasgo ‏وقتي دو مارییج آمفي پانيك 0 از طریق لبه هاي آبگریز‎ ‏خود با یکدیگر ارتباط برقرار مي کنند , ساختاري به نام‎ موتیف فنرفنري شده حاصل مي شود. (Leucine zipper) ‏مثال.زیپ لوسيني‎ 

صفحه 33:
:BaB (BaB unit) ‏موتیف واحد‎ * در اين موتیف , دو رشته ي موازي ۵ از طريق دو قوس مياني به يك ماربيج ۵ متصل مي يابد. اين ماربيج © انتهاي كربوكسيل يك رشته ي 8 را به انتهاي آمينو ي يك رشته ي ديكر متصل مي كند. A beta-alpha-beta unit {note the right handed twist) 

صفحه 34:
:B (B barrel) sls Sin > اين موتيف, يك صفحه ي جين دار 8 است که شامل مناطقي از واحدهاي تكراري (8006/0] ۵۲ است . مناطق ۲6۵6۵1 ۱200600 به هم مي پیچند ويك ساختا‌پيچشي ایجادمن کنند: در ساختار پيچشي حاصل, رشته ي اول با پیوند هيدروژني به رشته ي آخر متصل مي شود. رشته هاي 8 در بسياري از بشکه هاي 8 به صورت 2010272/61 (موازي ناهمسو)قرارمي گیرند. دلیل نام گذاري اين ساختار پروتئيني به این صورت (بشکه هاي 8), شبآهت آن به بشکه هاي حاوي مایعات است. پیشترآن ها محلول در آب هستند و ليگاندهاي آبگریز در مرکز بشکه به هم منصل مي شوند. 

صفحه 35:
* موتیف 8-021۲01۴ : ‎sls lio chy‏ پروتیین بسیارساده انعت که شافل صقحات ل انبتت: ‏رشته هاي 8 در این ساختار به صورت 3۳01108۳3161 قرارگرفته اند که بايك حلقه ‎(turn) ay lL oligS(loop)‏ به هم متصل مي شوند. ‏(مااز 2 تا 5 ريشه ي آمینواسیدیت_شکیل‌شده اسنکه اغلی کیاز آن‌ها گلیسین یاپ رولین‌ميب‌اشد. 

صفحه 36:
* موتیف ۷6۷ 6۲66۲: این موتیف , شامل 4 رشته ي موازي ناهمسو (5۲۵005 201102۲21161)ي مجاور و حلقه ها (۱00۵5) ي متصل کننده است. سه رشته ي ناهمسو در اين ساختار با ۱000 0۵1۲01۳ به هم متصل مي شوند درحالي که رشته ي چهارم در مجاورت رشته ي اول قرارگرفته و از طریق ۱00۵ بلندتري به رشته ي سوم متصل مي شود. این موتیف به آساني در طي فرایند تا خوردگي پروتئین تشکیل مي شود. 

صفحه 37:
* موتیف8-۳068006۲ : يك ساختار پروتئيني ‎jl oS cowl wh‏ رشته هاي موازي ناهمسو 8 (2یابیشتر)تشکیل مي شود. رشته هاي 8 مجاور توسط 8-1۲ به هم متصل مي شوند. این مونیف اغلب در بسياري از پروتئین ها از جمله پروتلیاز ها وآنزیم ها مشاهده مي 10 

صفحه 38:
<« دومن ها (00۴08105): * _ دومن ها , متشکل از واحد هاي مجزا و متراکم عناصر مختلف ساختمان دوم هستند که تا شدن آنها به طور مستقل انجام مي شود. ممکن است از موتیف هاي مختلف تشکیل شده باشند. دربسياري از موارد, حتي بعد از جداسازي يك دومن از بقیه زنجیر پلي پيتيدي, آن دومن فعالیت خود را حفظ مي کند. اندازه ي متوسط دومن ها حدود 100 اسیدآمینه بوده اما ممکن است از 300-25 اسیدآمینه متفاوت باشند. درپرونئین هاي چندفعاليتي , هر فعالیت ممکن است توسط يك یا چند دومن مجزاي موجود در يك زنجیره يپلي پپتيدي به انجام برسد. دومین هاي مختلف اغلب داراي اعمال متفاوتي نظیر اتصال به مولكول هاي كوجك يا ميانكنش با ساير بروتئين ها هستند. مومه مثال.اسیدچرب سنتاز , نمونه ي بارز از پروتئین هاي جند دومني است(8 دومن مجزا) 

صفحه 39:
:(Tertiary Structure) paw yloislu ساختمان سوم به نا خوردگي (۴۵۱۵109) و ساختمان سه بعدي کل پروتئین (آرایش فضايي تمامي اتم هاي موجود در يك رشته ي پلي پيتيدي)اشاره دارد. اميواسيدهايي که در زنجیره ي پلي بپتيدي دور از یکدیگر و در قطعات داراي ساختمان دوم متفاوت قرار دارند. ممکن است در داخل يك ساختمان كاملا ناشده ي پروتلین با یکدیگر میانکنش کنند. دراثر میانکنش اسیدآمینه ها بایکدیگرومیانکنش ریشه هاي ‎guile‏ آن ها با محیط اطراف(به خصوص حلال محیط که آب است)پروتئین ساختمان سه بعدي مخصوصي پیدا مي کند که مناسب براي عمل آن پرونئین مي باشد. این ساختمان بر چگونگي همایش صورت هاي مختلف ساختمان نوع دوم براي تشكيل دومين ها در فضاي سه بعدي دلالت دارد و ارتباط فضايي اين دومین را بایکدیگر نشان مي دهد. Tertiary Structure Folding asranric acu Ani pasar ac 

صفحه 40:
* در ساختمان سوم پروتئین ها , امینو اسیدها توسط انواع مختلفي از میانکنش ها در کناریکدیگر نگه داشته مي شوند: میانکنش هاي غيركوالانسي هيدروفوبي یا واندروالس پيوندهاي الکترواستاتيك یا يوني پيوندهاي هيدروژني پیوند كوالائسي دي سولفيدي (5-5) 

صفحه 41:
میانکنش غیرکوالانسي هیدروفوب یا واندروالس : ضعیف تر از پیوند هیدروژنی:میانکنش هايي هستند که بین دو منطقه ي آبگریز در پیوتئین اتفاق مي افتد رده هاي بالاتر ساختمان پروتلین به طور عمده و ‎[paris ULE‏ توسط برهم كنش هاي غيركوالانسي پایدار مي شوند. يرهم كنش هاي آبكريز به واسطه ي فرار از محيط آبي تمايل دارند كه در داخل مولكول قرار بكيرند. ريشه هاي جانبي 8 در مركز بروتئين تاخورده , تجمع بيداكرده و با ميانكنش هاي هيدروفوبي جذب يكديكر مي شوند. ۰ ريشه هاي جانبي هیدروفیل یا آبدوست در سطح پروتئین در ‎Lon‏ یت | تماش با آب قرار مي گیرد. اسیدامینه هايي که داراي زنجیر جانبي ابگریز 7 هستند: 3,2 اه, اقلا,0عط رع || رناع | 5 اسیدآمینه هايي مانند 1۷۲ , ۲۳۲ , 178 , ۱۸6۲ با اينكه در ساختار خود , گروه عاملي قطبي دارند اما به دلیل داشتن ماهیت هيدروقوبي مهم مي توانند در برهم کنش واندروالس نقش داشته باشند. 

صفحه 42:
* پيوندهاي الکترواستاتيك یا يوني : درشرایط فيزيولوژيكي بین ريشه هاي جانبي که بار منفي دارند با ريشه هاي جانبي بابارمثبت , کشش آلكترواستاتيکي به وجود مي آید. دریروتئین تاخورده با ساختمان سوم امکان دارد بين ريشه هاي جاتبي اسیدآمیته هايي که از تظر توالي فاصله ي زيادي از هم دارند, پيونديوتي برقرار شود. مثال.بل هاي نمكي (بيوتديوني )بين کربوکسیلات هاي مربوط به آسپارتيك اسید و گلوتاميك اسیدوزنجیره هاي جانبي بابار مخالف مربوط به ريشه ي پروتونه ي لیزین ,ارژنین و هیستیدین يكي از قوي ترین پيوندهاي درون مولكولي است. 

صفحه 43:
residue fom lysine Lysine | ° 0 Electrostatic ‏أ‎ ‎1 = 1 A GhocHocHecHaNHst forever 0 بر i Bud ey © residue fom aspartic acid Glutamic Acid 

صفحه 44:
* پيوندهاي هیدروژني: درتشکیل يك پیوند هيدروژتي يك اتم الكترونكاتيو به عنوان دهنده ي هیدروژن و اتم الکترونگاتیو دیگر به عنوان گیرنده ي هیدروژن عمل مي کند. اين پیوند مي تواند بين ريشه هاي آمینو اسيدي زیر تشکیل شود: Ser, thr, asp, glu, gin, arg, his, trp , tyr asn تشکیل پيوندهاي هيدروژني بین ريشه هاي جانبي اسیدآمینه ها تيروي موتري در تاخوردن پروتئین ها به حساب مي آید. 

صفحه 45:
Lysine 3 ۰ Hydrogen | ‘ 9 Bonding ۳ ‏با‎ el \ ‏با‎ re: ~~ ‏+ة 0۲ بر‎ ۱ ‏سب‎ a. Glutamic Acid resicue from serine 

صفحه 46:
> پیوند دي سولفید (5-5): نوعي پیوند كوالانسي است. بین گروه -5۳4 يك سیستلین با -51 سیستلین دیگر ايجادمي شود. تشکیل پيوندهاي 5-5 مستلزم اکسیداسیون گروه هاي -5۲ مربوط به سیستئین بوده و نیازمنداکسیژن است. دو ريشه ي آمينواسيدي 0۷5 ممکن است در ساختمان اول پروتئین درفاصله ي دوري نسبت به هم قرارگرفته باشند اما با تاخوردن پروتئین و تشکیل ساختمان سوم , در نزديكي هم قرار مي گیرند. پيوندهاي دي سولفید در تاخوردن پروتئین ها , عامل 

صفحه 47:
Heysteine *H,N-G—COO- 4 Ho *H,N-G—COO- H Hs disulfide, SH bond Ha du, *HyN-C—COO0- *H3N-C—COO- ليا ‎cysteine‏ 

صفحه 48:
اهميت نسبي نيروهاي موثر در ساختمان سوم: * مهم ترین برهمکنش ها در ساختمان سوم پروتئین:برهم کنش ‎slo‏ واندر والس یا هيدروفوبي و پيوندهاي هيدروژني برهمکنش هايي که اهمیت كمتري در ساختمان پروتئین دارند:پيوندهاي يوني و كوالانسي دي سولفید دلایل: هر چند برهم کنش هاي واندروالسي و هيدروژني نسبت به پيوندهاي بوني و کوالانت, ضعیف تر هستند ولي در مجموع درجه ي بالايي از پايداري به آرایش فضايي پروتئيني از نظر زیست شتاختي اعطاء مي کنند. فرصت بيشتري براي ایجادمیانکنش هاي هيدروفوبي و پیوند هاي هيدروژني در ساختاریروتئین وجوددارد. > 

صفحه 49:
* بيوتدهاي دي سولمید جر ساعتمان سوم فعط از میانگنش پین ریشه هاي اسیدآمی اي ‎Cys‏ حاصل مي شوند , درحالي که بسياري از ريشه هاي آمينواسيدي مي توانند از طریق تعامل هاي هیدروقوب و پيوندهاي هيدروژني برهم کنش کنند. پيوندهاي دي سولفيدي در بعضي از پلي پيتيدهاي کوچك , اهمیت بيشتري دارندمانند:هورمون هاي پبتيدي وازویرسین و اكسي توسین 2 ayrerry ‏ود‎ ‎—Tyr—Phe- Gin—Asn—Cy—Pro—Arg—Gly—NH 29 5 Vasopressin ieee & e F ie wo Cy—Tyr— Isol- Gin—Asn—Cy—Pro—Leu—Gly—NHp 

صفحه 50:
:(Quaternary Structure) eyle> ‏ساختمان‎ برخي از پرونئین ها از رشته هاي پلي پپتيدي متعددي به طور مجزا ساخته شده اند که با پيوندهاي غیر کوالانسيی(میانکنش هيدروفوبي پيوندهاي الکترواستاتيك و بيوندهاي هيدروزني) به يكديكر متصل ان 25 هريك از رشته هاي پلي پپتييدي اين گونه پروتئین ها را زیرواحد ‎ae‏ ‏(016الاانا5)مي كويند كه ممكن است همسان يا متفاوت باشند. 2 + ازکنارهم فرار گرفتن چندزیرواحد که هر کدام ساختمان سه بعدي مشخصي دارند, دريك پروتئین ساختمان چهارم ایجاد مي شود. « بنابراین در همه ي پروتئین ها ساختمان چهارم , ابجاد نمي شود .براي اينكه بروتئيني ساختمان جهارم خود را اتخاذ كند: 7 ‎phobic‏ ‏و 1.. پروتئین باید از بیش از يك زنجیره ي پلي پپتيدي ساخته شده باشد. این زنجیره هاي پلي پپتييدي نمي توانند با پيوندهاي كوالانسي به هم 

صفحه 51:
۴ درپروتئین هايي با دو یا چند زنجیر پلي پيتيدي که پپتیدها با اتصال کوالان به هم متصل شده اند, هر پلي پپتید را يك زیرواحد در نظر نمي گیرند بلکه به طور ساده به آن ها زنجیر مي گویند. مثال: انسولین : داراي دو زنجیر پلي پيتيدي (۸و8) با اتصال کوالان دي سولفيدي (شرایط لازم براي ایجاد ساختمان چهارم وجود ندارد) Achain 1 1 ae Bchain i 7 سس را سس تماق ساوسو لاسما وق سکس امس 

صفحه 52:
طبقه بندي پرونئین ها(براساس زیرواحد): * پروتئین مونومري:پروتثني که فقط ‎ch,‏ زيرواحدپلي پبتيدي دارد. > پروتئین مولتيمري:به يك پروتئین چند زيرواحدي, مولتیمر نیزاطلاق مي شود. همومولتیمر:در صورتي که زنجیره هاي پلي پپتيدي موجود در يك پروتئین , یکسان باشد. ومو دواد صورتي که زنجیره هاي پلي پپتيدي موجود در يك پروتئین , متفاوت باشد. * پروتئین هاي مولتيمري مي توانند از دو یا صد هازیرواحد تشکیل شده باشند. اولیگومر:يك مولتیرمر متشکل از تنها چندزیرواحد(تعدادزبرواحدهاکم) پروتومر:اگر زیرواحدها در يك مولتیمر مثل هم باشد.واحد تكراري درچنین مولتيمري, چه به صورت تنها يك زیرواحد ياگروهي از زیرواحدها را پروتومر مي نامند 

صفحه 53:
مثال: * میوگلوبین: پروتثین مونومري است که از يك زنجیر پلي پپتيدي با 8 قطعه مجزاي ماربيج © داراي 153 اسید آمینه و يك گروه پروستتيك هم yy 

صفحه 54:
‎owls!‏ پروتئین اوليگومري که ساختمان سه بعدي آن تعیین دید. از چهار زنجیره ي پلي پينيدي و چهار گروه پروسنتيك هم حاوي اتم هاي آهن به شکل فرو تشکیل شده است. قسمت پروتتيني آن (گلوبین) از دو زیرواحد 0 و 02(8و2تاق) تشکیل شده وزيرواحدهاي آن , طي اتصالي (غیرکوالانسي) مشابه به صورت جفت هاي قرینه ي 08 (دوبه دو مشابه)قرارگرفته اند. بنابراین هموگلوبین را مي توان به صورت يك نترامر (4زیرواحد)یا ديمري ازپروتومرهاي 08 بیان نمودکه ساختمان چهارم دارد. ‎ 

صفحه 55:
درصورتي که مولتیمر ازچند زیرواحدغیریکسان تشکیل شده باشد, ساختمان ‎lS‏ ‏پروتئین مي تواند نامتقارن و کاملاً پیچیده باشد. بیشتر مولتيمرهاي داراي زيرواحدهاي یکسان یاگروه هاي تكراري متشکل از زيرواحدهاي غیریکسان, معمولاً داراي آرایش متقارن هستند. به طور كلي , زيرواحدهاي مشابه پروتئین هاي مولتيمري در يك یا يك سري محدود از الگوهاي قرینه آرایش مي ‎aul‏ انواع تقارن در الیگومرها: (Rotational symmetry) ‏تقارن جرخشي‎ (Helical symmetry) ‏تقارن مارييچي‎ 

صفحه 56:
* تقارن چرخشي:در پروتئین هاي تقارن چرخشي , زیرواحدها حول محورهاي چرخشي متراکم شده و ساختمان هاي بسته را ایجاد مي نماید 

صفحه 57:
| اشکال متعدد تقارن چرخشي (شکل معمول تقارن در پروتئین ها): > تقارن حلقوي ‎:(Cyclic symmetry)‏ ۰ ساده ترین تقارن مستلزم چرخش حول يك محور مي باشد (زیرواحدها با چرخش حول يك محور بر روي یکدیگر قرار مي گیرند) طبق قرارداد به صورت 60 (6-حلقوي , 0<تعدادزيرواحدهايي که توسط این محور بایکدیگر مرتبط مي شوند) در تقارن حلقوي , زیرواحدها با چرخش حول يك 7 طرفه با گذیگر ‎bls‏ برفرار من کنید: ‎abe nes‏ مثال.هموكلويين-بروتومرهايٍ 8 با يك تقارن 62 بایکدیگر مرتبط ‘Two types of cyclic symmetry مي 

صفحه 58:
۴ تقارن دو وجهي ‎:(Dihedral symmetry)‏ تقارن چرخشي با پيچيدگي بیشتر يك محور چرخشي دو طرفه سیب نقسیم يك محور 0 طرفه در زواياي قائمه مي شود. اين تقارن , به صورت 20 تعریف مي شود. تمامي زیرواحدهارا مي توان با جرخش حول يك یا هر دو محور, که يكي از آن ها دو طرفه مي باشد , ‎‘Two types of dihedral symmetry‏ بایکدیگر مرتبط نمود. 

صفحه 59:
:(Icosahedral symmetry) e759 cumy Wyler ‏نمونه اي از تقارن هاي چرخشي پیچیده‎ ‏يك چندوجهي منتظم 12 گوشه که 20 مثلث مساوي دارد‎ * _ هر بیست وجهي داراي سه محور چرخشي بوده و با چرخش حول يك يا چندمورد از اين محورها, هر سمت اين بيست وجهي مي تواند برديگري منطبق شود. اين ساختمان در پوشش هاي ويروسي یا کپسیدها معمول مي باشد. 

صفحه 60:
* تقارن مارييچي (5۷۳۱۳۱۵۲۲۷ ا۵ا۳۱۵): پروتئین هاي داراي اين نوع تقارن, تمایل به ایجادساختمان هايي دارند که در انتها باز تر بوده وزیرواحدها به شکل مارپيچي اضافه مي گردند. این نوع تقارن نیز در کپسیدها دیده مي شود. 

صفحه 61:
* ویروس موزائيك تنباکو (۷۱۴۵5 ۳۱۵5۵۱6 ‎:(Tobacco‏ ‏يك وبروس ميله اي کپسید اين ویروس از 2130 زیرواحدمشابه تشکیل شده است که همانندسيلندري ۱۸ ي ویروس را دربرمي گيردتايك ساختار ماربيچي با يك حفره ي مركزي توخالي ایجادکند. تقارن بيست وجهي همراه با تقارن مارپيچي در اين ویروس مشاهده مي شود.