اسیدهای آمینه

صفحه 1:


صفحه 2:


صفحه 3:
اهداف پس از مطالعه این بخش مطالب زیر را باید یاد بگیرید: 1- نقش بیولوژیکی اسید های آمینه 2- ساختمان اسید های آمینه 3- انواع اسیدهای آمینه 4- خواص فیزیکو شیمیایی اسید های آمینه 5- تعیین 0۲۱ ایزوالکتریک اسید های آمینه 

صفحه 4:
اسید آمینه( سه سس(00 ( اد ‎sla‏ آمینه : * ترکیبات آلی هستند *دارای حد اقل یک گروه عامل خایوکسیل( ویک گروه عامل آمین( آمین) متصل , به کرین 0 و یک زنجیره جانبی ( 6 (می باشند ۰ واحد سازنده پروتئین ها می باشند و کمتر بصورت آزاد دیده می شوند *برخی از آنها بعنوان واسطه های بیوشیمیایی عمل مى كنند ِ *تعداد» توالی» نوع و ارتباط فضایی بین آنها تعیین کننده ساختمان سه بعدی و خواص بیولوژیک پروتئین ها می باشد 

صفحه 5:
انواع اسيد هاى آمينه 88)) 3 تفاوت اسید های آ مینه درزنجیره جانبی (8) آنهاست 0 اسیدهای آمینه که در ساختمان پروتثنها شر: ند ۱ به اشکال مختلف دسته بندی می شوند که عبارتند از 3 5 [ براساس محل گروه های عامل کربوکسیل و آمین ۴*۱ - اسید های آمینه نوع آلفا( 0),درساختمان پروتئینها قرار دارند ب-اسیدهای امیته بوع بتاء گاماو دلناء واسطه های شیمبایی محسوب می شوند ودر ساختمان پروتیئن ها وجود ندارند براشاس ساختمان - اسیدهای آمینه منو آمین منوکربوکسیل مانند گلایسین یا گلیکوکول (61۷). آلانین(۵۱2), لوسين(نا)» ايزولوسين (110), ‎(Val) galls‏ ب- اسیدهای آمینه دی اسید منو آمین (دی اسید ی) مانند گلوتامیک اسید (ا6) و آسپارتیک اسید(۸50) اسهد هاه اعت دف امون مت اشید ( دی پاریک) مانند ارزنین (۸۲9 ) و لیزین(۱۷) د-اسید های آمینه الکلی مانند سرین (56۳) و تراونین (۲۲) 

صفحه 6:
ح- اسیدهای آمینه گوگرد دار مانند سیستئین(0۷5) و متیونین(6۲) خ- اسید های آمینه حلقوی شامل: ۰ حلقوی آروماتیک مانند فنیل آلانین(۴۵)» تیروزین(7/۳) حلقوی لیندولی مانند تریتپوفان(۲۲0) ‎٠‏ حلقوی ایمیدلزول (۲۷5) هیستیدین ‏د- اسید ‎sla‏ آمینه آمیدی ‎aisle‏ گلوتامین(61۳), آسبارزين (850) ‏الذآايمينو اسيد مانند پرولین( (۳۲۵ ‏3 براساس ضرورى بودن : ‎His, Arg, lu, Lys, Ilu, Met, Trp, :Jols ‏ضرورى‎ ٠ Thr, Phe, Val ‎Ala, Pro, Gly, Ser, Tyr, Ast, :Jolis sy9,0 pt * Glu, Asn, Cys, Gin ‎ ‎ 

صفحه 7:
4 بر اساس قطبیت (پولاریته): ۰ اسید های آمینه قطبی بدون بار: سرین» ترئونینتیروزین» سیستئین آ سپارژین» گلوتامین» گلایسین؟؟ ۰ اسید های آمینه قطبی بابارمثبت: لیزین » هیستیدین .آرژنین ۰ اسید های آمینه قطبی با بارمنفی: اسپارتیک اسید. گلوتامیک اسید ‎٠‏ اسيد هاى آمينه غير قطبى : لوسين» ایزو لوسین والین» آلانین» متیونین» فنیل آلانین» ترييتوفان» برولين ‎ ‎ 

صفحه 8:
۱ خواص شیمیایی آمینو اسیدها 1-ايزومر 0 , 1 :خواصا كترليتويا يونيزاسيون-2_ ‎٠‏ تاثیر !0۲ محيط بر بار اسيد هاى أمينه ‎(S41 95.1 pH) pl -‏ 4- واكنش با نين هيدرين جذبنورى-5 6- خواص عامل كربوكسيل (-60011©) ‎٠‏ دكربوكسيلاسيون ‎٠‏ ايجاد نمك با بازها ‎٠‏ ايجاد استر با الكل ها ‏* ایجاد آمید با آمین ها ‏7- خواص عامل آمین (-۱۱۲۹2 ) 

صفحه 9:
الف- تیتراسیون اسید های آمب: ب -تیتراسیون اسید های ‎iol‏ ج- تیتراسیون اسید های آمینه بازی 

صفحه 10:
آمينو اسيد هاى غير يروتئينى ‎sel‏ تسه .-1 سیترولین-2 بتا اللین-3 همو , ‎A‏ سیستئین-4 5- 5ادنوزیل متیونین 

صفحه 11:
يروسين 3 را بدانيد 0 ‎٠‏ تعريف يروتئين ‎٠‏ خواص بيولوزيك بيروتئين ها ‎٠‏ انواع ساختمان يروتئين ‎٠‏ روشهاى جداسازى و تخليص پروتئین ها ‎_ ‏ساختمان و خواص همو كلوبين‎ ٠ ‏۰ مكانيسم اتصال همو كلوبين و ميو كلوبين به اكسيزن ‎ ‎ 

صفحه 12:
پپتید و پروتئین پپتید ها و پروتئین هااز مهمترین ماکرو مولکولهی بیولو یکی واطلاعاتی هستند که دارای اعمال بیولوژیکی مهمی هستندکه در بافتها و خون وجود دارند ودر حالت پاتولوژیکی ‎lade‏ فعالیت» و محتویات آنها نسبت به شایط نرمال تغییر می کند پپتید های مهم: الف- تری پپتید گلو تاتیون 6۱8-6۷5-6۱۷)) یک آنتی اکسیدان در گلبول قرمز است ب- دی پپتید کارنوزین که در بافت ماهیچه پستانداران وجود دارد 

صفحه 13:
| طبقه بندی پروتئین ها: ‎OO‏ براساس عملكرد( خواص بيولوزيكى, ۰ نقش ساختمانی: کلاژن» الاستين ۰ کاتالیتیکی : آنزیم ۰ ذخیره ای: حبوبات».. ۰ هورمونی: هورمونهای پروتئینی نظیر انسولین ۰ حمل و نقل : همو گلوبین,البومین ۲ ۰ در سیستم ایمنی : انتی بادی ها و برخی از آنتی ژن ها *پروتئین های ساد ه (همو پروتئین) * پروتئین های مرکب ( هترو پروتئین) 

صفحه 14:
تشکیل پیتید و پروتئین: با اتصال اسید های آمینه از طریق تشکیل ‏ پیوند پبتیدی بین گروه های عامل کربوکسیل و آمین آنها انواع مختلف * پپتید ها (دی» تری» تترا » پنتا و هگزا) ۰ الیگو پپتید هاو پلی پیتید ها )6- 30 ‎(AA‏ ۰ پروتئین ها ( 40۸۵< با وزن مولکولی 5000 دالتون) * پیوند پیتیدی( کووالان؛ آمیدی» طول پیوند) ‎٠‏ چرخش حول پیوند هادر زنجیر تعداد و انواع آمینو اسید ۰ آمین انتهایی( 6-1۵۲۳۲۳۵۱ ) <(N -terminal) ‏کربوکسل انتهایی‎ . 

صفحه 15:
| ساختمان پروتئینها: ساختمان‌اول-1 2- ساختمان دوم 3- ساختمان سوم 4- ساختمان چهارم 1- ساختمان اول دارای: ۲ ۰ تعداد و انواع معینی ازانواع اه این ها لضع 5 جد عام روات با سكاسل) كد شاك آمينه كه مشخصه ضرورى براى شكل مولكولى هر يروتئين است 

صفحه 16:
تیوه ره مهو 6 نت ی 

صفحه 17:
2ساختمان دوم به سه شکل می تواند باشد که عبارتنداز: الف ساختمان آلفا (:0-۳16۱) P— hydrogen ‏أي‎ bond 

صفحه 18:
1 مشخصات مارپیج آلفا: ‎٠‏ از اسید های آمینه نوع 0 یا ا تشکیل شده است ولى مخلوط 2 ‎٠‏ ماربيج اله راست بر «ap! ۰ 

صفحه 19:
اسید های آمینه طبیعی (۱) ممکن است راست بر يا چپ بر باشند و نوع راست بر پایدارتر است a ee een بستگی به ماهیت ريشه جانبی دارد و هبج روسن طسدي ا ‎ee‏ ‏وجودندارد تمام طول يك زنجيره يلى ييتيدى به اسید های آمینه ۳۲۵ ,۷ برهم زننده ماء یبد الفا هستند ۳۲۵۵ ما 

صفحه 20:
3 2 

صفحه 21:
— م 4 اك است در پرونین وشت ارب 1 1 0 ‎ty‏ ‏که حاوی تعداد زیاد ۵۱ ,۱۷ است صفحات بتا فراوان است 

صفحه 22:
۰ ج-چرخش بتا (۲۷۲۳ -6) ۰ تشکیل چرخش بتا (بطول 4 آمینو اسیدگلیسین شماره 2 و پرولین شماره 3 قراردارد) در یک زنجیره پلی پیتیدی باعث فشرده شدن زنجیره پلی پپتیدی , ایجاد ساختمان سنجاق سری و کروی شدن آنها می گردد . با ایجاد صفحات بتا در نواحی حاشیه ای _ زنجیره های پروتئین آلفا باعث می شود آنها در فضای کوچکتری قرار گیرند و از نظر انرژی با صرفه تر است 

صفحه 23:
3- سار سوم (ساختمان سه بعدی 

صفحه 24:
شکل گیری ساختمان سه بعدی * در اثر تاخوردگی یک زنجیره پلی پپتيدي و نزدیک شدن زنجیره های جانبی اسید های امینه » و تشکیل پیوندهای ضعیف داخل زنجیری مانند پیوند هیدروژنی» یونی و هیدروفوب بین آنها گروه های عامل ريشه های جانبی ساختمان سه بعدی پایدار تشکیل می گردد.به علاوه با نزدیک شدن ريشه های سیستئین پیوند دی سولفیدی نیز ایجاد می شود که باعث استحکام ساختمان ‎eno Siu aw‏ شود. ‏۶ با داشتن ساختمان ‎Saw aw‏ پروتئین دارای ‏عملکرد می باشد ‎ ‎ 

صفحه 25:
4- ساختمان چهاره 

صفحه 26:
در پروتئین هایی که از بیش از یک زنجیره ( زیر واحد پا مونومر) یکسان يا متفاوت تشکیل شده اند . مونومرها از طریق پیوندهای ضعیف و دی سولفیدی بهم متصل شده و مولکول پروتئین ساخارا قصات حدیری باه ساجتمان جهارة را پیدا میکند که دراین شکل دارای عملکرد است و وجود کلیه مونومرها و اتصال صحیح ‎bb ol gw‏ برای عملکرد پروتئین ضروری است مانند هموگلوبین که دونوع 0و ۵ واز جهار زنجيره پلی پپتیدی بشکل ر 8و0 و ته . کوچکترین تغییر در یکی ازمون باعث تغییر در در ساختمان فد مونومرها دیگرودر نتیجه در پر كت کر و عملكرد آن مى كردد مي 

صفحه 27:
1-خواص فیزیکو شیمیایی پروتئین ها ۰ تغییر ماهیت پا دناتوراسیون ۰ حلالیت پروتئین ها ۲" ‏خاصیت الکترولیتی‎ ٠ خواص آنتی ژنی " . _ 2- تعیین توالی اسید های امینه ‎٠‏ هيدروليز ‏۰ روش سانگر ‎٠‏ روش ادمن ‏۰ روش دنزیل کلراید ‎٠‏ روش های آنزیمی ‏رعس ‎sl‏ جداسازی و خالص سازی پروتئین ‎ ‎ 

صفحه 28:
انواع پروتئین ها 1-پروتئین های ساده ( همو پروتئین ‎(la‏ ‏-#۸پروتئین های کروی شامل اکثر پروتئینهای سلول » در آب و محلول های نمکی رقیق محلول هستند مانند: 2 ‏التومين‎ call ۰ فراوانترین پروتئین پلاسما است و در کبد سنتز می شود . 070-0 پروتئین تام سرم را تشکیل می دهد. . نقش مهمی در تنظیم فشار اسمزی و انتقال مولکول های آب گریز ( اسید چرب , بیلیروبین و برخی از هورمون ها) دارد ۰ کاهش آن در سو تغذیه» بیماری کلیوی و روده ای * انواع آلبومین مانند البومين شير و سفيده تخم مرغ 

صفحه 29:
ب- گلوبولین ها: ‎٠‏ برخی محلول در آب و برخی محلول رقیق نمکی ‎٠‏ دارای انواع 8۵ و © و ۷ هستند ‎٠‏ محل سنتز انواع © و 86 کید و نوع ۷ سلول های پلاسما و سلول های 6۵ بافت لنفوئیدی است ‏5 1 كلوبولينها ياليمونوكلوبولينها تياد ‎ ‎ ‏مهمه جلا تجو له ‎Dineavy (H) chain ‎ ‎ ‎ 

صفحه 30:
تج تج ۱ ‎٠‏ درهسته وجود دارند و با 0۱1۸ پیوند شده وتشکیل کروماتین می دهد ‎٠‏ داراى خاصیت بازی با 210, 0۲۱ هستند ۰ دارای انواع مختلف ۲/29 ,۲۱23, ( غنی ‎Arg,Lys5l‏ )۲۱3,۳۱4 ( غنی از ‎Arg‏ ( هستند د- پرونامین ها : ۰ بازی با , 27.401 و با پیوند شده و نوکلئو پروتئین ها را تشکیل می دهند می دهند 

صفحه 31:
-8 پروتئین های رشته ای که بسیار طویل و رشته ای هستند و شا مل دودسته اند : الف-محلول در آب ب- غير محلول در آب الف- يروتئين هاى رشته اى محلول در آب شامل: ‎٠‏ فيبرينوزن ميوزين ‎٠‏ اكتين ترويوميوزين ‎ ‎ 

صفحه 32:
فیبرینوژن Human fibrinogen ‘coiled colt = Nuinked glycosylation ‏لور تا‎ «thrombin cleavage site ۰ هگزامری ) با 6 زنجیره پلی پپتیدی) 280 ,288 ,2۷ که بصورت ۷و «, ۸0 ,رم 3انمایش داده می شود ۰ در کبد سنتز می شود و فاکتورا انعقاد خون نامید ه عي شود وييش شار فيدزين إل کول لاعفا ‎tease‏ مج شد - غلظت آن دربیماری های کبدی کاهش پافته و 

صفحه 33:
اكتين » میوزین» تروپومیوزین ؛ تروپونین Actin YP LP ‏و‎ Myosin میوزین( رشته های پهن پروتئینی2۷05۱۳06<) رشته های پهن یکی از پروتئین های ماهیچه را تشکیل می دهد بسیار طویل با 4 زیر واحد که شامل : دو زیر واحد بزرگ يا دو زنجیر سنگین(۲۱)که بهم تاب خورده و بصورت یک جز رشته ای بلند طویلی با انتها تاب خورد ه و کروی شکل (قسمت سر ) در می آید دو زیر واحد کوچک يا دو زنجیر سبک(۱) که در مجاورت سر قرار مى كيرند 

صفحه 34:
۰ دارای دو نقش آنزیمی( مربوط به بخش کروی) و مکانیکی است ۰ با هیدرولیز ۸۲۳ ( خاصیت آنزیمی ۵۸۲۳۴۵56) انرزی آزاد می کند ‎٠‏ انرژی آزاد شده را برای انقباض رشته های عضصلانه ‎LG‏ هه ی د ب ا. انجام انقاهض . , ‏رشته ای ی + ‎ ‎ ‎ 

صفحه 35:
(Actin) yuiSl ‏یکی از پروتئین های رشته ای محلول درآب ماهیچه است‎ ‏از اجزا اصلی میکرو فیلامان( بخشی از سیتو اسکلت) است‎ ‏همراه با میوزین یک واحد انقباض پذیر عضلانی به نام میو‎ ‏فیبریل ( رشته های عضلانی< سارکوم) را تشکیل می دهد‎ ‏و نقش مهمی در انقباض دارد‎ ‏در هنگام انقباض ماهیچه هاء رشته های پهن( میوزین) در‎ ‏طول رشته های اکتین سر می خورد که سبب کوتاه شدن‎ ‏طول رشته های عضلانی می شود‎ ‏دو شکل ساختمانی کروی6 (6۱09۷13۲ که با پلیمریزاسیون‎ ‏اکتین ایجاد می شود) و رشته ای(۴۱0۲/۱3۱) ۴ می تواند‎ ‏داشته باشد‎ ‏به هر اکتین یک مولکول ۸۲۳ متصل می شود‎ ‏دارای شش ایزو فرم با اختلاف جزئی است که در بافت‎ ‏های مختلف ( ماهیچه های قلب» صاف) قرار دارند‎ 

صفحه 36:
(TRopomyosine) . 59409495 ° ۰ از دو جز پلی پپتیدی به نام آلفا (0) و بتا ‎(B)‏ ساخته شده است ‎٠‏ با اكتين بيوند ميابد ‏۰ برای هر هفت مولكول اكتين یک مولكول ترويوميوزين وجود دارد ‎٠‏ نقش اساسى در انقباض از طريق ليز خوردن ميوزين در طول رشته هاى ‏اكتين است ‎ ‎ 

صفحه 37:
تروپونین ۰ شامل سه نوع زنجیره پلی پپتیدی مختلف با عملکرد های متفاوت شامل : ۰ تروپونین1 (ازاتصال اکتین به میوزین جلوگیری می کند) ‎٠‏ تروپونین ۳ (به تروپومیوزین متصل می شود) ۰ تروپونین 0 (به کلسیم متصل می گردد) برای هر کمپلکس تروپومیوزین_یک تروپونین وجود دارد ۰ نقش اساسی آن در ترکیب با کلسیم است 

صفحه 38:
Thin Myofilament Structure ‏د‎ ‏متعم‎ Troponin Tropemyosin _Tropo pomy: re Myosin Tropomyosin head Longitudinal View Cross Section Myosin Troponin complex head Lpnaitucinal eection of filaments within one sarcomere 

صفحه 39:


صفحه 40:
‎٠‏ پروتئین های رشته ای غير محلول در آب شامل: ‎٠‏ کلاژن, الاستین و کراتین ‎ ‎ ‏۱ ‏* دارای سه زنجیره پلی © ع آلفا غنی از اسید های آمینه گلایسین (دو جز در میان یک 6۱۷ قرار دارد) : پرولین و هیدروکسی پرولین( یک چهارم کل اسید های آمینه) و لیزین و هیدروکسی لیزین ‎ ‎ 

صفحه 41:
هریک از زنجیره های پلی پپتیدی آلفا راست گرد ‎aa‏ ‏زنجیره آلفا به اشکال مختلف (01)1۷ , ‎a2(IV) , a2(V)‏ (!!1)1» ,(!1)1» , (1)1»© , ) وجود دارد سه زنجیره پلی پپتیدی بصورت یک مارپیچ سه رشته ای درهم پیچیده (سه بعدی) چپ گرد در می آیند برحسب نوع سه زنجیره آلفا در مارپیچ سه رشته ای و محل بافتی , تا کنون 12 نوع کلاژن شناسایی شده است در بافت های پیوندی و استخوان وجود دارند در اثر حرارت وريم بدیل می شود قندهای گلوکزو کالاکتوز به اسید های امینه پروتئین قصال ‎Boor‏ 

صفحه 42:
‎٠‏ الاستیو در فیبر های زرد الاستیکی بافت ‎sh‏ ‏پبوندی» غعضروف ها 3 تاندون ها وجود دارند ‏دارای اسید های آمینه پرولین و هیدروکسی پرولین و فاقد لیزین و هیدروکسی لیزین است ‏شود ‎ ‎ 

صفحه 43:
کراتین يروتئين ساختمانى دو رشته ای است و بدو شكل: آلغا (©) در يستانداران وبتا (8) در پرندگان و خزندگان است دو رشته آلفا بدور هم تاب خورده و به صورت سوير هلیکس در آمده است وجود سيستئين در ساختارپروتئین 3 ایجاد بل هاى دى سولفيدى (-5-5-) بين آنها باعث استکام ساختمان کرائین مه می گردد 

صفحه 44:
۰ پروتئین های مرکب ( هتروپروتئین) محصول ترکیب پروتئین ها( آپو پروتئین) با گروه های غیر پروتئینی ( هتروپروتئین-گروه پروستتیک) است برحسب گروه پروستتیک دارای انواع کروموپروتئین هاء گلیکو پروتئین ها » فسفو پروتئین ها و نوکلئو پروتئین ها می باشند ‎٠‏ کروموپروتئین ها ‏بعلت داشتن گروه پروستتیک هم رنگی هستند و مهمترین آنها میوگلوبین و همو گلوبین می باشد که نقش انتقال اکسیژن در عضله و خون را در موجودات عالی دارند دو کروموپروتئین مهم میوگلوبین (۲())» ‎Cul (Abb) cust sed‏ ‎ ‎ 

صفحه 45:
بک گروه پروستنبک بنام هم نامگذاری نواحی مارپیج !۲ 7 از ناحیه 16۲۳۱۱۳۵۱ لظا - شروع می شود هر يك از ماربيج های !8-1 توسط یک زنجیره رابط بهم متصل مى شود نام دو حرفی هیک از زنجيره هاى رابط از دو حرف دو مارييج آلفایی گرفته شده که زنجیره رابط در بينشان قرار كرفته است 

صفحه 46:
‎CHL. IL, C-terminal g NAL. |, N_Terminal ۴‏ نشان ‎ ‏دادم می‌شود ‎i a,‏ ۰ مولکول هم شامل چهار حلقه تترا پیرولی و یک ‎FES 2 el‏ است کیب وسح اس ل وري 5 جایگاه هم در میو گلوبین در میان دو مارپیچ ۴ و ۶ قراز ب دارد : ‎On‏ لمن ‎pil ٠‏ آهن می تواند بااتم ثیدروژ:: ‎cla coil‏ حلقه حاء- تتراپیرول پیوند برقرار کند از 7 سیر به 4 اتم ازت حلقه پور فیرین | 0 دیگر به اتم ازت هیستیدین 8 ‎BN ode‏ به آهن (پروکسیمال) ‎Tyce‏ ۶۱ از طرف دیگرهم با ريشه های ‏5 اسید آمینه که در 7 مارپیج () قرار دارند تماس دارد ‎(a) ‎ ‎ ‎ ‏هیستیدین دور(پروکسیمال) یا ‎EZ‏ ار ل شم فك مخالف ‎F8‏ مى باشد ‎ 

صفحه 47:
۰ آهن میوگلوبین غير اکسیژنه در خارج حلقه هم و متصل به ۱۱5۳8(هیستیدین نزدیک) قرار دارد و از طرف دیگر هم با ريشه های آمینو اسیدهای 7 مارپیچ دیگر در تماس است : وقتی میو گلوبین اکسیژنه می شود . با اتصال اکسیژن به آهن , آهن ‎crow‏ حلقه هم حرکت میکند همراه با حرکت آهن بسمت درون صفده ه. , ۵8 و ريشه های متصل به ۴8: ۶ صفحه هم کشیده می شوند و بدین ترتیب پلهای نمکی موجود در انتهای چهار زیر واحد شکسته می ترتیب با اتصال به اکسیژن:سبب ار عمیقی در ساختار دوم / سوضو چها مى كرد د 5 ‎oo‏ 

صفحه 48:
ناقل اکسیژن در سلول های عضلانی است منحنی اتصال آن به اکسیژن هیپر بولیک (هذلولی) است . زیرا فشار سهمی اکسیژن در مویرگ های عضلات فعال 20 ۲۲۳۱۲۱ است و در این شرایط, میو گلوبین در سلول های عضلانی در تماس با اکسیژن به خوبی اشباع شده و بمقدار ناچیزی در اين فشار اکسیژن آزاد می کند ولی در فشارهای پایین ( کمتر ‎(mmHg 5 5I‏ اکسیژن آزاد می کند تا به مصرف ساخت ۸۲۳ در عضله برسد. میوگلوبین بعنوان یک پروتئین انتقال دهنده اکسیژن مناسب نیست ولی برای ذخیره اکسیژن مناسب است در سایر بافتها با فشار گاز اکسیژن 0 ‎mmHg‏ 34 بحالت اشباع بوده و به مقدار ناچیزی اکسیژن آزاد می 

صفحه 49:
هموگلوبین(۲۱0) (هم+ گلوبین 4زنجیره ای) ‎٠‏ تترامری است با 4 زیرواحد بفرم © 28 + هرزيرواحد داراى يى فرورفتكى است که یک مولکول هم حلوی آهن در آن قرار مى كيرد - آهن هم دو ظرفیتی است و می توانا ۰ با اتم فیدروژن ازت های حلقه های تتراپیرول پیوند برقرار کند ۰ زنجیره آلفادارای ۸۵141 و زنجیره + بتادارای 146 ۸۵ است Hemoglobin Molecule home ‏ج23‎ ‎chain. ‏مهدع م‎ red blood cell Behain elical shape of the polypeptide molecule ۰ درمرکز مولکول هموگلوبین حفره ای قرار دارد که محل قرار گیری اسید 3:2-دی فسفو گلیسیریک (2,3 086) است که نقش مهمی در تنظیم انتقال اکسیژن به بافت های محیطی دارد 

صفحه 50:
مکانیسم انتقال اکسژن توسط ۲۱5 ,۲۱9 و منحنی اتصال اکسیزن به آنها ۰ ۲۱9 گلبول‌قرمزء نز قش‌حمل‌اکسیژن‌ب مه بافت‌های محیطی را بعهده دارد ۰ با افزایش فشار اکسیژن میل ترکیبی هم به اکسیژن افزايش مى یابد و برعکس ۰ رابطه ‎gu‏ تغییرات میزان ترکیب اکسیژن و هم نام در ددر لكت یه the presence of cooperativity ne ‏منحنی اتصال اکسیژن سر سرت‎ ٠ ‏به ۷۵ یک منحنی هیپر بول‎ است 9 59 2590 ‎Hb‏ 299202 موئید(5) است ‎[Substrate]‏ 

صفحه 51:
چرا تفاوت در منحنی اتصال اكسيزن <ابااكو )۲ * باك و ‎Db‏ هردو هم- پروتئین هستند بسا ظرفیت‌تفاوتاتصا له لکسیژن‌زیرا: ۰ با توجه به نقش عاراا در انتقال اکسیژن» ۰ طباك در ريه كه داراى فشار 000 باد است از اكسيزن اشباع مى شود * بس از بركشت از ريه به مويرك هاى بافت محيطى كه داراى فشار كاز اكسيزن 0 برا است و بطور قابل ملاحظه اى بفرم اشبا ع از اكسيزن مى باشد. ۰ از نظر ریاضی منحنی هیپربولیک (هذلولی) نمی تواند ياسخكويى جنين نيازى باشد مكر اينكه ‎leat inte‏ «اراااکسیژن درحالت سیگمو نید باشد | : ‏از‎ ates LLP, (Porta prevour) ‎٠‏ میم" فشارمعینی از اکسیژن است که در آن نیمی از «" ها بحالت اشباع و اکسیژن باشد ‏فشار سهمی اکسیژن بستگی به نوع جاندار داردولی در هر صورت ,از ‎POS‏ ‏بافت های محیطی آن جاندار بالاتر است ‎ ‎ 

صفحه 52:
۰ منال: mmHg 26 ‏(خون‌جفتی‎ HbA ‏در‎ 0 ۰ ‎٠‏ ۴50 در ۲۱۵۴ (هموگلوبین جنینی) ‎mmHg20‏ ‎HbA ‏میل ترکیبی ۲۱۵۴ ۶ میل ترکیبی‎ ٠ ‏برای اکسیزن‎ ‏این تفاوت به ۲۱۵۴ اجازه می دهد که‎ ‏اکسیژن را از ۷۱۸ خون جفتی بگیرد‎ ‏اما پس از تولد ۱۱۵۳ مناسب نیست چرا؟‎ ‏جواب: ‎ ‎ 

صفحه 53:
(Cooperative effect) .wole ,il منحنی اتصال اکسیژن به هموگلوبین زمانی حالت سیگموئیدی بخود می گیرد که چهار زیر واحد هم دار تواما در واکنش شرکت نمایند * در هموگلوبین چون چهار زیر واحد با یکدیگر مرتبط وفعالیت آنها بیکدیگر وانشته است در انجام واکنش ها اثر تعاونی دارند. بدین معنا ‎aS‏ اگر هموگلوبین یک مولکول اکسرن‌از محبط اجذت كند به خودى كود مایا هخا سه مولگول اکسزن دیگر را بيدا مى كند و تخريك در جدب آنها ‎no‏ شودو بلعکس ۰ اگر!! یک مولکول اکسیژن از دست بدهد به خودی خود تمانل همه گلوبین برای از دست دادن سه مولکول دیگز اکسیژن افرانش بافته و تحریک در ازاد سازی آنها می شود ۰ معمولا ۹۵45-35 اکسیژن خود را می تواند در محدوده تغیبر فشار گاز اکسیژن بین خون وریدی و خون مویرگ های بافت ها هد عل آراد ‎Si‏ 

صفحه 54:
HOO + Os MOO وروم يدير >“ ره موري امير املده يمير حم يم موصيو He +s 

صفحه 55:
0 میوگلوبین فاقد اثر تعاونی در جذب یا آزاد سار اکسیزن می باشد چون فقط از يى زنجيره يلى ييتيدى يا يىك زيرواحد يروتئينى هم دار تشكيل شده نست 

صفحه 56:
حالات فعال آزاد(#یا 8۵۱۵) و غير فعال متراکم ‎(Tens L T)‏ ۲ منجنی بس‌گمونیه هموكلوبين ازا دو قشعت تشكيل شدم ‎٠‏ قسمت اول منحنی که میل ترکیبی و اتصال ۲5 با اکسیژن کم است و در لین حالت ۲۱5 بدون اکسیژن می باشد و با ! تشكيل جد ااعتداوك هات با ن كروهاى بار ‎ ‎ ‎ ‎ 

صفحه 57:
در قسمت دوم منحنی ۰ ‎Hb‏ بصورت اكسيزن دار و بفرم فعال يا 6 است در فرم فعال درل اکسیزن به ساختار ‎Hb‏ ‏(زنجیره1 0) وارد شده و موجب شکسته شدن يل هاى نمكى بين گروه های باردار زیر واحدها و کاهش فشردگی ساختار ۱۷ می گردد و مانع از آزادسازی مولکول اکسیژن می گردد ‎a Hb‏ قرم ۴5 ‎aS ces‏ اكسيزن زياد سمل ماتند دیما بوجر 1 ‘ ‎ ‎ 

صفحه 58:
‎٠‏ در هموگلوبین غیر طبیعی اگر پل های نمکی وجود نداشته باشند چهار زنجیر بطور مستقل عمل می کند و میل ترکیبی آن با اکسیژن افزایش می یابد و هميشه بصورت ‏ باقی میماندو نمی تواند اکسیژن را به بافتها انتقال دهد . برعکس اگر در همو گلوبین غیر طبیعی بیش از حد طبیعی پل نمکی داشته باشد همو گلوبین هميشه به شكل 1 باقى ميماند و ميل به بيوند با ‎aha je ST‏ ‎ 

صفحه 59:
اثر لیگاند های مختلف بر روی تمایل ۲۱9 به اکسیژن: ۰ مواد مختلف در گلبول قرمز وجود دارندمی توانند با ۲ ترکیب شوند و باعث طویل شدن یاکوتاه شدن حالت سیگموئید ی منحنی اشباع آن شوند که عبارتند از ؛ 5 ليكاند اثرليكاند برتمايل ۲۱۵ به اکسیژن تثبيت ساختمان جهارم 02 افزليش 8 ‎Towels H+‏ ‎co2‏ ‎co‏ افزایش ‎R‏ T ‏کاهش‎ DOG 2,3 

صفحه 60:
اثر لیگاند های مختلف بر روی تمایل ‎as Hb‏ اکسیژن و منحنی تغییرات تمایل ۲۱۵ به اکسیژن Cignienie tlenu (Po2) [kPa] 665 Saturacja tlenu (So2) [mn 1/20 1] 

صفحه 61:
نقش بافری ‎Hb‏ ‏۰ ۲۱۵ علاوم بر انتقا_لإكسيزناز ريه بص بافتهاعمحیطی موجبانتقا از کربنیک‌ازبافت‌ها به ویه می‌گردد * دربافت های محیطی : ۰ !۲ پس از آزاد سازعلکسیژنب | گاز کربنیک‌ت رکیب‌می‌شود ۰ از طرفی 002 آزاد شده از منشا سیکل کربس در جریان خون واره کلبول های قرمر شده و در أنجا در حضور كزينيك آنیدوار بد اسيد كربنيك تبديل مى شودكه خود به خود تجزيه شده و تبديل به !]+ و ۲۱0۵3 مى شود و محيط اسيدى شده و اسيديته خون افزايش مى يابد ‎٠‏ پروتون حاصله سبب تثبیت شکل ۲ برای ۲9 و آزاد سازی اکسیژن می شود و مننی تجزیه اکسیژن بسمت راست متمایل می شود ‎۲٩5 ۰‏ در مقابل هر 4 مولکولاکسیژنیکه آزاد می‌کند با 2 پروتون‌ترکیبمی‌شود وا را کنترل‌می‌کند ‎ ‎ 

صفحه 62:
در ریه ها عکس واکنش فوق رخ می دهد بطوریکه: * با ترکیب مولکول های اکسیژن با ۲۱۵ بدون اکسپژن(فرم۲) پروتون آزاد می کند ۰ پروتون آزادشده از ۲۷۱0 با یون بیکربنات ترکیب شده و تولید اسید کرسنیک و تنيت قرم Low bloga Normal blood ig Peo, High blood 35 5.0 10 13 pO2 (kPa) re Po, (rm Hg) 

صفحه 63:
نقش 2,3 886 در آزاد سازی اکسیزن ازط۱ و تثبیت فرم ۲ ‎٠‏ 2,3 886 از تركيباتى است ى ‎١‏ ‏گلبول قرمز ساخته می شودودر هنگامیکه انتقال اکسیژن در باف کاهش می یابد تولیدآن افزایش ۱ 2۶ ‏بدلیل داشتن بارمنف,‎ DPG 2,3 ٠ ‏بابارهای مثبت موجود در حفره بين‎ ‏زنجیره های بتا ۲۱9 پیوند یونی برقرار می کند و‎ ‏منحنی تجزیه اکسیژن را به سمت راست. متمایل می‎ ‏کند و سبب آزاد سازی اکسیژن و کاهش میل ترکیبی‎ ‏به اکسیژن و ثبیت فرم ۲ در ۲۱۵ می شود‎ 

صفحه 64:
انواع هموگلوبین ها: 1- هموگلوبین طبیعی 2 1- هموگلوبین های طبیعی در انسان سالم 3 نوع هموگلوبین طبیعی وجود دارد شامل : (۸۵۷۷۵ ) ۸1 ۲5 داراعة زنجیره هایآفا و بتا بصورت 02862 2 بصور:252» (2 آقا 2 دلتااكه به مقدار جزئی‌است ‎Hb F (Fetal )‏ فرم جنينى در لبتداىدور!نجنينىد ر ساختمانط ۲۷| دو نوع زنجيره زتا (ج) و لبسیلون(6) بجایه‌و ۵ وجوددارد . پس از پایان سه ماه اول زنجیره آلفا جای زتا و زنجیره گاما( ۷) جای اپسیلون را می گيرند ‏از سه ماهه سوم زنجیره بتا جای گاما را می گیرد ‏تا چند هفته پس از تولد زنجیوه بتا بطور کامل جای گاما قرار می ,2 ‏زنجیه های آلفاو زتا - 141 ۸8 و زنجیره های بتاو گاما و دلتا< ‎AA 146‏ ‎ ‎ 

صفحه 65:
مهمو گلوبین های غیر طبیعی هموگلوبین های غیر طبیعی نتیجه بروزهر گونه تغییرات در زنجیره های پروتئینی می باشد و منجر به تشکیل هموگلوبین های غیر طبیعی یا هموگلوبینوپاتی می گردد و آنها بر اساس جهش هایی که درژنوم زنجیره های آلفا و بتا و يا یکی از آنها صورت می گیرد تقسیم بندی می شوند که عبارتند از: هموگلوبین نوع جهش جایگاه تغییرات پاتولوژی داسی شکل ‎OB‏ — ننه ‎Od‏ داسی شدن گلبول قرمز ( رای کم خونی همولیتیک ‎ye Oh 68‏ 0 با کم خونی‌ضیفو ‏حضور 11,0 در كلبول قرمز 8 0۳ 5 سا هه کم خونی‌خفیف ‏و ‎Ub D (Crs) a‏ متهموگلوبین-سیانوز 6 وه ‎(Gwhaoos) Tyr ‘We‏ 0 طلك متهموگلوبین-سیانوز ‎ 

صفحه 66:
افزایش مبل عرکیبی اکسیزن گلبول قرمر رب ‎Hb Rainer‏ 8145 cys ‏تب‎ ‎Hb Chesapeak Arg « ‏ب‎ “ Lue a92 = Hb Kansas Asn Thr 8102 ‏کاهش‎ ‏میلتراکتبی‌اکسیژن» سیانوز‎ Hb Koln Val Met p98 ‏اجزا نا‎ با درا بلنا: همولير متهموكلوبين: هموكلوبينى كه آهن آن بجاى دو ظرفيتى سه‌طرفیتی تاش که اين جالت له نه كتير صر ف شود ونه اكسيزن ازاد ميكند ردوكتاز به همو كلوبين تبديل مى شود 

صفحه 67:
گلیگو پروننین ها بش پروتئین ‎th‏ ‏ريشه پروستتیک آنها فسفات است . اسید فسفریک با اسید های آمینه سرین, تره اونین و تیروزین پروتئین ترکیب می شود - مهمترین پروتئین هایی که فابلیت فسفربله شدن دارند عبارتند ار: ‎٠‏ -کازئین شیر که از دو زنجیر تشکیل شده و در حضور رنین و کلسیم منعقد می شود ‏۰ - ویتلین , دو زنجیره و در کبد ساخته می شود و غنی از سرین است ‏نواع نوکلئو پروتئین ها: ‏- گروه پروستنک آنها اسید زوکلتیک (است و در هسته فرار دارند ‏۰ از پروتئین های بازی تشکیل شده اندو بخشی از کروماتین را تشکیل می دهند ‎٠‏ شامل دزوکسی ریبونوکلئو پروتئین و پیبو نوکلئو پروتئین هستند ‏- دزوکسی ریبو توکلئو پروتئین ها دارای 0۱1۸ هستند و در هسته : متهکندری و کلزوپلا ست وجود دارند ‏۰ ریبونوکلئو پروتئین ها دارای 8۱۵ می باشند و در دانه های ریبوزوم در سیتو پلاسم قرار دارند ‎ ‎ ‎ 

صفحه 68:
50S Ribosome (238+58434 Proteins) aa,+ tRNA arriving BDesiteot Aminoglycoside Binding 9 30S Ribosome (168+ 21 Proteins) ‘Movement of the ribosome ww Codon Codon aa; aa, 

صفحه 69: