پروتئین ها

صفحه 1:


صفحه 2:
* پروتئین ها اولین دسته از درشت مولکولهای بیولوژیکی هستند نام آنها از واژه یونانی پروقلوز گرفته شده و در انتهای آن پسوند این دارد . © پروتلوز به معنای رتبه اول می باشد و برنقش ابتدایی اين ترکیبات در ف رآیندهای بیولوژیکی دلالت می کند .پسوند آن نیز مشخصه گروهی از تر کیبات آلی می باشد که اسید آمینه نامیده شده و نشان دهنده این است که مولکول های پروتئین شامل گروه های آمینی هستند.در واقع »نیتروژن گروه های آمینی قسمت اصلی توده ی پروئینی را تشکیل می دهد. 

صفحه 3:
* پروتئینها | مواد مغذی اصلی هر سلول زنده هستند 6 ‎Ky‏ ‏در ساختمان آنها ‎H‏ = ‎a‏ ان 7 02 | ازت و كاهى كوكرد ودر برخى موارد فسفر آهن و يد دارند. | عمل بروتئينها اختصاصى است و هيج بروتئينى كار بروتئين ديكر را نمی کند. ادرار و صفرا قنها ترکیبات موجود در بدن هستند که بدون پروتلینند 

صفحه 4:
ترتيب قرار كير ی اسیدهای آمینه در زنجیرهپلیپیتیدی می تواندزنجیرهای مختلفی را یجاد کند. انواع و افسام پروتئینهای مختلف جانداران با همه تنوع »شکل» رنگ و غیره از زنجیرهایی تشکیل شده اند که تنها از ۲۰ نوع اسید آمینه به وجود آمده اند . 

صفحه 5:
| یک پروتئین ممکن است از یک یا چند زنجیره پلی پیتیدی تشکیل شده باشد که به وسیله ی پیوندهای | دیگری به هم متصل شده اند. یک زنجیره ی پلی پپتیدی راهميشه با اولین اسید امینه ای که دارای عامل امین ازاد است شروع میکنیم (اسید آمینه ی 0 انتهایی ) زنجیره به اسید آمینه ای ختم می شود که دارای عامل | کربوکسیل آزاد بوده و آنرا اسید آمینه ی ۲ انتهایی می نامند. 

صفحه 6:
خواص یا نقش پروتنینها ۱- ساختمان اصلی موجودات زنده را تشکیل می دهند. | ۲- بعضی از هورمونها ساختمان پروتئینی دارند. | ۳- قسمت اعظم غشاء سلولی را تشکیل می دهند که انتقال مواد را کنترل می کند | ۴- بخشی از غذای انسان را تشکیل می دهد. 

صفحه 7:
خواص با نقش بروتئينها (ادامه) ۵- بخشی از آنزیمها را تشكيل مى دهد. ۶- پادزهرها و آنتی بادی ها را تشکیل مى دهند. ۷- مواد ضد درد که در آسیبها و بيماريها ترشح مى شوند از جنس پروتئین هستند. ۸- به عنوان گیرنده های سلولی شناساگر مواد و سایر سلولهایند. 

صفحه 8:
تقسیم بندی پروتلینها < گلیکوپروقئین ها © لیپوپروتئین ها ‎٠‏ متالوبروتئین ها(منیزیم»مس آهن) ‎٠‏ نوكلئوبروتئين ها ‏© فسفوبروتئين ها ‎ ‎ ‎ 

صفحه 9:
ساختمان پروتئینها ۱- ساختار اول پروتئین ها از به هم پیوستن تعدادی از اسیدهای آمینه با پیوندهای کووالان و پپتیدی شکل می گیرند . همچنین ممکن است بین دو اتم گوگرد (سولفور) در یک زنجیره یا در های کنار یکدیگر پیوندهای دی سولفیدی برقرار باشد . پیوندهای دی سولفیدی باعث استحکام بیشتر زنجیره ها می شود پروتئینها ساختمان سه بعدی پیچیده دارند. 

صفحه 10:


صفحه 11:
ساختار اطلاعات. ساختار آول پروتتین آساسی برای سطوح بالاتر ساختارهاست.خود ساختار اول به وسیله ژنها دیکته می شود. بشاختار چهارم 

صفحه 12:
۲- ساختار دوم پروتئین ها الف: ساختمان چین دار (5661 - بتا) ب: ساختمان ماربیچی («:61-آلفا) شکل ساختار اول شاید به صورت خط راست امتداد نیابد و در عوض چین خوردن زنجیره به روشهای مختلف ساختار سه بعدی را افزایش می دهد .تشکیل امتداد گروهی از زنجيره بلى ببتيدى ساختار | دوم آن را به وجود می آورد نیروی اصلی که باعث به وجود آمدن ساختار دوم پروتئین می شود 

صفحه 13:
23 3 Ea B pleated sheet 

صفحه 14:
۳- ساختار سوم پروتئین ها ساختمان اول و دوم ساختمان سوم پروتئینها را تشکیل می دهند. این زنجیره پلی پتیدی کامل است. زنجیره انعطاف پذیر است و می تواند اسید آمینه را به یکدیگر چین زنده تا در طول ساختار اول قرار بگیرند. ساختار سوم مثل ساختار دوم به وسیله پبوند هیدروژنی پایدار می شود . این ساختار چهار نوع دیگر از کنشهای متقابل را به کار می گیرد. ند الکترواستاتیک ب:کنشهای متقابل واندروالسی | ج:بيوند دى سولفيد د: کنشهای متقابل آبگریز 

صفحه 15:
| ۴- ساختار چهارم ساختار سوم نشان دهنده چگونگی بیچیدن يا تا خوردن کل زنجیره پلی پیتیدی می باشد. اغلب بروتیها نه تنها يك زنجيره يلى ببتيدى بلكه دو يا جند زنجيره دارند كه به آنها زيرواحد يا زنجيره هاى ساده مى كويند. بروتئينهاى اين نوع يى سطح سازمان يافته اضافه (ساختار جهار كانه ) دارند كه به آن شكل | بيجيدهى زيرواحد كامل اطلاق مى شود. ساختمان جهارم بروتئينها بيوند زنجيرهاى بلى يبتيدى است . | اتصال بين زنجيره ها به وسيله بيوندهاى هيدروزنى »يونى و دى سولفيدى انجام كرفته. (هم و كلوبين كه ,۰ آلفا و دو زنجیره بتا دارد و وظیفه ی اکسیژن رسانی را در خون به عهده دارد.(آنزیم 1014) 

صفحه 16:


صفحه 17:
(b) Secondary structure 0 JY fs (d) Quaternary structure > 72 of oO 8 32 (a) Primary structure = Ala—Glu-Val-Thr-Asp~Pro-Gly~ (©) Tertiary structure 000 

صفحه 18:
تثين ها تركيبات بلى الكتروليت آمفوتر (داراى هر دو بار ) هستند. خواص آنتى رن:در اثر تزريق بروتئين از سلول هاى يك حيوان به حيوا ن ديكر در بدن حيوان دريافت ه بروتئينى به آنتى كور(آنتى بادى) ساخته مى شود كه با بروتئين تزريق شده تركيب و آن خنثى 

صفحه 19:
متابولیسم اسیدهای آمینه و پروتئین ها جذب و متابولیسم پروقنینها مستلزم هیدرولیز آنها به اسیدهای آمینه است که توسط آنزیم های خاصی | انجام می شود. پروتئینازها: زنجیره های پلی پپتیدی را کوتاه می سازند مانند: پپسین و کاتپسین (معده) تریپسین و کیموتربسین (لوزالمعده) و کاتپسین(سلول ها). پیوندهای پبتیدی و دی پبتیدی را می شکنند مانند: کربوکسی پپتیدازها و پرومتامینازهای لوزالمعده » آمینوه دی و تری پپتیدازهای روده و کربو کسی و آمینو پیتیدازهای سلول هاء 

صفحه 20:
‎(call‏ دامینه و آمینه شدن(اکسیداسیون »هیدرولیز»احیاء و ایجاد پیوند دوگانه) ‎H 0‏ || 0 | ‎sales c NH2——> R coon + fis"‏ ‎COOH‏ ‎H20‏ ‎NX‏ هیدرولیز ‎CH NH2 ———>R CHOH COOH + NH3‏ 8 ۱ اند اکلی ‎OOH‏ ‎ 

صفحه 21:
و H2 plot 8 CH NH2 Biss CH2 COOH + NH3 ‏اد ا‎ COOH 8 2 ‘CH ——— NH2——> R ——— CH ——— CH ——COOH+NH3 ‏اسیدغیر اثباع‎ COOH 

صفحه 22:
ب) دآمیناسیون(از دست دادن عامل آمین)؛گلوتامین و آسپاراژین با از دست دادن آمونياك به اسيد گلوتامیک و اسید آسپارتیک تبدیل ‎no‏ شوند. H20 اسید گلوتامیک يك گلوتامین NH3 ‏ج)ترانس آمیناسیون (انتقال عامل آمین)یا تبدیل اسیدهای آمینه به‎ یکدیگر‌مانند: الانین+اسید اگزوالواتستیی اسید پیروویک | آسپارتیک 

صفحه 23:
تئين ها د) دكربوكسيله شدن(از دست دادن عامل كربوكسيل). در اين واكنش اسیدهای آمینه به آمین ها مبدل می شوند مانند(هیستامین,تیرآمین؛ گاما آمینو بوتیریک اسید) که نقش فیزیولژیک مهمی در انتقال ‎slp ely‏ عصبی به عهده دارند. . سرنوشت عامل ‎sacl‏ عامل آمین تولید شده طی واکنش های فوق به مصرف ساختن سایر اسیدهای آمینه رسیده و مازاد آن به صورت پون آمونیوم و اوره از کلیه ها دفع می شود. دفع آمونياک به صورت یون آمونیوم هم یون هیدروژن و هم آمونیاک را از بدن دفع می کند. + NH3 +H NH4 © 

صفحه 24:


صفحه 25:
مسجییه جع بحم مجح ف و دب موه ی secre or corer ern we pert rece eons veces wo pees eo users preteen srectory ‏یساس‎ ‏تسین‎ 

صفحه 26:


صفحه 27:


صفحه 28:


صفحه 29:


صفحه 30:


صفحه 31:


صفحه 32:


صفحه 33:


صفحه 34:
ممم اع 0 فتكت ‎cos‏ ان ان Teallracustor ‏عدم‎ MHC I 59 

صفحه 35:


صفحه 36:


صفحه 37:
Figura 35 {tutor delle protine() Stalls priaraa sequersa & aman! de peipopnte(B) Suture cecondur I popes noi aime unas ese) Srvtin terra: regan Widmansional del polpertse Sutra cuatemats pen ct 000 a fomare una pctora ‏وف" 060660 إن‎ 

صفحه 38:


صفحه 39:
Primary structure 8 pleated sheet a helix tertiary structure quaternary structure 

صفحه 40: