متابولیسم آمینو اسید

صفحه 1:


صفحه 2:
نیترورن دار متلبولیسم لسیدهلی آمینه ‎(AMINO ACIDS)‏ 

صفحه 3:
اسید آمینه یا آمینو اسید درشیمی به هر مولکولي که شامل گروه‌های کاربردی آمینه و کربوکسیلیک اسید است گفته می‌شود. اسید آمینه واحد تث پیام بر 80۷۸ دهنده پروتین است. اسیدهای آمینه در هنگام ساخته شدن پروتئین‌ها از .به یکدیگر می‌پیوندند ‎L MRNA‏ دربیوشیمی به اسیدهای آلفا و نت آن اسید آمینه‌هایی که در آنها ‎ea‏ های آمین و كربوكسيل هر دو به كربنى , یگانه چسبیده‌اند اسید آمینه می‌گویند. آنها فقط به یک .دسته تقسیم می‌شوند 

صفحه 4:
شکل عمومی آلفا آمینو اسید. با گروه آمینو در چپ و گروه کربوکسیل در ‎ow‏ 

صفحه 5:
ساخنار اسیدهای هر اسید آمینه, از یک کرین نامتقارن به نام كربن © تشكيل يافته ا هكيةبكجهار گروه مختلف کربوکسیل!!600) )اتم هیدروژن, گروه آمینه بازی (۱!۳2-) و یک زنجیره غیر جانبی )-(۲ پیوند برقرار می‌کند. ريشه 5 ممکن است یک زنجیره کربنی يا یک حلقه کربنی باشد. عوامل دیگری مانند الکل, آمین, کربوکسیل و نیز گوگرد می‌توانند در ساختمان ريشه 8 شرکت کنند. زنجیره جانبی خود چندین اتم کربن دارد و آنها را به ترتیبی که از کرین آلفا, فاصله می‌گيرند, با حروف بتا(8), گاما (۷)و دلتا(8)نشان می‌دهند. اگر در حالی که عامل 6001۷ روی کرین آلفا قرار داد عامل ۱۱۲۱۲ روی کرین‌هایی غیر آلفا قرار گیرد. 

صفحه 6:
نوع اسيد آمينه به /ا ,۰ يا 6 تغییر خواهد کرد. اسیدهای آمینه آزاد به مقدار بسیار ناچیز در سلولها وجود دارند. بيشتر اسيدهاى آمينة. آلفا در شنتز بروتئين شركت مىكنتة,. در صورتی که اسیدهای آمینه ‎sky‏ گاما و دلتا واسطه‌های شيميايى هستند تر اسيدهاى آمينه در لام هفت به صورت دو قطبی در می‌آیند یعنی گروه ۱۱۳2 پروتون می‌گیرد و ‎COOH 0955‏ هیدروژن خود را از دست می‌دهد و به صورت -000- در می‌آید. زنجیره جانبی (گروه) 8 برای پروتئین‌ها می‌تواند یکی از +] حالت مختلف ممكن باشد و بدين ترتیب یک الفبای بیست حرفی برای ساخت پروتئین‌ها بوجود می‌آید. | : آمینه می‌توانند با هر ترکیب و به هر تعداد در کنار هم آمده و به ساخت پتتونجه: 

صفحه 7:
مطابق قرار داد اگر ساختما را نی یک اسيد آمينه را در نظر يكيريم, چنانچه عامل ۱۱۳۱2 که به کرین آلفا متصل است در طرف چپ باشد. مىكوييم كه اين اسيد آمينه از نوع | است و هرگاه عامل ۸۱۳/2 در طرف راست کرین آلفا قرار گیرد. كوييم كه اين اسيد آمينه از نوع 0 است. برخلاف قندهای طبیعی که از نوع 0 هستند. اسيدهاى آمينه طبيعى همكى از نوع ا هستند. اين ایزومرهای نوری را ایزومرهای (انانتیومر) می‌گویند. 

صفحه 8:
ساختار ?= تعدادی از بيست نوع أسيد صم كيل يروظينها شركت:دازيد. بر اساس گروه ‎٩‏ متصل به آنها و در نتيجه خواص شيميايى آنهاء اين بيست اسيد به سه كروه تقسيم مى شوند. بن ةرو عبارتند از: هيدروفوبيىك باردار (مثبت و منفى) در هريك از اين دستهها مىتوان زير دستههايى با جزئيات بيشتر تعريف نمود. مانند سيكليى یا آلیفاتیک, کوچک یا بزركء و غيره. 

صفحه 9:
H, ۳ HN 5 ‏يلا‎ ‏سبستلین أسيد كلوتاميك‎ oil ‏آلانين‎ ‎(Gu/e) 05/0 (Asp / D) (Asn / N) (arg /R) (Ala / 4) ۳ ‏با‎ ۳ 4, 4 ‏اليذا‎ 1 HI ۳ H, HN HN Hi 0 گلوتامین گلیسین ‎ae‏ تست لوسین ‎esd‏ ۳/9 (aust) es) 9 0۳/9 000 

صفحه 10:


صفحه 11:
تخریب(تجزیه) اسیدهای آمینه نکتهناسیدهای آمینه از تخریب پروتئین تحت اثرآنزيم پروتثازیه وجود می آید. كه زياد شدن بيش ازحداسیدهای آمینه درجیره غذایی موجب تخریب اسیدهای آمینه میشود. نکته2:اسیدهای آمینه توانایی ذخیره شدن دربدن را ندارند. نکته3:بیشترین انرژی متابولیسمی تولیدشده دریافت ها از اکسایش کریوهیدرات ها وچربی ها به دست می آید که برروی هم 85تا 9090 از زی لازم در یک فرد بالغ راشامل وى شود و10ت96151 انرژی باقیمانده , برحسب موقعیت ونیاز یاخته از اسیدهای آمینه حاصل می 

صفحه 12:
یب اسیدهای | حله انجا سس الف) واكنشهاي ترانس آمبنا : برداشت گر ‎j AE‏ ۳ .امیی است که طی آن آلفا-کتواسید تولید می شود : ب) تخریب اسکلت کربنی الف) واكنشع‌اي ترانس 1 آمینا سیون : گروه 0- یک آمینواسید به ۵ - یک کتواسید منتقل میشود وبدین طریق یک آمينواسيد و یک کتواسید جدید بوجود. مى آيد . واكنشهاي ترانس آمیناسیون توسط آنزيمهاي ترانس آمیناز(آمینوترانسفراز نیز نامیده میشوند) مختلفی کاتالیز میشوند. مکانیسم عمل کلیه ترانس آمینازها مشابه بوده و کوآنزیم آنها مشتقی از ویتامین 86 یعنی پیریدوکسالفسفات(۴۱ ) میباشد. در طی واکنش ترانس آمیناسیون پیریدوکسالفسفات به عنوان یک ماده حد واسط در انتقال گروه آمین شرکت مینماید ۰ 2۱۵ ) کوآنزیم چندین واکنش دیگر نیز میباشد. 

صفحه 13:
ony CHp ۱ Ghia 3 + 5 ‏م‎ CH + ‏ا‎ 8 4-6-9 0 es | 000 000, ms ‏و600‎ 8 Glutamate —_w-Keto acid a-Ketoglutarate aAmino acid 

صفحه 14:
5 آنزیم آسپارتات ترانس آمیناز آسپارتات+آلفا-کتو روضح گلوتامات +اگزالواستات ماج نرانس آمیناز آلانين + الفا-كتو كلوتارات كلوتامات + بيروات 

صفحه 15:
عامل آمین انتقال داده شده به همین صورت باقی نمی ماند بلکه باید به طريٍ رت آمونیاک آزاد شود . به این خاطرگلونامات حاصل ازواکنش بالا تحت اثرکوآنزيم (۸۹۸0) به ی رث آلفاکتوگلوتارات فرمی ی وعامل آمین به صورت فراورده آمونیاک (آمونیم۱۱۳4+ ) آزاد میشود. کفوحامات دهیدر وتان ‎MD SLIT H+ © yp NADH 4‏ 0 كلوتامات ‏آمونیاک تولید شده برای بافتها به ویژه دستگاه عصبی ترکیبات بسیار سمّی است . ‏گرفه آفین به علت ذانمن ماج مالادر قم.حون به ضورت: آنویوم 1021) است.. لین عرغیب: بوآنانی عتوزارهشاء رابمجازد از انن رو به حاظر اننکه گام تحرطی وهی آسیی مرساند طن واکنشی آزجدن خارج شود بدین منطو در اکن يافتها به ویزه مغز توسط آزیمی خاص با کلوتامات ترکیب شده و کلوتامین میدهد که غیرسمی بوده و توانایی عبور از غشا را دارد . عامل (فراورده) آمونیاک از طریق جریان خون خود را به کید وکلیه می رساند و در آنجا تبدیل به اوره می ‏شود . كلس تفن ‎pit ave‏ #ب كسا رج ج---» + + كلوتامات ‎ 

صفحه 16:
در جانوران مختلف نیتروژن گروه آمینو به یکی از سه شکل زیر می باشد : ۳ آمونياك (تركيى: سيار سمن) :اكثر ‎a‏ ‏اوریک اسید(غیرسمی ولی نامحلول در برخی خزندگان اوره ( نسبت به ۱۱۳3 سمیت کمتری دارد وهمچنین محلول در آب ) : سایر موجودات 

صفحه 17:
چرخه اوره چرخه اوره (همچنین به عنوان چرخه اورنیتین شناخته می شود) چرخه ای از واکنشهای بیوشیمیایی است که اوره را از آمونياک تولید می کند. این چرخه در ارگانیسم های ‎AG‏ ‏رن موده جوكمراوره أمؤنباك سيار سمى .نوا براعودقع به اوره تديل مي كنم اين جره اولين جرخه متابوليكى بود كه كشف شد (هانس کریس و کورت هنسلیت , 1932) , ينج سال قبل از کشف چرخه ۲0۸. این چرخه بعدا توسط راتنر و کوهن با جزئيات بيشتر توضيح کلتابولیسچ شود ون منوجمها ولو نز ککب ز الم همیزانوکه‌هوی حروگنایه ها تفا ق رامیدافتاین محصول نیاز دارند. اکثر موجودات آبزی یا ارگانیسم های آمونوتلیک , آمونياک را بدون تبدیل آن دفع نمی کنند. ارگانیسم هایی که نتوانند نیتروژن را به راحتی و با اطمینان از بین ببرند , زیرا آمونیاک آن را به یک ماده سمی کمتر مانند اوره یا اسید اوریک از طریق چرخه اوره , که عمدتا در کبد رخ می دهد , تبدیل می کند. اوره تولید شده توسط کبد سپس در جریان خون جایی که به کلیه ها می رود رها می شود و در نهایت در ادرار دفع ‎no‏ شود. چرخه اوره برای این ارگانیسم ها ضروری است , زیرا اگر نیتروژن یا آمونیاک از ارگانیسم حذف نشود , می تواند بسیار مضر باشد. در گونه هایی از جمله پرندگان و بیشتر حشرات , 

صفحه 18:
عکس العمل ها کل فرایند دو گروه آمینه را تبدیل می کند , یکی از آنها از ۱1۳۱4 +و یکی از آسپارتات و یک اتم كربن از ۳۱۵3-به اوره محصول دفع نسبتا غیر سمی با هزینه چهار پیوند فسفات "پرانرژی" (3 ۸۲۴ به 2 ۸0۳ و یک ۸۳۸۲ هیدرولیز شده است). تبدیل از آمونیاک به اوره در پنج مرحله اصلی اتفاق می افتد. اولین مورد برای آمونیاک برای ورود به چرخه لازم است و چهار مورد زير همكى بخشى از خود جرخه هستند. برآي ورود به جرخه ‎٠‏ أمونياك به كارباموئيل فسقات 7 شده است: یک میتوکندری و سه 

صفحه 19:
واکنش اول: ورود به چرخه 8 شروع چرخه اوره آمونیاک به کارباموثیل فسفات تبدیل می شود. اين واکنش توسط کارباموئیل فسفات سنتزاز كاتا شود و ‎a‏ به استفاده از دو مولکول ۸۲۳ دارد. سپس کارباموسیل فسفات وارد ‎Ae‏ و 1-فسفات کاریاموئیل به سیترولین تبدیل می شود. با انجام کاتالیز توسط اورنیتین ِ ترکربارامولاز , گروه کرباموبل فسفات به اورنیتین اهدا مي شود و يك گروه فسفات را آزاد کند. مي 2-یک واکنش چگالشی ‎yw‏ گروه آمینه آسپارتات و گروه کربونیل سیترولین رخ می دهد تا آرژنینوسوچینات تشکیل شود. این واکنش وابسته به ۸۳ است و توسط آرژینوسوکسینات سنتتاز کاتالیز می شود. 3-آرژینوسینوسینات برای تشکیل آرژینین و فومارات توسط آرژینوسینوسیناز جدا می شود. 

صفحه 20:
معادله واکنش کلی در اولین واکنش , ۳603+ ۱۱۳4- معادل ۲20 + 602 + ۱۱۳3 است. بنابراین , معادله کلی چرخه اوره: NH3 + CO2 + aspartate + 3 ATP + 2 H2O > urea + fumarate + 2 ADP + 2 Pi + AMP + PPi از آنجا که فومارات با از بين بردن ۱۱۳/3 از آسپارتات (با استفاده از واکنشهای 3 و 4) و 8 ‎H20 > 2 Pi‏ + به دست می آید , می توان معادله را به شرح زیر ساده کرد: NH3 + CO2 + 3 ATP + H20 > urea + 2 ADP + 4 Pi + AMP 2 توجه داشته باشید که واکنشهای مربوط به چرخه اوره باعث تولید 200۵0۷۷ نیز می شوند , بنابراین واکنش کلی انرژی کمی بیشتر از مقدار مصرف شده آزاد می کند. ۱۱۵۲۲۲۱ به دو روش تولید می شود: یک مولکول ۱۱۵0۲۱ توسط آنزیم گلوتامات دهیدروژناز در تبدیل گلوتامات به آمونیوم و -۵ ع2۲2انااوماه تولید می شود. گلوتامات حامل غير سمى كروههاى آمين است. اين يون يون آهوتيوم:مورد استفاده:در ستتز اليه كازبامؤتيل فسفات:را قراهم ‎aS tae‏ فومات موجود در سيتوزول توسط فوماراز سيتوزولى به مالات هيدراته مى شود. اين مالات 

صفحه 21:
ما مى توانيم اين تركيب را با ترکیب واکنش ها خلاصه کنیم: C02 + glutamate + aspartate + 3 ATP + 2 NAD++ 3 H20 > urea + a-ketoglutarate + oxaloacetate + 2 ADP + 2 Pi + AMP + PPi + 2 NADH دو ۱۷۸00۲۱ تولید شده می توانند انرژی لازم برای تشکیل 5 ۸۲8 را فراهم کنند ‎NADH)‏ ‏سیتوزولیک 2.5 ۸۲۴ را با شاتل مالات آسپارتات در سلول کبد انسان فراهم می کند) , تولید خالص دو پیوند فسفات پرانرژی برای چرخه اوره. با اين حال , اگر گلوکونوژنز در سیتوزول در حال انجام باشد , معادل کاهش دهنده دوم برای هدایت معکوس مرحله 0۵۸۵۳/۵۲۱ به جای تولید ۴ استفاده می شود. سرنوشت 07۵۱0861366 يا تولید آسپارتات از طریق انتقال یا تبدیل به فسفوئنولپیروات است که بستری برای گلوکونوژنز است 

صفحه 22:
محصولات چرخه اوره همانطور که گفته شد , بسیاری از مهره داران برای ایجاد اوره از آمونیوم از چرخه اوره استفاده می کنند تا آمونیوم به بدن آسیب نرساند. اگرچه این مفید است , اما اثرات دیگری از چرخه اوره وجود دارد. به عنوان مثال: مصرف دو ۸۲۳ , تولید اوره , تولید ۱| + , ترکیب 3 و ۱۱۳۱4 + به فرم هایی که می توان آنرا احیا کرد و در آخر نیز مصرف ۱۱۳4 +. 

صفحه 23:
| - استیلگ لوتامیکلسید سنتز فسفات کارباموئیل و چرخه اوره وابسته به حضور اسید -!۸استیل گلوتامیک (ا۱1۵>6۱) است که به طور آلیستیونی 0۳51 را فعال می کند. ۱۱۵6۵ یک فعال کننده واجب سنتزاز کاربامویل فسفات است. سنتز ‎laws; N-acetylglutamate synthase (NAGS) laws; NAcGlu‏ هر دو و۸۳ , تحریک کننده آلوستریک 5 و نا , محصولی در واکنشهای انتقال و یکی از بسترهای ۱1۸65 تحریک می شود که هرگاه اسیدهای آمينه آزاد افزايش مى يابد : محصولی از آن است: ‎valle‏ لاا نه تنها يى بستر براى 0/865 است بلكه به عنوان بي ,فعال كننده جرخه اوره نيز عمل مى كند آنزیم های ای باقی مانده از چرخه توسط غلظت بسترهای آنها كنول مى»شوية: بناتراينى كفيودساى ارتى :در اتريههاف چرخه ای غیر از ۸861 منجر به کاهش قابل توجهی در تولید اوره نمی شود (اگر هر آنزیم سیکل کاملاً از دست رفته باشد , مرگ اندکی پس از تولد رخ می دهد). در عوض ؛ بستر کمبود آنزیم ایجاد می شود و میزان واکنش کمبود آن به حالت عادی را افزایش می دهد. با اين حال , ساخت بستر غير عادى هزینه ای ندارد. علظت بستر در تمام طول مسیر چرخه ‎NH ay‏ + افزايش مى پابد 4 , و در نتیجه هایپرامونمی (افزایش یافته [۱۱۲ +) 4] ب). اگرچه علت اصلی ‎cul + NH‏ 4 سمیت کاملاً درک نشده است , بالا [۱۷۱۷ + 4] فشار زیادی به ‎NH‏ + وارد می کند ۱ 

صفحه 24:
ارتباط چرخه اوره با چرخه چرخه اوره و چرخه اسید سیتریک سیکل مسثقل هستند اما به هم پیوند دارند. یکی از نیتروژن های موجود در چرخه اوره از انتقال اگزالواستات به آسپارتات بدست می آید. 6 که در مرحله سوم تولید می شود , در چرخه اسید سیتریک نیز یک واسطه است و به آن چرخه بازگردانده می شود. 

صفحه 25:
اختلالات چرخه ادرار يك اختلال رنتيكى نادر كه در حدود 3500 نفر در ايالات متحده مبتلا است. نقايص ژنتیکی در أنزيمهاى دركير در جرخه مى تواند رخ دهد , كه معمولاً در طى جند روز يس از تولد أشكار مَى شود. کودک به تازگی متولد شده , دوره های مختلفی از انتشار و دوره های بی حالی را تجربه می کند. در نهایت ممکن است شیرخوار وارد کما شود و آسیب مغزی ایجاد کند. نوزادان مبتلا به 00لا به دليل آزمایش غربالگری به موقع و موارد تشخیص نادرست , در معرض خطر عوارض يا مرگ بسیار بیشثری هستند. شايع تري غلط سپسیس نوزادی است. علائم 90لا می تواند در 3-2 روز اول زندگی وجود داشته باشد , با اين حال , روش حاضر برای ‎owl‏ ‏نتایج آزمایش می تواند خیلی طولانی به طول انجامد و به طور بالقوه می تواند عوارضی مانند اغما یا مرگ را ایجاد کند. 

صفحه 26:
اختلالات چرخه ادرار همچنین ممکن است در بزرگسالان تشخیص داده شود , و علائم آن ممکن است شامل قسمت های هذیان , بی حالی و علائمی مشابه سکته مغزی باشد. در بالای این علائم اگر چزخة ادرار شروع به:نقض در کند کند.: نیمار ممکن استت سیروز را بدست آورد که همچنین ‎no‏ تواند منجر به سارکوینی (از دست دادن توده عضلانی) شود. [9] جهش ها منجر به نقص آنزیم ها و حمل و نقلهای مختلف درگیر در چرخه اوره و ایجاد اختلالات چرخه اوره می شود. [1] اگر افراد دارای نقص در هر یک از شش آنزیم مورد استفاده در چرخه , آامینو اسیدها را فراتر از حد لازم برای حداقل نیاز روزانه قرار دهند , آمونیایی که تولید می شود قادر به تبدیل به اوره نیست. این افراد می توانند هیپرامونمی يا اپجاد یک چرجة واسطه:را مجربه کنند. 

صفحه 27:
اختلالات فردی * نقص !۱- استیل گلوتامات ستتاز (۱۵65) (CPS) jlitiw ‏کمبود |22۳0۳00۷) فسفات‎ * transcarbamoylase (OTC) yaisisgl 29105 * * سیترولینمی نوع اول (کمبود آرژینوسینوسین اسید سنتاز) ۰ 2010۴13 ۸۲9۱0۱۳05۱661016 (کمبود آرژینوسینوسین(سید ‎(GLI‏ ۶ آرژینینمی (کمبود آرژیناز) * سندرم هایپرپوربتینمی , هایپرامونمی , هوموسیتولارینوریا (کمبود حمل و نقل ارنیتین میتوکندری) تمام نقایص چرخه اوره , به جز کمبود 0۲6 , به روش اتوزومال مغلوب به ارث می رسند. کمبود 076 به عنوان یک اختلال مغلوب مبتلا به لا به ارث می رسد , اگرچه برخی از خانمها می توانند علائم خود را نشان دهند. بیشتر اختلالات چرخه اوره با هیپرامونمي همراه است : اما آرژينينمي و برخي از اشکال اسیدوریا آرژینوسوکسینیک با آمونیاک بالا مشاهده نمي شوند. 

صفحه 28:
اسکلت کربنی بیست آمینواسید به هفت ترکیب واسطه در فرایندهای متابولیسمی تبدیل میگرد د. بعضی از آمینواسیدها بیش از یکی از اين ترکیبات را تولید میکنند. آمینواسیدها پر اساس محصول نهایی حاصل از تخریب اسکلت کرپنی به سه گروه کتوژنیک , گلوکوژنیک و کتوژنیک+گلوکوژنیک تقسیم میشوند: کتوژنیکها در نهایت به اجسامکتونی و اسیدچرب تبدیل میشوند؛ گلوکوژنیکها گلوکز تولید میکنند. آمینواسیدهای ‎ed aha‏ میاه ونم تاکز ریا جر ميتوائد به صورت کامل ‎. ‏مراحلی به 602 و ۲۱20۵ تجزیه و جهت تامین انرژی مورد استفاده قرار گیرد‎ ub ‏محصول آمینواسیدهای گلوکوژنیک یا پیرووات است که میتواند به گلوکز تبدیل شود؛ و با‎ ِ ‏یکی واسطههای‎ ‏جرحة كريس (م-کنوگلوتاراتر سنوکس کول فوحارات وآگوالواسنات )که میبواننه به آگزالواستات تبدیل شوند. ‏فیدانیم كة. اكزالواستات أن واتسظههاق مسي ركلوكوثورتر است:. 

صفحه 29:
محصول آمینواسیدهای کتوژنیک استیلکوا و استواستیلکوا (که خود میتواند به استیلکوا بشکند) میباشد. استيلكوا پیشساز سنتز اسیدهایچرب است و میتواند به اسیدچرب و اجسام کتونی تبدیل دد . آمینواسیدهای کتوژنیک+گلوکوژنیک در اثر تجزبه هم واسطههای چرخ کربس و هم استیلکواً پا استواستیل- معانو ارصيةو انفد كوانديكننصه ا , د/ها م1 , “لاا , عله , ‎١١6‏ : كلوكوزنيئ+ كتوزنيكآمينواسيدهاى آمینواسیدهای گلوکوژنیک: بقیه 14 آمینواسید باقیمانده گلوکوژنیکاند 

صفحه 30:
بیوسنتز اسید های آمینه یکی از مسائل اساسی برای سیستم های زیستی به دست آوردن نیتروژن است. ‎٠‏ منيع ‎si je sis‏ برای تمام آمینو اسیدها به شکل آمونیاک می باشد. اسکلت کرینی لازم جهت تشکیل آمینو اسیدها از مسیرهای گلیکولیزی و يا مسیر پنتوز فسفات و یا حتی چرخه اسید سیتریک حاصل می شوند. نیتروژن مورد نیاز برای تشکیل آمونياک از اتمسفر فرایندی که توسط آن نیتروژن تبدیل به آمونیاک می شود تحت عنوان تثییت نیتروژن شناخته می شود. موجودات عالی قادر به تثد نیستذ ۳ برخی از باکتری ها و آرکی باکتری ها انجام می شود. باکتری های همزیست ریزوبیوم به ريشه ی گیاهان حبوباتی حمله کرده و گرهک های ريشه را تشکیل می دهند که در آن ها تثبیت نیتروژن رخ داده و محصول آن به مصرف باکتری ها و گیاهان می رسد. 

صفحه 31:
تثبیت نیتروژن معمولاً با مخلوط کردن آن با گاز هیدروژن روی یک کاتالیست آهن در دما و فشار بالا انجام می شود. پیوند بسیار قوی نیتروژن با نیتروژن بسیار قوی بوده و دارای انرژی پیوتدی 225 کیلوالری‌ریر مول است و ‎tinal‏ به تحمله فتیمیایی بتتیار مقاوم ‎inal‏ ‏مرحله بعد ورود آمونیوم به درون آمینو اسیدهاست. گلوتامات و گلوتامین نقش محوری در اين ارتباط دارند. این دو دهنده ی نیتروژن هستند. مرحله ورود آمونیوم به گلوتامات و گلوتامین در دو مرحله انجام می شود. در مرحله اول بین آمونیاک و کتوگلوتارات واکنش برقرار می شود که سبب تغییر شکل فضایی یکدیگر من شود. اين واکنش توسط گلوتامات دهیدروژناز کاتالیز می شود. در مرحله بعد دومین یون آمونیوم توسط گلوتامین سننتتاز به گلوتامات وارد شده و گلوتامین تشکیل می شود. این آمینه شدن از طریق هیدرولیز ۸۲۳ پیش می رود. 

صفحه 32:
آنزیم های گلوتامات دهیدروژناز و گلوتامین سنتتاز در تمام موجودات زنده وجود دارند. حال که نیتروژن به آمونیوم تبدیل و آن نیز جذب گلوتامات و گلوتامین شد , بنابراین گروه آمین مورد تیار جهت.ستز آمیتو آسیدها تولید شده است: حال نوبت اسکلت کربنی می شود که همان طور که ذکر شد از برخی مسیرهای عنوان شده وارد می شود. از لحاظ اینکه این اسکلت کربنی از کدام مسیر وارد سنتز آمینو اسیدها شود می توان آن ها را به شش گروه تقسیم بندی نمود که می توانید آن ها را در جدول زیر ملاحظه نمایید. انسان قادر به ساختن 9 اسید آمینه از 20 نوع موجود نیست این در حالی است که باکتری اش شرشیا کلای می تواند همه 20 نوع اسید آمینه را بسازد. آمینواسیدهایی که باید از طریق غذا تامین شوند را آمینواسیدهای ضروری و بقیه را امینواسیدهای غیر ضروری نامیده اند. البته اين نوع نامگذاری بستگی به شرایط طبیعی موجود زنده دارد. به طور مثال آرژنین کافی برای یک فرد بزرگسال از طریق چرخه ی اوره تولید می شود اما برای یک کودک در حال رشد اين میزان کافی نیست. در جدول زیر می توانید اين اسیدهای آمینه را ملاحظه 

صفحه 33:
آمینو اسيدهاى غير ضروری توسط واکنش های ساده سنتز می شوند این در حالی است که اسیدهای ضروری واکنش های پیچیده ای جهت سنتز دارند. ذکر جزئیات تشکیل و سنتز هر کدام از اين آمینواسیدها از حوصله اين طرح خارج است که البته در صورت نیاز به اطلاعات بیشتر توصیه مى شود به كتب مرجع بیوشیمی مراجعه نمایید. 

صفحه 34:
با تشکر از همراهی يايان