آمینواسید و پروتئین

صفحه 1:
Amino acids and proteins Rahman Mahdizadeh, Faculty member of Islamic Azad University, Bandar Abbas Branche & Department of Biochemistry, Molecular Medicine Research Center, Hormozgan University of Medical Sciences, Bandar Abbas ,Iran Email : R.Mahdizadeh@iauba.ac.ir & Rahman.Biochem@gmail.com ۰ ‏بسح‎ ‎al 

صفحه 2:
ساختمان گیاهان به طور عمده از کربوهیدرات تشکیل شده در حالیکه ساختمان بدن انسان و حیوانات از پروتئین می‌باشد. پروتئین‌ها بعلت داشتن نیتروژن از نظر مولکولی با کربوهیدرات‌ها و لیپیدها تفاوت دارند. نقش اولیه پروتئین‌ها در بدن عبارت است از نقش ساختمانی » تولید آتریم‌هاء هورمون‌هاء پروتنین‌های انتقالی و ایمنی و.... پروتنین‌ها از اسیدهای آمینه تشکیل شده‌اند که با پیوند پپتیدی بهم متصل شده‌اند. توالی اسیدهای آمینه تعیین کننده ساختمان نهایی و عملکرد پروتئین می‌باشد که توسط رمز ژنتیکی ذخیره شده در هسته سلول به صورت 0006) مشخص می‌شود. 

صفحه 3:
سنتز پروتنین فرآیند پیچیده‌ای است که در آن الگوی پروتنین از 00008) به 630068 کپی می‌شود. الگوی سنتز پروتنین از طريق 000009 بيامبر (2080009) به رتيكولوم اندوپلاسمیک صاف منتقل می‌شود. با ييوند اسيدهاى آمينه که توسط ‎٩609‏ تعيين مىكردد يروتئينهاى جديد ساخته مىشود. وقتى يروتئين ساخته شدء از ييام جدا شده و آماده استفاده می‌گردد. 

صفحه 4:
پروتئین می‌تواند منبع انرژی باشد که 6 کیلوکالری در هر گرم انرژی تولید می‌کند. با اين وجود استفاده از پروتئین برای تأمین انرژی نیاز به برداشت گروه آمین و تشکیل و دفع اوره در فرآیند دامیناسیون دارد که دارای هزینه متابولیکی بیش از ) کیلوکالری در هر گرم می‌باشد. بنابراین اسکلت کرینی ایجاد شده می‌تواند به عنوان انرژی در حد 6 کیلوکالری در هر گرم استفاده شود. 

صفحه 5:
R-group or side chain a@ carbon « hydrogen + H3;N—CH—C----0 1 1 ‏تک‎ | carboxy! group group Amino Acids 1 0 HLH O H-N-C—C-OH Amino Carboxylic Acid Group Group Side Chain “°° 

صفحه 6:
اسيدهاي آمینه دستهاي از ترکیبات آلي هستند که داراي حداقل يك عامل کربوکسیل و يك عامل آمین میباشند. اگر چه تاکنون بیش از. 000 نوع اسید آمینه مختلف در طبیعت شناخته شده است» ولي تنها 0600 نوع اسید آمینه در ساختمان يروتئينها وجود داشته و در حقیقت تنها این اسيدهاي آمينه داراي رمز زنتيكي بر بوي 070009 ميباشند. در تمام اين اسيدهاي آمينه كه به آنها اسيدهاي آمينه عادي» استاندارد و یا پروتئيني نیز گویند» عامل آمين و كربوكسيل بر روي کرین آلفا قرار گرفته و لذا تمام اسيدهاي آمینه پروتئینی جزو آلفا آمینو اسیدها به حساب میایند . 

صفحه 7:
[ay 5 B a ®=OWC-CLSC-CWC-CLWS-COOW بتالمینو سید ‎OVE‏ ۰ ی كاما لمينو لسيد عاك ۰ *=OUS-OWC-OLC-CUS-COOW ZDLS ‏دلتا آمینو لسید‎ 

صفحه 8:
| L&D stereoisomerism Common Amino Acids are Stereoisomers, Meaning they have a Chiral « Carbon center rar CH2OH 6 L-Glyceraldehyde D-Glyceraldehyde 86. ‏هم.‎ .. 8 8 ‏)يسح سصورو ارا‎ فا منوج ۳ ‘Amino Acids can exist ۱ ‏وا ۰ ۱۵۰۵ ما‎ However, All Chiral Anine Acids in Proteins hove the L. configuration L-Amino acids D-Amino acids COOH cll 8 

صفحه 9:
Margaret Oakley Dayhoff 1925-1983 Invented the One Letter Amino Acid Code. ‎Occurrence in‏ ره ‎index!‏ ‎proteins (6) ‎72 ‎78 ‎52 ‎on ‎53 ‎23 ‎39 ‎32 ‎ ‎Phy ‏موم‎ pl 597 ‏مه‎ ‎eas ‎597 ‎508 ‎602 ‎578 ‎548 ‏ومد‎ 5.66 ‏وه‎ ‎ ‏1053 ‏6.00 ‏فده ‎365 ‎425 ‎ ‎Pk ‎£oom NH) ‎10.96 ‏و ‏ویو ‎oa‏ ‏939 ‎as ‎962 ‎1028 ‏و ‎395 ‏و ‏08 ‏ممه ‏967 ‎۳3 ‎ ‎238 ‏مد ‏2 ‏196 ‏202 ‏247 ‏218 ‏و ‏27 ‏مد ‏219 ‎ ‎3 ‎ns ‎12 ‎132 ‎146 ‎46 ‎155 ‎174 ‎13 ‎“7 ‎ ‎Abbreviation! ‎Amino acid symbol ‎Nonpolay aliphatic ‎Rgroups ‎Glycine sys Alanine Alan Proline ‏ممم‎ ‎Valine valy Leucine ‏اس‎ ‎teoleucine tel Methionine Met M ‘Aromatic ‎Rgroups ‎Phenylalanine Phe F Tyrosine Tye ‘Teyptophan ‏لام‎ ‎Polar, uncharged ‎R groups ‎Serine sers Threonine TheT ‎Gy‏ موی ‎Asparagine Asn‏ ‎Gnd‏ مه ‎Positively charged‏ ‎groups‏ ‎pine tsk Misting His Arginine AIR. Negatively charged Rgroups ‎Aspartate Asp Glutamate GE ‎ ‎ 

صفحه 10:
Nonpolar, aliphatic R groups coo- He cH 2 ‏دب یب‎ Valine coo- + ‏معلاو‎ ‎۳ ‎ils ‎5 | دی Methionine — coo" [LH + an HN HAC CHa Proline coo" + H3N—C—H te —CH; ۳ CH; Isoleucine coo" coo" ‏ب ستاو ب سوه‎ H CH; Glycine Alanine coo" + H3N—C—H ۳ ۳-4 ‏وب یب‎ Leucine 

صفحه 11:
Aromatic R groups coo" coo coo- H,N— ‏بع لديم ببس‎ H,N—C—H CH, 2 ۲ ۳1 Phenylalanine Tyrosine Tryptophan 

صفحه 12:
Polar, uncharged R groups coo" 5 H3N—C—H 3 SH Cysteine coo- + ‏اوق‎ —H ie 1 ¢ UN ‏لا با‎ No Glutamine 00 coo" + 5 H3N—C—H H3N—C—H CH20H H—C—OH ‏دا‎ ‎Serine Threonine coo- + ‏اس ماوقا‎ re 3 2 ۱,۱ 0 Asparagine 

صفحه 13:
Positively charged R groups coo- coo- goo" 5 لل الوا با ارب ‎HN—C—H‏ 9 ne 1 ie le ۳۰ CH, CH, ۱ pe | C—N CH, NH H | lo. *NH; ۱ NH, Lysine Arginine Histidine 

صفحه 14:
Negatively charged R groups coo- coo" ‎ H;N—C—H‏ برع لاريم ‎du,‏ 5 ‎Loge 0‏ ‎coo- ‎Aspartate Glutamate ‎ 

صفحه 15:
۲۲6 0 2 ino Acids 6 Tryptophan Absorbance Tyrosine =——E ۱۰۱۱۲ ۱ ‏و‎ ‎230 240 250 260 270 280 290 300 310 Wavelength (nm) 

صفحه 16:
Bonds coo- coo- + | + | H3N— CH H3N— CH Cysteine | | CH, cH, 2H* + 2e7 ‏سیب‎ Cystine 2H* + 2e° . CH, CH, Cysteine + | + CH —NH, CH —NH,; coo- coo- 

صفحه 17:
Trogia venenata Zhu L | Toxic Amino Acids 0 9 ‏نوب اريسي :و‎ Soh ‏سب اک کب‎ 0۷ OH NH, NH, New toxic amino acids NH JAA OH ۷ ۱ OT 0 ۱ A search for compounds producing Yunnan Sudden Unexplained Deaths found related to eating a mushroom. Halford, 8. CHE News Feb 13, 2012 

صفحه 18:
# اسيدهاي آمينهاي که در ساختمان پروتنينها یافت میشوند» همگي از نوع را میباشند. با اين وجود اسيدهاي آمینه نوع () در جدار سلولي برخي از میکروارگانیسمها وجود داشته و نیز میکروارگانیسمها پپتيدهايي را تولید مینماینده که در آنها هر دو شکل اسيدهاي آمینه 0) و را وجود دارند. از جمله میتوان آنتيبيوتيكهاي پپتيدي مانند 0 نسرمصنت) ۰) ملنصمه) ر مننتت() و نیز داروي ضد توموري پپتيدي »نسمررسس() را نام برد. همچنین 60- آلانین و (0- گلوتامات در دیواره سلولی برخی از باکتری ها وجود داشته و در ایجاد اتصالات متقاطع ( -جوس() ) در دیواره های سلولی نقش دارند. 

صفحه 19:
متيونين جدلد داح ()* سس تسرد اینین ككامطم م“ نرييتوفان 

صفحه 20:
| Amino Acids with Aliphatic R- -1 -Groups ‎asl (5 SUP at get age al any pascal dal dada *‏ + كرفتن و يأ دادن يروتون نبوده و نيز در ايجاد بيوند يوئي و يا هيدروزني شركت نميكند. شاخه جانبي اين اسيدهاي آمينه خواصى شبيه به جربيها را داشته و در آب نامحلول بوده و با یکدیگر تجمع پیدا کرده تا آب را از خود دور نمایند. به عبارتي قادر به ایجاد تداخلهاي هید وفربيك میباشند. ‏* در محلولهاي آبكي» شاخههاي جانبي اسيدهاي آمینه غیر قطبي؛ تمایل دارند که با یکدیگر در قسمت داخلي پروتئین قرار گیرند. اين پدیده به خاطر هيدروفوبيسيتي شاخههاي جانبي غیر قطبي بوده که همانند يك قطره روغن كه در محيط آبكي قرار میگیرد» عمل میکنند. ‏* در ‎Gada‏ شاخههاي جانبي غیر قطبي» بخش دروني پروتئينهاي پیچ و تاب خورده را پر کرده و باعث میشوند» که شکل سه بعدي پروتئین ایجاد شود. ‎ ‎ 

صفحه 21:
‎Amino Acids with Aliphatic R- -1‏ ‎-Groups‏ ‏اکلدآیندا این که ریشه هلا هیدر وف( گنه زند. ونال ‏" تنها اسيد آمينهاي است كه فاقد كربن نامتقارن بوده و در ساختمان يروتئينهاي رشتهاي مانند كلازن؛ الاستين و رشته ابريشم به مقدار فراوان وجود دارد. زنجيره جانبي كليسين را تنها يك اتم هيدروزن تشكيل داده و بعضاً آن را در كروه دوم نيز طبقهبندي مينمايند. اين اسيد امينه به كليكوكول نيز مشهور ‏است. ‎ ‎ 

صفحه 22:
Amino Acids with Aliphatic R- -1 oe SNu de ‏آمینه هایی که ريشه آذ‎ Abell 1h ‏كه ريشه آنها قيار قري‎ sla Adalat ۱ NH, 60 - 66 ۴ يكي از فراوانترین اسيدهاي آمینه در پروتتینها میباشد . زنجیره جانبي کوچك آن ممانعتي در انعطافپذيري رشتههاي پليپپتيدي ایجاد نمیکند. گروه متیل در آن هیدروفوبيك قوي نبوده و بنابر اين هم در سطح پروتنينهاي محلول در آب و هم در قسمت داخلي آنها وجود دارد. 

صفحه 23:
Amino Acids with Aliphatic R- -1 -Groups اسبييدهي‌ننیه ها مرپرکن كردشيي انيد جورعروفوييؤ (ابكر بز )هستند. هیدروفوب هستند» به ندرت در قسمت سطحي يروتئينهاي كلوبولار (محلول در آب) پیدا میشوند. والین» لوسین و ایزولوسین داراي شاخه جانبي حجیم و شاخهدار بوده و انعطافيذيري زنجیره پروتنيني را محدود مینمایند. ۱۷:۶ ‏بیج‎ CH-COOH Ode | 08-0 ‏بل 6و۲‎ ‏وم‎ 0۳۱-000۳۱ و0۲۱ انار ‎bere | Leb H3C ۱‏ ایزولوسین دارای دو کرین ناقرینه میباشد 

صفحه 24:
| Non-Aromatic Amino Acids with Hydroxyl R-Groups لسیدآمینه هلیی‌ک ه پیشه آنها دارلیعامل] اکلی‌هستند. ۶ اسيدهاي آمینه. ‎wey‏ ۱۵۵0 | | منم ]سم ‎ee as‏ ۱ پیوند هيدروژني شرکت کنند. ‎Cc.‏ ‏0-0۷-000۷ 3 ‎De - 7 HO 9‏ سس ‏تره آونین دارای ‏دو کربن ناقرینه ‎NH;‏ ‏ميباشد ‎ ‎ ‎ ‎ ‏" كروه هيدروكسيل درسرينء ترئونين ميتوانند در زنجيرههاي يروا عنوان جايگاهي براي اتصال وههايي مانند فسفات عمل نمأیند. شاه جانبي ‎ug lg Da os pa FBS Can gl a‏ از آنزیمها دارد. علاوه ین گر آيدي دسا زین و همچنن روم هد وکسیل در سرین و ‎eae‏ اهي براي اتصال شاخههاي الیگو ساكاريدي در گلیکو پروتئينها نیز باشند. ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ 

صفحه 25:
Amino Acids with Sulfur-Containing R-Groups كوكر 9 للسيدلمينه هلبىكه ييشه لنها دارا ‎HS-CH,—CH-COOH‏ ‎NH;‏ H3C-S—(CH>).—CH-COOH ۳۲2 Ow-O سم * انم گوگرد در متيونين از نوع تيو اتري ميباشد. عامل متيل بر روي گوگرد در اين اسید آمینه نقش مهمي در انتقال ريشه متيل در واكنشهاي شيميا: دارد 

صفحه 26:
‎Tae 1 as‏ سا ‏لسیدآمینه هلیی‌که ويشه نها دارلی‌عام للسیدی‌هستند ‏مرس تيه سي 200 00 ملقم ‎aed‏ ‎Hy ‘Hy‏ ‎Ha‏ 0 007 ‎Giutamate ‎ ‎Aspartate ‏* اسيدهاي آمینه آسپارتات و گلوتامات» دهنده پروتون بوده و در ‎ ‎HOOC-CH,-CH-COOH ‏و‎ ‎HOOC-CH)-CH,-CH-COOH ‎NHy ‎ ‎@epete Bot | Bop -O ‎ ‎ ‎ ‎«gid pI ‏شاخه جانبي اين اسيدهاي آمينه كاملاً يونيزه و داراي كروه كربوكسيل با بار ‏منفي ميباشند . اين اسيدهاى آمينه با مولكولهاى باردار ‏مثبت نظير اسيدهاى ‏آمينه بازى ييوند يونى ايجاد مى نمايند. به اين تركيبات اسيدهاي أمينه دي اسيدي نيز كويند. اسيد كلوتاميك نقش مهمى در انتقال عامل آمين (آمونياك) حاصل از كاتابوليسم اسيدهاى آمينه داشته و بصورت كلوتامين آن را منتقل مى نمايد. اسيد اسيارتيك در سنتز بيريميدين ها نقش مهمى را ايفا مى نمايد. ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ 

صفحه 27:
اسید آمینه هایی که ريشه آنها دارای عامل آمیدی هستند ‎H,N-C-CH.—CH-COOH‏ سین | همه ‎NH»‏ 0 alo HyN—C-CH)-CH)—CH-COOH ۵ ۱ شاخههاي جانبي آسپارژین و گلوتامین داراي يك گروه کربونیل و يك گروه آمين (آمید) بوده که هر دو آنها نیز میتوانند در پيوندهاي هيدروژني شرکت کنند. آمونیاک در بدن به صورت آسپارژین و گلوتامین در بافتها ذخیره و انتقال می یابد. گلوتامین در سنتز پورین ها و پیریمیدین ها نیز نقش دارد. 

صفحه 28:
Basic Amino Acids ‎gle ABLE =‏ اسيدهاي آمینه بازي» پروتون دریافت ‎ely charged R groups‏ ژيك شاخه جانبي اسيدهاي ‎G00" goo" coo"‏ کاملاً یونیزه بوده و ‎HAH SU GIL‏ برد برد ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‏. اين اسيدهاي آمینه در ‎‘Hy‏ وق ساختمان بروتئينهاي هستهاي مانند هيستونها و ب ‘ ‏پروتامینها به مقدار زيادي یافت میشوند. ‎a ie‏ انتهايي در شاخه جانبي اسيدآم ب 0 ۳ گوانیدین نام دارد. اسید آمینه آرژینین در سنتز اوره تسا ‏نقش مهمی را لیفا می کند. اسید آمینه لیزین نیز در ها ‏ساختمان کلاژن به صورت هیدروکسی لیزین به 1 ‏0 ا" 7 مقدار زياد يافت مى شود. = ۴ ‏هيستيدين در هموكلوبين به مقدار نسبتاً زيادي وجود داشته و به همين لحاظ به هموكلوبين خاصيت بافري در ,ااكم فيزيولوزيك ميدهد. شاخه جانبي هيستيدين ‎a gl (Sigg ‏لل -ا‎ ‎ ‎ 

صفحه 29:
Basic Amino Acids ‏سید آمینه هلیی‌که ویشه آنها دارلیعاه لآ میطدی از یکد‌هستن‎ HIN-CH,~CH,-CH)~CH-COOH ‎G=NH NHp‏ هه | مه ‎NHy‏ ‎HoN—(CH),-CH-COOH ‎lyoko ‏-جبا‎ NH» ‏یسح ‎HNN: Nb‏ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ 

صفحه 30:
ح 1113/5 لتق ۲7۳۳۵۳ اسيد آمینه هایی که ريشه آنها داراى حلقوى هستند اسيدهاي آمينه حلقوي و آروماتيك به علت وجود شاخههاي حجيم؛ انعطافپذيري زنجيرههاي پليپپتيدي را کاهش میدهند. اين اسيدهاي آمينه در جذب نور ماوراء بنفش ((06)) توسط پروتئینها نقش دارند ‎CH,—CH-COOH‏ ع ‎TO | | 3 NH)‏ | مسد ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ 

صفحه 31:
Imino Acids Ne - ‏دارلی‌عامل‌آمین‌نوع دوم‎ ou Pro - PProline * . عامل آمین پرولین نوع دوم است لذا پرولین يك آلفا ایمینو اسید است» که در گروه اسيدهاي آمینه حلقوي نیز میتواند قرار بگیرید. ساختمان حلقوي و گروه آمین نوع دوم در پرولین» نقش مهمي در ساختمان پروتنینها دارد " بطوریکه ساختمان حلقوي آن از چرخش پیوند اذت با كربن آلفا) 0-0 0 (در باندهاي پپتيدي جلوگيري کرده و باعث میشود که پیوند پپتيدي شکل خاص (شکل سیس) بخود گرفته و در تا شدن رشته پليپپتيدي نقش مهمي ایفا مینماید. به عبارتی پرولین در ساختمان پروتتینها باعث ناپایداری مارپیچ آلفا و نیز ساختمان بتا شده و به همین علت در ساختمان پرونئین ها همانند یک زانو عمل می نماید. پرولین از اجزاء مهم بافت همبند بوده و در پروتئینهائی مانند کلاژن و الاستین یافت می شود. 

صفحه 32:
اسيدهاي آمینه کمیاب پروتئيني * علاوه بر 000 نوع اسید آمینه آلفا که واحدهاي ساختماني پروتئينها را تشکیل میدهند» بعضي از اسيدهاي آمینه دیگر که نسبتاً کمیاب میباشند؛ در ساختمان يروتئينها يافت ميشوند. معمولاً اين اسيدهاي آ. ينه مشتقات متيله» استيله» كربوكسيله؛ فسفوریله» هيدروكسيله و يا ديكر مشتقات اسيدهاي آمينه استاندارد يروتئيني بوده كه بوسيله يك واكنش آنزيمي طي فرآيندي موسوم به تغييرات يس از ترجمه ( مالس اوسناصسوه وم<)) در ساختمان پروتئین ایجاد دند. * براي مثال میتوان اسيدهاي آمینه سیستین» هیدروکسی لیزین و هیدروکسی پرولین (که در ساختمان کلاژن وجود دارند)» دسموزین و ایزو دسموزین (که در ساختمان الاستین وجود دارند)؛ گاماکربوکسي گلوتامات (که در ناحیه 0)- ترمینال بسياري از پروكتينهاي انعقادي مانند پروترومین وجود دارد) و متیل که در برخي از پروتئينهاي ماهيچهاي يت 

صفحه 33:
مع نيدم ‎ses‏ كلونامات 3س ايزو دسموزين. ترى متيل ‎el‏ 

صفحه 34:
اسيدهاي آمینه غیر پروتئيني * علاوه بر اسيدهاي آمینه استاندارد و اسيدهاي آمینه کمیاب پروتئيني که در ساختمان پروتئینها موجود میباشند» بیش از 960 نوع اسید آمینه دیگر شناخته شده است» که در ساختمان پروتتینها شرکت نکرده ولی نقش مهمي در فرآيندهاي متابوليكي دارند. اغلب اين اسيدهاي آمینه مشتقاني از راألفا آمینو اسيدهاي موجود در پروتئینها بوده و بعضي هم از اسيدهاي آمینه نوع بتا» گاما و یا دلنا میباشند. * برای مثال میتوان اسيدهاي آمینه بتا آلانین (که از واحدهاي ساختماني اسید پانتوتنيك میباشد)» هموسیستئین و هموسرین (که از واسطه های متابولیکی در متابولیسم اسیدهای آمینه هستند)» سیترولین و اورنیتین (که از واسطههاي متابوليكي تشکیل اوره بوده و در سنتز آرژینین نقش دارند) و گاما آمینو بوتيريك اسید (9696060)) که به عنوان يك نوروترانسمیتر در انتقال پيامهاي عصبی نقش دارد را نام برد 

صفحه 35:
اورنيتين إ-آميتو بوتيريك أسيد 93° ۲ et oF ox Tw 5 of ‏سس‎ ‎4 ‎8 + = 1 or ox" = | iw ox) a4 x ee oO xz 5 ٩ ‏کج ود‎ oh | 2 8آلانین همو: وسیستئین هموسرین 

صفحه 36:
Peptide Bond Formati ۲ ۳ H3N— —CH— i OH + H—N—CH—COO™ Ohare does be one? ‏سس‎ Where doer this 1 بوك ادا 6-2 ۳۱-0 

صفحه 37:
OH % gm ‏مرب‎ ۲ CH, CH; is H3N—C 1 0 dese 1 4 4 4 0 Amino- Carboxyl- terminal end terminal end 

صفحه 38:
Obes tows ®, ©, O oad O we worwhota vows (e. he ‏,موی امامت‎ 020: pha carbon, OC or O-dpka} oad te ante your uiroes, O), Phere oe PURGE repedieg torsion woes dbay the buckbow cho odled phi, pst wed ower. R-group 

صفحه 39:
۱ سر ایا 5 @ 5 a ghey 7 56 x | mee ial ed 0 ون ين 2 30 a ia ont ‏و‎ بم 956969 توع & 9 ۳ Dkere ore Pour levels oP ‏موی میم مه میم‎ lertory od quater) على اسصاع ‎The primary structure of a protein is its unique‏ + ‎sequence of amino acids.‏ - Lysozyme, an enzyme that attacks bacteria, consists of a polypeptide chain of 129 amino acids. ~ The precise primary structure of a protein is determined by inherited genetic information. ~ At one end is an amino acid with a free amino group the (the N-terminus) and at the other is an amino acid with a free carboxyl group the (the C-terminus). 

صفحه 40:
High orders of Protein structure A functional protein is not just a polypeptide chain, but one or more polypeptides precisely twisted, folded and coiled into a molecule of unique shape (conformation). This conformation is essential for some protein function e.g. Enables a protein to recognize and bind specifically to another molecule eg. hormone/receptor; enzyme/substrate and antibody/antigen. 

صفحه 41:
e- secondary structure: Results from hydrogen md formation between hydrogen of -NH group of peptide bond and the carbonyl oxygen of another peptide bond. According to H-bonding there are two main forms of secondary structure: a-helix: It is a spiral structure resulting from hydrogen bonding between one peptide bond and the fourth one B-sheets: is another form of secondary structure in which two or more polypeptides (or segments of the same peptide chain) are linked together by hydrogen bond between H- of NH- of one chain and carbonyl 0 segment). 

صفحه 42:
tne rortn one. Supersecondary structure or Motifs : occurs by combining secondary structure. The combination may be: a-helix- turn- a-helix- Or: B-sheet -turn- B-sheet- Or: a-helix- turn- B-sheet-turn- a-helix Turn (or bend): is short segment of polypeptides (3-4 amino acids) that connects successive secondary structures. e.g. ®-turn: is small polvpeptide that connects 

صفحه 43:
is determined by a variety of interactions (bond , Hydrophobic interactions formation) among R groups naan and between R groups and ۲ ‏اه من‎ the polypeptide backbone. ey eG) a. The weak interactions 0 ye ‏مسا‎ ‎include: ‏لاصيا‎ ٠ ۱ Hydrogen bonds among ۳ polar side chains im Po ac Ionic bonds between ‏م‎ — charged R groups ( basic 0 and acidic amino acids) ‏باه 0اه اساسا‎ Hydrophobic Tonic bond interactions among hydrophobic ( non polar) R groups. 

صفحه 44:
p. Strong covalent bonds include disulfide bridges, that form between the sulfhydryl groups (SH) of cysteine monomers, stabilize the structure. Hydrophobic interactions (clustering of hydrophobic Groups away from water) 5 and van der Waals | es interactions GH, ‏كيس‎ CH, Polypeptide 0 Haq CH, backbone Hydrogen 1 bond 5 ‏یی توت ره مس‎ ‏و‎ Disulfide bridge ° 5 ‏ال‎ ‎—CH,—CH,—CH,— CH, =Ng*/=0L-C—cH,— lonic bona 

صفحه 45:
Quaternary structure: results from the aggregation (combination) of two or more polypeptide subunits held together by non-covalent interaction like H-bonds, ionic or hydrophobic interactions. Examples on protein having quaternary structure: Collagen ‏ون‎ a fibrous protein of three polypeptides (trimeric) that are supercoiled like a rope. ‘This provides the structural strength for their role in connective tissue. Hemoglobin is a globular protein with four polypeptide chains (tetrameric) Jmculin - twa nalymentida chaine (dimaric) 3 ۱ penain o 5 

صفحه 46:
(@) Primary structure {b) Secondary structure (c) Tertiary structure (d) Quaternary structure 

صفحه 47:
Classification of proteins I- Simple proteins: i.e. on hydrolysis gives only amino acids Examples: 1- Albumin and globulins: present in egg, milk and blood They are proteins of high biological value i.e. contain all essential amino acids and easily digested. Types of globulins: a1 globulin: e.g. antitrypsin: see later «2 globulin: e.g. hepatoglobin: protein that binds hemoglobin to prevent its excretion by the kidney B-globulin: e.g. transferrin: protein that transport iron y-globulins = Immunoglobulins (antibodies) : responsible for immunity. 

صفحه 48:
combined with DN. b - combined with heme to form hemoglobin of RBCs. 3- Gliadines are the proteins present in cereals. 4- Scleroproteins: They are structural proteins, not digested. include: keratin, collagen and elastin. a-a-keratin: protein found in hair, nails, enamel of teeth and outer layer of skin. It is a-helical polypeptide chain, rich in cysteine and hydrophobic (non polar) amino acids so it is water insoluble. b- collagens: protein of connective tissues found in bone, teeth, cartilage, tendons, skin and blood vessels. a ae ae aa ‏قو حيري‎ na 

صفحه 49:
extracellular matrix or in vitreous humor of the eye. Collagens are the most important protein in mammals. They form about 30% of total body proteins. There are more than 20 types of collagens, the most common type is collagen I which constitutes about 90% of cell collagens. Structure of collagen: three _ helical polypeptide chains (trimeric) twisted around each other forming triplet-helix molecule. - Y% of structure is glycine, 10% proline, 10% hydroxyproline and 1% hydroxylysine. Glycine is found in every third position of the chain. often frequently proline and تسه سس سس ی اه 

صفحه 50:
Principal functions of the PIOLSIDS cham ukevst oll biologic neurives one eeapwe vodpred. Cogpwes ore how fo eorease the rote oP ‏اما و‎ reaction by a Pastor oP 10 to the Cts power! Phere oe severdl thouscad euaywes whick hove ber tdeotPted to cute. 

صفحه 51:
‎(Por ©‏ وه سوام ‎tothe‏ اس توا موی ماه مه اجان اروت 0 مرو ‎of‏ و بط ۳ سرا ‎people, he protets hewedobta i‏ ‎ew) ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ 

صفحه 52:
۲ 5 - ‏هرا ۳ و لصو و ما موق‎ us ‏وه‎ powplex ® & -Coordwoted woiioe wusvle is ‏له ,تحص راجت‎ weve poutruciivg is wediated by the slidiacy wrtizd oF two proteta Piovecs, ‏جامد‎ wend sposit. (chodopstia is 0 proteia ta the eye Wwhick is used Por visio) 

صفحه 53:
۲ 0 - ‏موم‎ proteniivohro - watbodes ore proteit Poreiqn substrapes in the body. ۲ - Geverciva ved ‏ماوت‎ oP verve opus - SOE UND ‏رامع او و بت وت‎ whick trot elevtiricd siqeds Prow cur verve cell to cuter. ‏,له و‎ reveprs Por ceurvirceswitters, drugs, pic. one protei ia woture. (Bo excople of this is the ucetpicholae revepior, ‏وا انار‎ 0 proteia structure thot is exobedded ia postsyoruptic 9 

صفحه 54:
: نقش‌هرمونی»وسیخ مسر 9 ‎honowes od youths Pavtors thot rexpuote cell Puaciiva, suck‏ ® بسياري از هورمونها نیز پروتنین هستند. به عنوان مثال میتوان انسولین» تیروتروپین» هورمون رشد (سوماتوتروپین)؛ (عسسسسا بسا ‎Worwour) » LW‏ موجن ‎oe el PGW (Poticte‏ هورمونهاي گوناگون دیگر پروتئینی نیز وجود دارند که داراي وزن مولكولي کم (کمتر از 6 660) بوده و پپتید اطلاق میشوند. از مهمترین هورمونهاي پپتيدي می توان ,/(90) »,۰600/1۷ گلوکاگن و کلسیتونین را نام برد. 

صفحه 55:
* 6 - نقش تنظیم بیان ژن: بعضي پروتئینها در کنترل و تنظیم بیان ژن در مرحله رونويسي و ترجمه دخالت دارند. برای مثال می توان هیستونها» پروتئينهاي متوقف ‎(Repressvrs) eS‏ و يروتئين هاى القاء كننده (جج----2)) را نام برد كه همكى در كنترل بيان زن دخالت دارند. 

صفحه 56:
Classes proteins 9 d-siople protetes: whick ore vowposed pF ody orice ride * 41-Blobuar proteice © (-Obucies: Gero dbucvice, hactodbucvice , vvodbucvice. ©-Clobuttos :-Olpba olobuttces 7 Pipa ‏ما6‎ ‎-)© ‏عوعداءة )سعط : داع‎ 

صفحه 57:
Antihodv — variable portion, — ey disulphide 4 ‏نوی‎ light chain, heavy chain EER >= = ‘Antibodies aurourd the vitis end bid tit This ‏تت پا تن نامع وس‎ 50105 | from reproducing of Being Transported throughout the body fa) ‘and light chains combine to form a V-shaped molecule. Tw« 

صفحه 58:
IgM * : که از نظر ساختماني میتواند بصورت منومر , ‎ight‏ ‏پنتامر وجود داشته باشد. فرم منومر آن در سلولهاي 6 و فرم پنتامر آن در سرم وجود دارد در مولکول پنتامر هر يك از منومرها بوسیله پيوندهاي دی سولفيدي که در ناحیه 6 ترمینال زنجيرههاي سنگین واقع شدهاند و همچنین يك ‎as‏ ‏پليپپتيدي به نام زنجیره (12) ل به یکدیگر متصلند 160 اولین انتيبادي است که پس از ورود آنتیژن به بدن توسط سلولهاي ۵ ساخته میشود و نقریباً 6 تا 9600 کل آنتییادیهای سرم . ساختمان پتامر 240 | تشکیل میدهد Fab 

صفحه 59:
* 0: از نظر ساختمانیی صورتمنومر و تقریباً کمتر از 0 کل‌آنتيباديهايسرم را تشکیل‌میدهد. * 140 از نظر ساختمانی ی صورتمنومر بوده و دارلي‌چهار زير كروم ميباشد. 11 لنتييادياصليسرم بوده و تقریباً حدود 9/26 از كل‌آنتيباديهای‌سرم را تشکیل‌میدهد. لین‌آنتيبادي: قش‌لصلي را در پ اسخهايایمني‌در مقابل‌آنتیژن‌در بدن‌لیفا کردم و تنها لنتيبادياستكه از طریق‌جفتاز بسدن‌مادر بهء جنین‌عبور کردم و آن‌را محافظتمینماید. 10 با-لارین نیمه عمر را در میان‌سایر لنتیبادیها دارد. 

صفحه 60:
* : از نظر ساختمانيی صورتمنومر بودم و بسه مقدار ناچیزیدر سرم وجود دارد (حدود 00 16 در پاسخهای و ژیزا لفزلیش‌پیدا کردم و باعلتحريك ماستسلها و ترشح هیستامین 9 از نظر ساختمانیی صورتمنومر دیمر و تریمر وجود دلشته و فرم. غالبآنب صورندیمر میی‌اشد. 1:69 در مایعاتترشحين ظیر بزلق لشكو همجنينترشحاتدستكام تنفسيو ۶ وجود دارد. 

صفحه 61:
| Collagen © Creed proteta oP powenive tissue ® Ovst ubuadudt proteta ta he body (OO-OS%) 1" Drple ketx oP three “a” cho ~IOOO uote ‏لاجد‎ boy 

صفحه 62:
| Collagen Structure * کلاژن فراوانترین پروتئین رشتهاي است که بیش از ‎٩666‏ جرم پروتئيني بدن انسان را شامل میگردد. تروپوکلاژن واحد اصلي کلاژن بوده و از سه زنجیره پليپپتيدي تشكيل شذه كه.طول هر يك حدود هزازبريشة: ]سيد آميثة اسبث ,كر تروپوکلاژن يك مارپیچ جيكردان تشكيل ميدهد كه در هر دور آن حدود سه ريشه اسيد آمينه وجود دارد. سيس سه بليبيتيد با ساختار ماربيج جيكرد به دور هم بيجيده و يك مارييج ديكر بصورت راستكرد ايجاد مينمايند. اين ساختار را اصطلاحاً ماربيج سيتايي (م 2 ساره۳۳) مینامند. استحکام يك فيبر كلازني بالغ معادل يك ميله امتداد افته با نسبت محوري حدود 0060 میباشد. ساختمان اين مارپیچ مضاعف با برقراري پيوندهاي هيدروژني بین هر يك از زنجيرههاي پليپپتيدي ثابت میشود .جهت مخالف چرخش این مارپیچ مضاعف («اع۲ ‎Gus (Super‏ میشود تا مارپیچ سهتايي کلاژن در برابر باز شدن بسیار مقاوم باشد (از همین اصول در كابلهاي فولادي پلهای معلق استفاده میشود) 

صفحه 63:
موم (مسسسسس کید ‎aN‏ ۱ Procollagen peptidase Neterminus ead cleaved! C-terminus end cleaved SE Tne Sn لح ‎ES‏ مه - aS ‏سا‎ Formation of crosssinks 400۸ =| |= Algol ‏ل‎ C-terminus ‏که‎ ‏تن‎ ae 1691 هم مت ب ملا 

صفحه 64:
| Elastin 3-0000 ۴ ‏بسا‎ © Crows protein © bers we orsstched io eve ‏مس‎ ‎pack vier single elastin ‏عم‎ 1 ‏اكد سس اب مار‎ elastic is like a rubber 5 : breed ۳ ‎par 2 of 2. Molecular Bloloay ofthe Col, «th Eaton.‏ 3-28 »نوا ‎ 

صفحه 65:
* الاستین يكي دیگر از پروتنينهاي رشتهاي غیر محلول در آب است که در فيبرهاي زرأ الاستيكي بافتهاي پيوندي» غضروفها و تاندونها وجود دارد. در مقایسه با کلاژن که رشتهاي سخت و داراي قدرت كششي بالا است الاستین يك پروتنین بافت پيوندي با خواص شبیه به لاستيك میباشد. رشتههاي الاستین در ریههاء دیواره عروق و لیگامنتها وجود داشته و قادرند تا چند برابر طول طبيعي خود کشیده شده و پس از حذف کشش از آنهاء به حالت خود باز گردند. * تروپوالاستین مولکول پیش ساز الاستین است که از يك بليبيتيد خطي با حدود ‎POO‏ ‏اسید آمینه که عمدتاً کوچك و غیر قطبي هستند (مانند گلیسین» آلانین و والین) تشکیل شده است. الاستین نیز غني از اسيدهاي آمینه پرولین و لیزین بوده ولي حاوي تنها مقدار کمي هيدروكسي پرولین و فاقد هيدروكسي لیزین میباشد. 

صفحه 66:
Elastin gives young skin it’s “snap back” firm qualit 

صفحه 67:
Alpha Keratin " Poured ta hair, Progercuis, chs, horas ord beck ® Gequewe cowists oP Odd-Od® residue dpka helical sexpvecis capped wits ove-kelica (D- cad C-tercvici © @rwoy structure of kelicd rods pousists oP P- residue repeats! (a-b-o-d-e-P-y)_, where ‏ص ل لمم ه‎ wupvlar. (Prowotes ussuviaiod oP kelines! 

صفحه 68:
(@) Dimer (6) Protofilament N-terminal heads j ۱ | 7 Coiled 2 coil rod 1 1 ‏ا‎ C-terminal tails Keratin Structure 

صفحه 69:
* کرانینها یکی دیگر از پروتئینهای رشته ای غیر محلول در آب بوده که تقریباً تمام وزن خشك مو ناخن» پشم شاخ و... ر تشکیل میدهند. کراتینها به دو صورت آلفا کراتین در پستانداران و بتا کراتین در پرندگان و خزندگان وجود دارند. آلفا کراتینها جزيي از خانواده بزرگ پروتنينهاي حد واسط فيلامنتي ‎protec)‏ مهن ‎8G Baa 5089) (Iotercoediate‏ ساختماني دارند. ساختمان کراتین از دو مارپیچ دو رشتهاي تشکیل شده که به دور یکدیگر تاب خورده و بصورت مارپيچهاي پیچدار (۷) لسطام()) در مییند. وجود اسیدآمینه سیستئین و ایجاد پلهای دی سولفیدی باعث استحکام ساختمان کراتین می گردد. 

صفحه 70:
®vkuta (QDusits) 

صفحه 71:
Sickle Cell Anemia 1 HO val - his - leu - thr - pro ‏ساب‎ lys 9 normal od hemoglobin CH2—C-OH glu i HO val - his - leu - thr - pro a lys sickle cell ‏وك‎ H-CH3 hemoglobin val ©. Ophardt, ¢. 2003 

صفحه 72:
FIGURE 5-19 4 ccmparison of unto, cup-shaped, noma en — wceytes (a wth the variably shaped enytheytes seen in siche.cell — nents (by, which range fcr nexral to spiny oF sicke-shaped 

صفحه 73:
0 ارتباط تتاختمان وعملکردپروتئینها | * بررسي دقیق نمونههاي پروتنيني نه تنها نشانگر ساختمانهاي منحصر به فردي است که عملکرد ۳ بیولوژيك خاصي را تأمین میکنند» بلکه ارتباط نزديك ساختمان و عمل بيولوژيك پروتئین را نیز نشان میدهند. Histidine FB Histidine E” ‏وت ان سس‎ ۱ ‏هموگلوبین ومیوگلوبین در انتقال تس‎ * 7 1 ‏وذخیره سازی اکسیژن نقش ی‎ Home ‏دارند.گروه پروستتیک هم مسئول‎ اين ‎Called‏ هاست. 

صفحه 74:
ارتباط ساختمان وعملکرد پروتئینها میوگلوبین و هموگلوبین گروهي از هموپروتنینها هستند که حاوي يك گروه پروستاتيك هم بوده که بطور محکم به رشته پروتنيني متصل است. نقش گروه هم در اين پروتئینها بوسیله محيطي که ساختمان سه بعدي پروتنین براي آن فراهم کرده است تعیین میگردد. 

صفحه 75:
| Hemoglobin/myoglobin ® O9 very insvhuble io uote 9 Ooxepolar due to equal sartay oP elevieves ia povoleut bods ® @ody kos O, mon ‏ات منوا موه و اور‎ ‏لاحت اوه‎ ‏(حابلك) متحاصا دوو راك ا‎ = looted i RO = Ob rexwports OO, wd Wt 2 Myodfobia (Db) - booted tat cruscle Pres = Conticies wovewedt of O, Brow blood io wirokoatia 

صفحه 76:
| Heme © Ob acd Wh oble to bie Og CH)=CH ‏و‎ ‎due ty preseuce oP Wewe Hy CH=CH, wou © Wewe 9 Oorpepide prosthetic yup ۲ ‏ولا و بحام ین‎ ۶ 7 ‏یب‎ CH = Pe? (Pervus) oa whick ۳ ۳ pant Pore bods oa ether ۳ pe ‏ان ما ان بل‎ coo coo From: Elliott, WH. Elliott, DC. (1997) Biochemistry and Molecular Biology. Oxford: Oxford University Press. p374 

صفحه 77:
Leu F4 (83) Close contact ماع ويا / (93) 565 الا Tyr C7 (42) (46) 

صفحه 78:
Oe 1 1 il 1 | | Myoglobin (Mb) 

صفحه 79:
| Myoglobin (Mb) De? of kee you 2 Opt histcke (BP) ‏وه رها لس‎ © Porves Og to bied tot ‏عد‎ ‎2 wokes booed weuker sv ‏اج باه سس رو‎ hea required Adapted from: Stryer, LS (1988) Biochemistry (3rd Ed), ‘New Yorks WH Freeman & Co. pl4@ 

صفحه 80:
| Hemoglobin (Hb) © ‏را‎ kee guetercary structure 2 @ pobpepide chalice held together ‏رصم بر‎ boos ۵ ‏وین ما اوق‎ hewe you located it crevice ‏وهای و‎ oF Adapted from: Eliot, WH. Elliot, DC. (1997) Biochemistry ‘and Molecular Biology. Oxford Oxford University Press. 379 

صفحه 81:
| Hemoglobin (Hb) © CovPorcwativas oF Ob und Wb choice sitar despite roy UP % kooky oF مهو له سوه ۱ ناور و وروت ‎wi‏ وی ‎whit proterted Prow‏ ۵ لا سس +, LS (1988) Biochemistry (Grd Ed). New York: WH Preeman & 

صفحه 82:
| Hemoglobin (Hb) ‎coPers akhicnd ۴‏ اجه ره زرم تون ماج یو ‎۳ ‎Myoglobin Hemoglobin Carries O, Carries O,, CO, + Binding of O, non- aoe cooperative Binding of O, cooperative ‎Affinity for O, ‎independent of Affinity for O, pH, CO, and 2-3___ dependent on pH, BPG CO, and 2-3 BPG ‎ ‎ 

صفحه 83:
نکته با ‎sul‏ ۸ * اکسیداسیون آهن فرو موجود در هم در ساختمان میوگلوبین و هموگلوبین به آهن فريك منجر به ایجاد مت میوگلوبین و مت هموگلوبین میگردد. هیچکدام از اين پروتئينهاي اکسید شده قادر به اتصال اکسیژن نبوده و در عوض ششمین کئوردیناسیون آهن فريك در آنها را مولکول آب تشکیل میدهد. * مت هموگلوبین برخلاف هموگلوبین بطور شديدي یون سیانید (60)) را به خود متصل میکند. این موضوع در درمان مسمومیت با سیانور بسیار مهم بوده و کاربرد دارد. در اين مواقع بطور عمدي آهن بخشي از هموگلوبین بوسیله تركيبي به نام آمیل نیتریت اکسید ميشود. در اين حالت مت هموگلوبین ایجاد شده قادر به برداشت یون سیانید در جریان خون شده و از اثر مهاري و سمي آن بر تنفس سلولی جلوگيري مینماید. 

صفحه 84:
اتصال اکسیژن به میوگلوبین و هموگلوبین | ميوكلوبين تنها قادر است يك مولكول ‏ ميب ‎a‏ ‏اكسيزن را به خود متصل كند زيرا فقط داراي يك كروه هم ميباشد. در مقايسه هموكلوبين قادر به اتصال جهار مولكول اکسیژن است. Hemoglobin 05 4)-----~ 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 pO, (torr) From: Stryor 15 (1988) Bio Ed). New York: W 

صفحه 85:
نکته باليني: * غلظت ۵ و 0 دینسفوگلیسرات در گلبولهاي قرمز در اثر هييوكسيهاي كرونيك افزايش مييابد. اين حالت در نفس تنكيهاي ‎Sle i) 52 5 (obstruntive pukoowary ewphysewa) 62)‏ بالا نیز مشاهده ميشود. بطوریکه در این حالتها هموگلوبین جریان خون به سختي اکسیژن كافي دریافت مینمایند. سطح 9 و 9 دیفسفوگلیسرات داخل سلولي نیز در آنميهاي کرونيك افزایش مییابد. زیرا در اين حالت سلولهاي گلبول قرمز به مقدار كمتري قابل دسترسي بوده تا اكسيزن مورد نياز را تأمين نمايند. بالا بودن © و © ديفسفو كليسرات در حالات فوق منجربه كاهش ميل تركيبي اكسيزن به هموكلوبين شده و باعث ميشود كه اكسيزن بيشتري از هموگلوبین در مويرگهاي بافتي آزاد شود. 

صفحه 86:
هموكلوبينهاي فرعي Chain Fraction of Form composition |total hemoglobin وثامه 212 و02۵ 02: 56 

صفحه 87:
انواع هموگلوبینوپاتیها هموگلوبینوپاتیها گروهي از بيماريهايي هستند که به علت تولید هموگلوبينهاي غیر طبيعي و یا سنتز مقادیر ناكافي هموگلوبينهاي نرمال و یا به ندرت به هر دو علت ایجاد میشوند. siokte vel copia. GB ٩ ‏آنمي داسي شکل( (و‎ C (QC ‏بيماري هموگلوبین(سمی‎ هموگلوبین (رل) 2) واریانت ديگري از هموگلوبین بوده که در آن يك جايگزيني در اسید آمینه شماره 0 زنجیره 8 انجام گرفته است. در اين هموگلوبین اسید آمینه عرررا بجاي گلوتامات جایگزین شده است. 

صفحه 88:
انواع هموگلوبینوپاتیها " هموكلوبين (50)ط,”) 00 نيز از ديكر هموكلوبينهاي غير طبيعي است که در آن بعضي از زنجيرههاي 6 داراي موتانت © بوده در حالیکه سایر زنجيرههاي ۵ موتانت 60 را دارند. سطح هموگلوبین در این بیماران بالاتر از افرادي که آنمي داسي شکل دارند میباشد و حتي ممکن است مقدار هموگلوبین آنها در ناحیه پایین رنج طبيعي قرار گيرد. 

صفحه 89:
انواع هموگلوبینوپاتیها * تالاسمیها نیز بيماريهاي هموليتيكي ژنتيكي بوده که در آنها يك عدم تعادل بین سنتز زنجيرههاي گلوبین وجود دارد. " در تالاسميهاء سنتز زنجيرههاي ‏ و يا ۵ معیوب ميشود. * در ب تالاسمي زنجيرههاي ‏ یا وجود ندارند و یا سنتز آنها کاهش پیدا کرده است. در چنین حالتي سنتز زنجيرههاي 6 ادامه پیدا کرده و منجربه تجمع تترامرهاي م6 میگردد. هر چند اين تترامرها محلول هستند ولي تداخلهاي هم-هم در آنها وجود نداشته و منحني اشباع اکسیژن آنها بصورت هیپربوليك است. لذا میل تركيبي زيادي به اکسیژن از خود نشان داده و نمیتوانند اکسیژن را در بافتها به راحتي از خود آزاد نمایند. 

صفحه 90:
انواع هموگلوبینوپاتیها * در 6 تالاسمي سنتز زنجيرههاي ژ کم و یا انجام نمیگیرد. در حاليكة زنجيرقهاي.» بطون ‎Sigtion Sorcha‏ .خر لیخ سلات زنجيرههاي ,م نمیتوانند تترامررهاي پایدار ایجاد کرده و در نتیجه رسوب نموده و باعث مرگ زودرس گلبولهاي قرمز میشوند. 

صفحه 91: