مسیرهای فعال سازی کمپلمان

صفحه 1:
. ‏مان و61‎ to at least two IgG molecules Ctq binds to one bound IgM molecule 

صفحه 2:


صفحه 3:


صفحه 4:


صفحه 5:
membr ane| recognition 0 stage activation stage 3 Fa ——€6,C7 stage ™ cher 6 9 attack 

صفحه 6:
activation stage 

صفحه 7:
C4b2 ais C3 convertase 

صفحه 8:
604 C4b2a is C5 convertase 4 

صفحه 9:
Initial reactions of the classical complement pathway. ‎RARE‏ ی ‎Membran ‎ ‎ ‎ ‎eee ‏ی‎ ۳۹ ۳۳ 8 j= C3b 5 7 eal A ‏مدع‎ ‎C3a ‎ ‎C3 Convertase c4b2b ‎C5 Convertase C4b2b3b ‎Recognition phase —} He tivat ion phase——| ‎7 

صفحه 10:
----Activated Cls enzymatically cleaves C4 into C4a and C4b. ----Activated Cls enzymatically cleaves C2 into C2a and C2b. ----C4b2b complex binding to the membrane, is known as C3 convertase generation of C5 convertase ----C3 convertase cleaves C3 into C3a and ‎C3b binds to the membrane to form‏ الس ‎C4b2b3b complex.‏ ‎C4b2b3b complex functions as‏ الست 

صفحه 11:
Terminal reactions of the classical complement pathway. (1 ‏اش‎ ‎1 vue Wild مدع 67 || أمى م85 ضوع ۳6 7 HAC | I to 15 molecules) C5 Convertase co activation phase + Al tack ‏ب وی‎ 

صفحه 12:
3) Effect step C5 convertase cleaves C5 into C5a and C5b. C5b binds the membrane. C5b binds C6 and C7 to yielda hydrophobic C5b67 complex which attaches quickly to the cell membrane. C8 binds to this complex and causes the insertion of several C9 molecules.C5b6789 complex is known as MAC which leads to formation of a hole in the membrane resulting in cell lysis. 

صفحه 13:
C4 and C2 activation (generation of C3 convertase) Activated C1s enzymatically cleaves C4 into C4a and C4b. C4b binds to the Ag-bearing particle or cell membrane while C4a remains a biologically active peptide at the reaction site. C4b binds C2 which becomes susceptible to Cls and is cleaved into C2a and C2b. C2b remains complexed with C4b whereas C2a is released in the micro environment. C4b2b complex, is known as C3 convertase in which C2b is the enzymatic moiety. 

صفحه 14:
C3 activation (generation of C5 convertase) C3 convertase, in the presence of Mg,**cleaves C3 into C3a and C3b. C3b binds to the membrane to form C4b2b3b complex whereas C3a remains in the micro environment. C4b2b3b complex functions as C5 convertase which cleaves C5 into C5a and C5b. Generation of C5 convertase marks the end of the classical pathway. 

صفحه 15:
Activation of C3 by the classical pathway 

صفحه 16:
LECTIN PATHWAY C4 activation can be achieved without antibody and C1 participation by the lectin pathway . This pathway is initiated by three proteins: A mannan-binding lectin (MBL), also known as mannan- binding protein (MBP) which interacts with two mannan-binding lectin-associated serine proteases (MASP and MADSP2), analogous to Clr and Cls. This interaction generates a complex analogous to Clars and leads to antibody -independent activation of the classical pathway. Clq can also bind to a number of agents including some retroviruses, mycoplasma, poly-inosinic acid and aggregated IgG, and initiate the classical pathway. 

صفحه 17:
Inosinic acid Inosinic acid or inosine monophosphate (IMP) is a nucleoside monophosphate. Inosinic acid is important in metabolism. It is the ribonucleotide of hypoxanthine and the first nucleotide formed during the synthesis of purine. It is formed by the deamination of adenosine monophosphate, and is hydrolysed to form inosine. Important derivatives of inosinic acid include purine nucleotides found in nucleic acids and adenosine triphosphate, which is used to store chemical energy in muscle and other tissues. In the food industry, inosinic acid and its salts such as disodium inosinate are used as flavour enhancers 

صفحه 18:
Lectin initiated pathway 

صفحه 19:
مسیر لکتین فعال شدن کمپلمان در غیاب آنتی بادی و بوسيلة اتصال پلی ساکاریدهای میکروبی به لکتین های در گردش مثل ‎MBL‏ است به نظر می رسد فعال شدن کمپلمان از راه لکتینی شبیه راه کلاسیک است 1ب کربوهیدرات‌هاوسطح باکتری‌ها ى فعا لكنندم يا ساير مواد متصل‌شده و متحمل‌ت-غییر شکلف ضایی‌مشابه حوادثی که در 019 لتفاق‌می‌لفند می‌گردد 

صفحه 20:
لکتین های دیگری مانند لکنین شناسایی کنندة ۸۷ استیل گلوکز آمین که بنام فیکولین هستند و از نظر ساختاری مشابه 7 می باشند از یک طرف به پلی ساکاریدهای میکروبی متصل شده و از طرف دیگر به سرین پروتناز های همراه ۸/81 يا (۸5۴5/) ها از نوع امو عر نيز متصل می شوند الیگو مرهای بلندتر ۸/81 ‎MASP-3 5 MASP-2‏ همراه می شوند اين دو يروتئاز یک کمپلکس مشابه با کمپلکس نشکیل شده بوسیله 1 و 015 را تشکیل می دهند و ۷۸5-1 مولکول های 4) و 2 را می شکند 

صفحه 21:
Ficolin A binding protein of 40 kDa for TGF-beta-1 isolated originally from porcine uterus membranes Two closely related cDNA clones encode proteins composed mainly of fibrinogen-like and collagen-like domains The corresponding proteins are called Ficolin- alpha and Ficolin-beta Ficolins have a similar overall structure to complement component C1q and the collectins 

صفحه 22:
lectin pathway MBL+ mannose residues of microorganisms + serine proteases 04 2 ‏هل ۷۸5 م‎ C2a Che = 64 ———> + ‏وله‎ | C4b2b + —C3b 0402930 

صفحه 23:


صفحه 24:
ALTERNATIVE PATHWAY 

صفحه 25:
پروپردین پروتئین هايي در سرم بنام پروپردین وجود دارد که در مجاورت مادة زیموزان که پلي ساكاريدي در ديوارة سلولي مخمر است مي توانند سیستم کمپلمان را فعال نمایند 

صفحه 26:
alternative pathway activator @ LPS @ bacteria 6 2 ۲۵ وا و 6 4 @ IgE 

صفحه 27:
ALTERNATIVE PATHWAY Alternative pathway begins with the activation of C3 and. requires Factors B and D and Mg++ cation, all present in normal serum. Spontaneous activation of C3 A metastable C3b-like molecule (C3i) is generated by slow hydrolysis of the native C3. C3i binds factor B which is cleaved by Factor D to produce C3iBb. C3iBb complex cleaves native C3 into C3a and C3b. C3b binds factor B, which is again cleaved by Factor D to produce C3bBb (C3 convertase) This C3 convertase (or the one generated by classical pathway: (C4b2a), if not inactivated, will continue to act on C3 and cause its total depletion. 

صفحه 28:
مولکول 3) اولین جزء لازم براي فعال شدن راه آلترناتیو قطعة 630 است که به مقدار جزئي و بطور مداوم در جریان خون بوجود مي آید مولکول 03 در جریان خون به دو صورت دیده مي شود » يكي شکل و دست نخورده که حاوي پيوندهاي تیواستر است و ديگري شکل : تغيير يافته كه به صورت [63)۳20 يا /3) نشان داده مي شود که در آن پيوندهاي تیواستر توسط آب هیدرولیز شده است 3 طبيعيدر سلاسما و بسطور مداوم و.به مقدار كم هيدروليل وندهايتيولستر دلخليانتغيير يافته و مولكول/3) 

صفحه 29:
0 كونويتاز مولكول /3.) در مجاورت يون منيزيوم با يروتئيني بنام فاکتور 8 تشكيل كميلكس (23/8۴) را مي دهد پروتئین ديگري بنام فاکتور (/ که خاصیت آنزيمي دارد فاکتور 8 را در اين مجموعه شکسته و به دو جزء 8 و 8 تبدیل مي ‎US‏ قطعة بزرگتر (50) ب3/1) تشكيل كميلكس آنزيمي دهد که خود یک آنزیم تبدیل کننده بوده و ‎CS E55 Sate Care‏ تبديل كند برخي از مولکول هاي /3) که به اين ترتیب بوجود مي آيند در مجاورت کمپلکس 8 بر سطح آنتی ژن فرود آمده و سپس فاکتور 8 بر اين مولكول هاي 30 تاثیر کرده و به علت پايداري بیشتر به سمت تشکیل کمپلکس پیش مي رود این کمپلکس قادر است تعداد بيشتري مولکول 63 را به 63 و 232 تبدیل کند بناير اين کم 006 070 کونورتاز مسیر آلترنایو است و عملش شکستن مولکول ای 3 

صفحه 30:
C3-Convertase حتی اگر 3) بوسيلة مسیر کلاسیک تولید شود می تواند با 8 کمپلکس تشکیل داده و این کمپلکس قادر به شکستن مولکول های 3) بیشتری است بنابراین 3) کونورتاز مسیر آلترناتیو وقتی که بوسيلة مسیر آلترناتیو یا کلاسیک یا لکتین فعال شده باشد ۰ فعالیت کمپلمان را نقویت می کند اما یک مجتمع ناپایدار بوده و به مرور تجزیه مي شود مكر اينكه يروتئيني بنام فاکتور پروپردین (۴) به این مجموعه اضافه شود فاکتور ‏ پلاسما به مجموعه قبلي اضافه شده و تشکیل کمپلکس پایدار را مي دهد که مي تواند بخوبي سبب تجزیه مولکول هاي 3) گردد به همین علت اين مولکول را تبدیل ‎oes » (C3-Convertase) tz C3 si‏ آلترناتیو مي نامیم 

صفحه 31:
حال مقادیر بيشتري از پروتئین 3) تجزیه شده و به صورت یک حلقة خود تنظیم مثبت مقادیر بيشتري از آنزیم 3) کانورتاز را تشکیل میدهد بنابراین با بوجود آمدن مولکول هاي بیشتر 30) و اتصال به 3) کانورتاز » کمپلکس ‎defuse eo a‏ کنندگي مولکول 5 را داشته و بنام ‎C5-Convertase‏ نامیده مي شود 5-000۷۲۵56) پروتنین5) را به دو جزء 3) و ‎C5b‏ ‏تبديل‌مي‌ک ند » با بسوجود آمدن‌جزء ) اولین‌جزء در تشکیل کمپلکس‌حمله خشاني‌لیجاد شدم و هر دو مسیر ک اسیکو آلرناتیو بديكيكر می‌پیوندد 

صفحه 32:
factor] B 2398 Ba activated activator (3b © C3DBD 235 normal 6 \_ inactivation cab factor | factor H | factor | B 8 . C308 a [om | y inactivation alternative pathway 

صفحه 33:


صفحه 34:


صفحه 35:


صفحه 36:
شباهت هائ دو مسير يروتئين ها از نظر خواص فيزيكي و شيميايي و مكانيزم فعال شدن مشابهت دارند آنزيم هاي 015 و فاکتور 0 شبیه به یکدیگرند زیرد هر دو پروتئین از آنزیم هاي سرین استرازي مي باشند آنزيم. 15پروننین ها ي 4 و 2) را مي شکند که سرانجام آنزیم جدید 6402 با 3ع کانورتاز درست مي شود فاكتور9 هم در مجاورت قطعة 30© فاكتور 8 را كد از نظر فبزيكي م شيميابي شاهت بسياري با پروتنین 2) دارد شکسته و در مجاورت یون منیزیوم مجموعا تشکیل آنزیم 23080 یات. کانورتاز را مي دهد هر دی | یم 63 کانورتاز یک پیوند پپتيدي را در مولکول 3) شکسته و با قطعة 30) مجموعاً یم جديدي را بوجود مي آورند آنزیم های640203 در مسیر کلاسیک و (0۳*)630» در مسیر آلترناتیو پروتئین 65 را مي شکنند و بنابراین 5) کانورتاز نامیده مي شوند 

صفحه 37:
Normal regulation of C3 convertase C3b, in fluid phase, is very short lived unless it finds a suitable stabilizing membrane or molecule (C3 activator). In the absence of exogenous pathogen, it binds quickly to autologous red cells via the C3b receptor, CR1 at a site close to decay accelerating factor (DAF) which prevents the binding of Factor Binding to CR1 also makes C3b susceptible to Factor / which cleaves it into many fragments (iC3b, C3d, C3e, etc). 

صفحه 38:
C4b, generated in the classical pathway, is also regulated by DAF, CR1 and Factor I. A defect in or deficiency of DAF can lead to cell lysis and anemia, as in its absence further activation of C will proceed and lead to the membrane attack pathway and cell lysis. 

صفحه 39:
Another serum protein, factor H, can displace factor B and bind to C3b. Binding of factor H makes C3b -more susceptible to factor | C3 convertase generated by the classical pathway is regulated also in a similar manner by DAF, Cr1 .and Factor | The only difference is that C4b-binding protein (C4b- -BP, not factor H) makes it susceptible to Factor | A genetic deficiency of factor | (or factor H) leads to uncontrolled C3 activation and is a major cause of inherited C3 deficiency 

صفحه 40:
Regulation of Cirs 

صفحه 41:
Stabilization of C3 convertase Certain bacteria or their products (peptidoglycan, polysaccharides, etc.), provide a protected (activator) surface for C3b. Thus, C3b bound to such a surface is relatively resistant to the action of factor I. Even membrane bound C3bBb dissociates fairly rapidly. However, binding of another protein, properdin, further stabilizes this complex. It is for this reason, the alternative pathway is also called the properdin pathway. 

صفحه 42:
Generation of C5 convertase Stabilized C3 convertase cleaves more C3 and produces C3bBbC3b complex (analogous to C4b2a3b of the classical pathway), the C5 convertase which cleaves C5 into C5a and G56 Initiates the membrane attack pathway which leads to cell lysis While these pathways of C3 activation are initiated by different mechanisms, they are analogous to each other and both can .lead to membrane lysis The alternative pathway provides a means of non-specific resistance against infection without the participation of antibodies and hence provides a first line of defense against .a number of infectious agents 

صفحه 43:
Many gram negative and some gram positive bacteria, Certain viruses Parasites Heterologous red cells. Aggregated immunoglobulins (particularly, IgA) Some other proteins (e.g. proteases, clotting pathway products can activate the alternative pathway. One protein, cobra venom factor (CVF), has been extensively studied for its ability to activate this pathway 

صفحه 44:
LYTIC PATHWAY The lytic (membrane attack) pathway involves the C5-9 components C5 convertase generated by the classical or alternative pathway cleaves C5 into C5a and C5b. C5b binds C6 and subsequently C7 to yield a hydrophobic C5b67 complex which attaches quickly to the plasma membrane. Subsequently, C8 binds to this complex and causes the insertion of several C9 molecules,bind to this complex and lead to formation of a hole in the membrane resulting in cell lysis. The lysis of target cell by C5b6789 complex is nonenzymatic and is believed to be due to a physical change in the plasma membrane. C5b67 can bind indiscriminately(randomly) to any cell membrane leading to cell lysis. Such an indiscriminate damage to By standing cells is prevented by protein S (vitronectin) which binds to CS5b67 complex and blocks Its indiscriminate binding to cells other than the primary target. 

صفحه 45:


صفحه 46:
BIOLOGICALLY ACTIVE PRODUCTS OF COMPLEMENT ACTIVATION Activation of complement results in the production of several biologically active molecules which contribute to resistance, anaphylaxis inflammation. Kinin production C2b generated during the classical pathway of C activation is a prokinin which becomes biologically active following enzymatic alteration by plasmin. 

صفحه 47:
Excess C2b production is prevented by limiting activation by C1 inhibitor (C1- INH) also known as serpin which displaces Cirs from the Clqrs complex. A genetic deficiency of C1-INH results in an overproduction of C2b and is the cause of hereditary angioneurotic edema. This condition can be treated with Danazol which promotes C1-INH production or with e- amino caproic acid which decreases plasmin activity. 

صفحه 48:
Anaphylotoxins ‎C3a and C5a (in increasing order of activity) are all‏ روش ‎Anaphylotoxins which cause basophil/mast cell degranulation and smooth muscle contraction. ‎Undesirable effects of these RS tides are controlled by carboxypeptidase B (C3a-INA). ‎Chemotactic Factors ‎C5a and MAC (C5b67) are both chemotactic. C5ais alsoa potent activator of neutrophils, baso, and macrophages and causes induction of adhesion molecules on vascular endothelial cells. ‎ ‎Opsonins ‎C3b and C4b in the surface of microorganisms attach to C- receptor (CR1) on phagocytic cells and promote phagocytosis 

صفحه 49:
Other Biologically active products of C activation Degradation products of C3 (iC3b, C3d and C3e) also bind to ail erent cells by distinct receptors and modulate their inctions In summary, the complement system takes part in both specie and hon-epectic resistance and generates a number a products of biological and pathophysiological significance ‘able 2). There are known genetic deficiencies of most individual C complement components, but C3 deficiency is most serious and fatal. Complement deficiencies also occur in immune complex diseases (e.g. SLE) and acute and chronic bacterial, viral and parasitic infections. 

صفحه 50:
Controls Effect Biological activity Component C1-INH Edema Accumulation of body fluid C2b (prokinin) Basophil and mast cell degranulation; enhanced Carboxy- Anaphylaxis Vascular permeability; c3a Peptidases: B smooth muscle contraction (anaphylatoxin) Immunoregulati Induction of suppressor T on .cells Opsonization; Phagocyte 3b and its Factors H&I Phagocytosis ‏عا‎ products Basophil & mast cel activation; smooth muscle C4a contraction; enhanced (anaphylatoxin) -vascular permeability C3a-INA Anaphylaxis C4-BP, Factor! Phagocytosis © Opsonization cab 

صفحه 51:
Chemotactic factor) 667 Basophil & mast cel activation; enhanced vascular permeabili -smooth muscle contraction Chemotaxis; neutrophil aggregation; Oxidative -metabolism stimulation Stimulation of leukotriene release .Induction of helper T-c Chemotaxis; attachment to .other cell membranes Anaphylaxis Inflammation Delayed -anaphylaxis Immunoregulati .on Inflammation; lysis of -bystander cells 3a INA Protein-S 

صفحه 52:
مکانیسم هاي کنترل کنندة سیستم کمپلمان 

صفحه 53:
پروتئین ها ي فعال شده سیستم کمپلمان در صورتي که تحت کنترل نباشند و از پيشروي آنها جلوگيري نشود ضایعات زيادي را به میزبان وارد مي کنند در هر مرحله از مراحل فعال شدن پروتئین ها ي سیستم کمپلمان » دو عامل بازدارنده یا کنترل کننده شرکت دارند 

صفحه 54:
تخریب خودبخودي و ناگهاني مجموعه هاي تشکیل شده فعال: محل اتصال قطعات 04 و 020 و 030 و 65۸0 با یکدیگر و د روي فعال کننده سیستم کمپلمان بسیار سست است ‏ بنابراین مقداري از قطعات فوق در روي فعال کننده به یکدیگر متصل نشده و یا بسرعت جدا شده که پس از ورود به پلاسما خنثئي مي شوند و در نهایت آنزیم هاي کانورتاز كمتري براي ادامه واکنش بوجود مي آیند از طرف دیگر طول عمر مجموعه هاي آنزيمي 63 کانورتاز و 5 کانورتاز در هر دو مسير کلاسیک و آلترناتیو نسبتاً کوتاه و در برابر حرارت ناپایدار هستند 

صفحه 55:
این پروتئین ها در مراحل مختلف فعالیت آبشار کمپلمان شرکت دارند و مانع پيشروي پروتنین ها ي فعال شده و صدمات بافتي به میزبان مي گردند اولاً با توجه به اينکه کمپلمان هم در فاز مایع و هم به طور موضعي در سطح غشاء سلول فعالیت دارد مکانیسم هاي تنظيمي نیز به دو صورت ‏ پروتتین هاي تنظيمي محلول در پلاسما و پروتئین ها ي تنظيمي درون غشاني تکوین یافته اند » اين مسئله باعث مي شود که فعالیت کمپلمان هم در داخل جریان خون و هم بر سطح سلول هاي میزبان بیش از حد تداوم نیابد 

صفحه 56:
تشکیل 3) کانورتاز و تولید 03۸ یک رویداد كليدي در هر دو مسیر کلاسیک و فرعي بشمار. مي آید » بنابراین دور از انتظار نيست كه بيشت مكائيستم :هاي تنظيمي ير تنظ فعاليت 3) کانورتاز متمرکز. شده باشد اساس تنظیم 3) کانورتاز و 5) کانورتاز بر دو پایه استوار است » يكي تسریع تخریب ‎(Decay acceleration)‏ كه در جریان آن تخریب کمپلکس کانورتاز سرعت بيشتري بخود مي گیرد و ديگري پروتئولیز اجزاء فعال کمپلمان مانند ‎C4b 5 C3b‏ 

صفحه 57:
برخي ان پروتئین هاي تنظيمي قادرند هم در نقش تسریع ‎BAUS‏ ‏تخریب و هم در نقش کوفاکتور براي پروتئولیز عمل نمايند برخي از اين يروتئين ها مي توانند فعالیت کانورتاز را در هر دو مسیر کلاسیک و آلترناتیو مهار نمایند بسیاری از اين پروتئین های تنظیم کننده به همراه تعدادی از يروتئين های مسیر کلاسیک و آلترناتیو متعلق به خانواده ای هستند که تنظیم کننده های فعالیت کمپلمان (/) نامیده می شوند ‎Regulators of Complement activity‏ 

صفحه 58:
& C1: (C1- Inhibitor ( ‏ممانعت کنندة‎ C1- INH) این گلیکوپروتئین سرمي سبب مهار فعالیت مولکول هاي و شده و در حقیقت مانع تجمع (6172 -,0752) فعال در سرم مي شود و میزان اتصال آنها به ایمونوگلوبولین هاي متصل به سطح سلول را کاهش مي دهد 

صفحه 59:
یک بتاگلبولین سرمي است که نام قديمي آن (-3) ۲ بوده و سبب شکسته شدن ا3) و 0 مي شود و از مشارکت بیشتر اين مولکول ها در تشكيل 3) و 5) کانورتاز. جلوگيري مي کند 

صفحه 60:
این فاکتور را در ابتدا ممانعت کنندة » بتاگلبوليني سرم (/-81 ۲ مي نامیدند ولي بعدها که نقش معاونت آن براي فاکتور / مشخص شد آنرا تسهیل کنندة فاکتور / یا کوفاکتور / نامیدند این فاکتور مي تواند به 3۸) متصل شده و از اتصال آن به فاکتور ‎B‏ ‏( در مسیر آلترناتیو) جلوگيري کند » همچنین مي تواند کمپلکس 030-8 را نیز تجزیه نماید و بعلاوه فاکتور ۲۷ با فاکتور / در تبدیل و تجزیه ‎CBD‏ به اجزاء کوچکتر مشارکت مي کند 

صفحه 61:
پروتئین متصل شونده به 4-1۳001۳00 ) 44 ‎protein ) (C4Bp)‏ پروتئین بسیار بزرگي متشکل از هفت زنجیره یکسان است که مي تواند حداکثر به شش مولکول 04 متصل شده و محل اتصال به مولکول 2) را مسدود نماید » اين پروتنین علاوه بر اينکه مستقیماً از تشکیل آنزیم 3) کانورتاز جلوگيري مي نماید به عنوان عامل كمكي یا کوفاکتور براي فاکتور / نیز فعالیت مي ‎US‏ 0 و فاکتور ۷ پسروتنین‌ه ي پاهمانيو محلول‌ستند و وظيفة لصليشانتنظيم فاز مایع فعالت ایتک مپلمان‌ميی اشد اين دو فاكتور نقش تسريع كنندكي تخريب را نيز دارا هستند 

صفحه 62:
Vitronectin) & S scion, كليكويروتئيني سرمي كه با اتصال به کمپلکس مانع از فرورفتن آن به داخل غشاء سلولي مي شود و مجموعة (56506.7) را بوجود مي ورد سپس پروتئین ها ي 8) و 9) نیز به اين مجموعه اضافه شده و مجموعة (7.8.)9(0 .506ع5) را تشکیل مي دهند که هیچگونه فعالیت ليتيکي ندارد اخيراً پروتنین ديگري بنام (40,40 -50) ( کلاسترین) در سرم پیدا شده است كه شبيه يروتئين 5 عمل مي كند 

صفحه 63:
2۴( ‏فاکتور تسریع کنندة تخریب‎ «CD55)\, ( Decay accelerating factor) این پروتئین بر سطح اکثر سلول هاي خوني ‏ اندوتلیوم و اپي تلیوم بارز مي گردد مانند 86 » لکوسیت ها » پلاکت ‎Wb‏ سلول هاي پوششي مکانیسم عمل آن اتصال به 3) کانورتاز در مسيرهاي فرعي و کلاسیک و تجزیه و جدا شدن سریع 8/0 از 63 و 026 از 4 مي باشد اين بروتئين با اتصال به 0:46 نيز مي تواند از تشکیل 3) کانورتاز در مسیر کلاسیک جلوگيري کند ؛ همجنين در هر دو مسير نيز مي تواند سبب تجزیه 5) کانورتاز شود 

صفحه 64:
Membrane): (MCP) clint SoS ‏پروتئین عامل‎ CD46) .( cofactor protein اين يروتئين بر سطح اكثر انواع سلول ها بجز .)88 بروز مي كند و مي تواند به /23) و /4) متصل شده و به عنوان كوفاكتوري براي يروتئوليز آنها بواسطة فاكتور / عمل كند 

صفحه 65:
مولکول " ۳59" : یا ۷/۱/۹1 یا ‎Protectin)‏ ‏مهمترین مهار کنندة غشاني )۷/۸/ بوده که بنام مهار کنندة غشائي لیز واکنش یا ‎Gul 92 54 (Integral membrane protein)‏ پروتنيني تک زنجیره اي است که به شکل گسترده بر سطح سلول هاي مختلف توزیع شده است 9) در لکثر مایعاتب دن‌نیز دیده مي‌شود و مي‌تولند با اتصالبه ه دو مولکول8) و 9) و ‎MAG sb StS Las i dbus Ly‏ در حا لقشكيل در مرحلة(۲50.6.7)) ‎wile‏ رخنة9) در غشاء و پلیمریزلسیون‌آن‌گردد به این پروتنین و باقي پروتنین هايي که مي توانند از تشکیل )۷/۸/ جلوگيري کنند ‎Guu ead ola (MAC -Inhibiting protein) ca.)‏ 

صفحه 66:
HRF ‏پروتئین‎ ‎Homologous restriction factor فاکتور محدود کنندة همولوگ نیز تا حدودي داراي خاصیت مهار كنندگي فعالیت )۷/۸/ بوده و فعاليتي مشابه 959 دارد ولي احتمالاً بازدارندة ضعیف تري براي ورود 68 و29 به کمپلکس در حال تشکیل ۸/۸6 است 

صفحه 67:
CRI (Complement. pF receptor-!) (CD35) این مولکول » گيرندة قطعات ع3) ۰ 4 ۰ 30) و 30 کمپلمان در سطح گلبول هاي قرمز و لکوسیت ها مي باشد و داراي هر دو نوع فعالیت تسریع کنندگي تخریب و كوفاكتوري مي باشد این مولکول مي تواند فعالیت 63 کانورتاز را در هر دو مسیر کلاسیک و آلترناتیو مهار کرده و همچنین با اتصال به ۸) از فعالیت 5) کانورتاز در مسیر کلاسیک جلوگيري کند 

صفحه 68:
خواص بيولوژيکي قطعات کمپلمان پروتئین ها ي سیستم کمپلمان در حالت طبيعي و دست نخورده فعالیت بیولوژیک ندارند ولي با فعال شدن اولین پروتئین و شکسته شدن آن » علاوه بر از بین رفتن سلول هدف:» يكسري اعمال بیولوژیک نیز توسط این قطعات صورت مي پذیرد 

صفحه 69:
اجزاي فعال شده کمپلمان توسط تشکیل کمپلکس حمله غشائي یا۵// در سطح سلول ها با ایجاد منافذ و یا اختلال در يكپارچگي فسفوليپيدهاي دو لایه غشاء سبب لیز سلولي آنها مي گردند و چنانچه این عمل در سطح ارگانیسم هاي بیگانه صورت پذیرد و آنها را به طريقة لیز اسموتیک نابود مي سازد سلول هائي مانند ۲ ۰ لنفوسیت ها » پلاکت ها » باکتری ها و ویروس ها ي پوشش ليپوپروتنيني دار از این جمله هستند 

صفحه 70:
اپسونیزاسیون و فاگوسیتوز ذرات يا ارگانیسم هاي بیگانه به کمک اتصال به پروتئین ها ي کمپلمان مورد فاگوسنیوز قرار مي گیرند » زیرا فاگوسیتها داراي گیرنده اختصاصي براي اجزاء کمپلمان مي باشند قطعات 4 ۰ 23 به باکتری ها و کمپلکس هاي ايمني متصل شده و فاگوسیتوز آنها را تسهیل مي کنند » بنابراین این قطعات به صورت آپسونین عمل کرده و علاوه بر اپسونیزاسیون سبب تحریک و فعالیت بیشتر فاگوسیت ها و اگزوسیتوز گرانول هاي حاوي آنزیم آنها مي شود 

صفحه 71:
فعال شدن التهاب قطعات کوچک پپتيدي 4 + ‎C5a 5 C3a‏ خواصي شبه خراص هورموني دارند زیرا به گیرنده هاي اختصاصي در سطح سلول ها متصل شده و آنها را وادار به انجام اعمال بيولوژيکي خود مي کنند چون این مولکول ها مي توانند در بسياري از موارد حالت آنافيلاكسي را تقليد كنند به آنها قطعات آنافیلاتوکسین نیز مي گویند همچنین به علت اينکه این قطعات سبب كيموتاكسي سلول هاي بیگانه خوار چند هسته اي و تک هسته اي نیز مي شوند به عنوان عوامل کموتاکتیک نیز معروفند 

صفحه 72:
انحلال کمپلکس هاي ايمني و پاكسازي فاگوسبتیک يكي از كارهاي مثبت قطعات کمپلمان تجزیه و جلوگيري از تشکیل کمپلکس هاي ايمني بزرگ و رسوب آنها در دیواره هاي عروقي یا نسوج مختلف است این امر با اتصال کووالان قطعة 630 به آنتی بادي در کمپلکس صورت مي گیرد » زیرا این قطعه با ایجاد ممانعت فضایی از اتصال بیشتر مولکول های آنتی بادی به آنتی ژن جلوگیری می کند و از احتمال تشکیل شبکه های بزرگ کمپلکس ایمنی ممانعت بعمل مي آورد 

صفحه 73:
تقوبت پاسخ های ايمني هومورال لنفوسیت ها ي 8 انسان داراي گیرنده هاي ‎CR2‏ ۰ 7/) کمپلمان هستند و تحريك اين كيرنده ها سبب وأكنش و تكثير سلول 8 و تبدیل آن به يلاسموسيت مي كردد » يروتئين /30) توليد شده از 3) به كير ندة //© سلول هاى 8 متصل مي شود فعال شدن سلول هاى 8 و آغاز ياسخ هاى ايمنى هومورال را تسهيل مى كند 0 وقتوق قنوتوليد ممشود كه كميلمانبوسيله يكلنتوزنفعال قطعة 3) مانع تكثير سلول 8 و سنتز آنتى بادي شده ولي قطعة 8 سبب تكثير شديد سلول ف و تشديد سنتز آنتى بادي مي كردد