کامپیوتر و IT و اینترنتعلوم مهندسی

کاربرد رايانه در مدل سازی پروتئين ها

صفحه 1:
موضوعا ات سمینا ‎oy‏ ‏مها موه اسلا له عل) ای ‎(Pohortrable Porc‏ یواوه بط ملس مسا له رال فطاظ) له 00) REDO ‏مه‎ تلو با تلم بطلمتا ۵۵ ‎(Golvaics ceded tr stcvuktiog:‏ مطل یجوم اجه مامت مام3) Quast ‏ماه سمل اجان‎ Quest Ovate Core Ordeteryedt skrukiion موی مس و مطلج9) Qxaobuiorobate stmukatics OOO computer; Ocnlysts wih wolemuar dyocnics stvuktica Dora Orde .. ‏معرفي و طرز کار با برنامه اي شبیه سازي مونت کارلو انجام دهد و‎

صفحه 2:
عا مدا كاربرد رايانه در مدلسازي ادا ع هت

صفحه 3:
مقدمه میدان نیرو حداقل سازي (۱۷) يا بهینه سازي هندسي شبیه سازي دینامیک مولكولي(1/]0) کاربردها و چالش ‎sl‏ شبیه سازي دینامیک مولكولي آشنايي با برنامه گرومکس شبیه سازي مونت کارلو() هومولوژي مدلینگ آشنايي با روش هاي مدل سازي ‎(Docking) SuSl> 1‏

صفحه 4:
مقدمه Medicinal Chemistry «٠ [Ligands from Natural Ny 4 LSources or Synthesis Preparative Biochemistry Expression Assay, Characterization CD, NMR | Organic chemistry se ‘Simulation by EM, MD, ‘Knowledge - Based_“f 1 Gene Crystallization ‘ Cloning | X-Ray Gene Nc synthesis Computer Graphics Modelling and Design Biophysics Biocomputing ‘Natural Organisms i Protein-Ligand Site-Directe Complex Mutagenesis Sequence Databa: 3D Structure Molecular Biology

صفحه 5:
هدل : یک زیز مجموعه یا زیر سیستم از سیستم اضلي که‌ساده تر آز ستيستفي است که از آن الگو مي گیردو باعث درک بهتر از آن و پيشگويي خواص ورفتار آن سامانه مي شود. مدل سازي مولكولي: تقلید رفتار یک مولکول در غالب رياضي و فيزيى Exveriment Molecular Simulation ‏مار‎ Moose شبیه سازي با مدل سازي مشاهده پذیر ( ورود: مشاهده پذیر هاي دیگر( خروجي ) ی (هم رفتاري یا هم کرداري):در مطالعه پدیده ها شرايطي (آزمايشگاهي یا رایانه اي) ایجاد مي ‎S‏ ‏عي است, باشدمثلا مطالعه زندگي پنگوئن ها در شهرکرد, برخلاف مدل سازي , شبيه سازي مي تو رد مطالعه باشد. ظير به نظين 8

صفحه 6:
متناظر : دما , فشار, تعداد متفیر ها , .. اطلاعات حاصل از شبیه سازي هم از لحاظ تحقيقاتي و هم از لحاظ صنعتي سودمند اند زیرا انجام آزمایش هاي تجربي در آن شرایط شبیه سازي شده یا غیر ممکن است یا هزینه بر است. تعداد بسیار زيادي از پدیده ها را از مقیاس اتمي تا مقیاس کهکشان مي توان با شبیه سازي مطالعه کرد. براي شبیه سازي مولكولي سیستم مورد مطالعه ابتدا براي آن مدلي پیشنهاد مي کنیم و مشاهده پذیر هاي ‎uf‏ انتخاب مي شود سپس شبیه سازي انجام مي شود تا پیکر بندی های مختلف از یک سیستم یا مولکول را توليد مي كنيم و ويزكي هاي منکروسکوییبیک ساماله ( مقل,جرم؛اقم ها یرهم کتا‌های اثبرهاد سافتاز هندسي مولکول و ... ) را به خواص ماكروسكديي سامانة ( مكل وما واقسان ::حجم وانزژي دزونی....) ارتباط مب دهیم. مراحل کلي مک شبیه سازي بجعت 1- تعیین یا ساختن مدل 2- محاسبه مسیر هاي مولكولي یا پیکر بندي هاي مختلف از مولکول 3-جزیه و تحلیل مسیر ها و محاسبه خواص ترموديناميكي انواع شبیه سازی ها از نظر قطعیت :

صفحه 7:
چند تا از اهداف مهم مدلسازي پروتئین ها - يزكزدن شكاف بين بانى اطلاعاتي ترادف و 2 بانى اطلاعاتي ساختار سه بعدي بروتئين ها - پیدا کردن ساختار سه بعدي پروتئین هايي که براي کريستالوگرافي اشعه ایکس با رزنانس ] مغناطيسي هسته خيلي بزرگ هستند - بيشكوبي ساختار سه بعدي بروتئين ها با همان دقت روشهاي تجربي - بدست آوردن نقطه ذوب یک پروتئین و بررسي ۱ پايداري در اثر تغییرات داخلي یا خارجي و .. - درک علت رخ دادن پدیده هاي زيستي و نيوشيمهايي و يتشكوري تسین Structural biology*}--Gorniutatiotetlschbmist 3 : أحي داروهاي جد كارايو] و سرعت بیشترو هزینه کمتر مزاياي روشهاي محاسباتي و مدلسازي: - نظر منفي روشهاي محاسباتي قاطع است. ‎wis Biochemistry ————Medicinal‏ مثبت ت روشهاي محاسباتي به chemist: ws ‏ایا سوه دی گم‎ 7 ‏ترين روشها نسبت به ساير روشها‎

صفحه 8:
چند مثال از کاربرد هاي صنعتي شبیه سازي Crop ۳ ‎For O,,/(0,, separtion‏ دمم فا ‎®r Prod & Okew ‏موی رم‎ ‏لس سس ‎beware‏ ‏سا وال وی ‎weer‏ ‎kilos, codes‏ ۱[ میت ‏وله رس له امه مه رم 00 مسج | ات 6 ‎rover‏ ‎Werates oysaccharide revi ‎3

صفحه 9:
دورد 1950 1960 1970 1980 1990 1995 2000 2005 2010 2015 درصد هزینه کرد کاربرد روشهاي محاسباتي در داء ه سا: > Commi ‏تحفی و توسعه‎ ‏صنایع دارويي‎ ‏آزمایشگاه محاسباة آزمایشات‎ 2 2 000,10 0 100 000,10 0 100 000,15 2 98 000,20 4 96 000,30 8 92 000,40 12 88 000,50 20 80 000,70 30 70 000,100 40 50 000,140 50 50 000,000,2 000,300 000,100 000,50 000,20 000,10 00,5 000,2 دامنه امكان كاربرد محاسبات

صفحه 10:
‎Guess Cres‏ مه وم ‎Type 1‏ سس( -۴ ماس بعص) مورا مطا) سای ممطل۳ ‎Ring et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 90, 3583- 3587 (1993) PO WO Revs tobbtors ‎Bodian et al., Biochemistry, 32, 2967-3978 (1993) ‎ ‎ ‎MAO Tt POR teterartios tober Filikov et al. J. Comput-Aided Mol. Des. 12, 229- 240 (1998) ‎COP-D1LO V1 thbtors ‎Gao et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 94, 73-78 (1997) 1110 wR tobbtors ‎Debnath et al.; J. Med. Chem, 42, 3203-3209 (1999) ‏سای ممنممجد ‎B. de Groot & H. Grubmiiller,Science 294: 2353‏ )2001( 2357

صفحه 11:
CADD Success Stories اد اجه رس لصو ‎pee‏ + docking and QSAR +P. Burkhard etal, J. Mol. ESol. 287, 853-858, 1999 + on channel blocker + structural based discovery +G. Sctmeiier ef al, J. Computer-Aided Mol. Design 14, 487-494, 2000 + Ca? antagonist / T-channel Hocker + chemical descrigtorbased discovery +G_ Sctmeiier et al, Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 39, 4130-4133, 2000 + Glyceraltehyde-gnosphate DH inhibitors + combinatortal docking + J.C. Bressiet &., J. Med. Chem. 44, 2080-2093, 2001 + Thrombin inhibitor + docking, de-nove design + HJ. Bohm ef al, J. Computer-Aiied Mol. Design 13, 51-56, 1999 + HINT RNA TAR inhipiior + docking. database search +A, Filkovet al, J. Computer Akied Mol Design 14,593-610, 2000 + Aldose reductase inninitors database searching + ¥. Iwata et al, J. Med. Chem. 44, 1718-1728, 2001 + DNA gyrase inniptor + structure-based screening + HJ. Boehm et all, J. Med. Chem. 43, 2664-2674, 2000 00

صفحه 12:
:وتات ورد ‎ection of Biology and Computation‏ matics : This includes management of biological databases, data mining and \g, as well as IT-tools for data visualization tational Biology : This includes efforts to solve biological problems with com; uch as modeling, algorithms, heuristics) ymputing and nano-engineering : This includes models and experiments to her) molecules to perform computations tations in living organisms : this is concerned with constructing computatid ents in living cells, as well as with studying computational processes taking p g organisms. tational chemistry:

صفحه 13:
شيمي محاسباتي : استفاده از روشهاي رياضي, آماري, محاسبات عددي و رايانه‌اي در حل معادلات تعادلي و معادلات حركتي مربوط به پديده‌هاي فيزيكي و شيميايي ابزار شیمی محاسباتی را مي توان به چهار دسته کلی تقسیم کرد که عبارتند از : 1- روشهای مکانیک مولکولی (2۸۳1) : فقط هسته اتم ها را در نظر مي گیریم و هدفمان پیدا کردن صورتبندي است که کمترین انرژي پتانسیل را دارد مثلا به کمک برنامه مار 2 روش مونت کارلو(00): انتخاب محتملترین توزیع ها از بین توزیع کاتوره اي ذرات در 3-روشهای دینامیک مولکولی (310): فقط هسته اتم ها را در نظر مي گیریم و هدف بررسی تغییرات هندسه سیستم در طول زمان و بر اساس مکانیک کلاسیک وحل عددی قانون دوم نیوتن می باشد. 4- روشهای ساختار الکترونی: هر دوي الکترون ها و هسته اتم ها در نظر مي گیریم به بررسی توزیع الکترونها را در یک مولکول می پردازد و متکی بر حل معادله شرودینگر است و سه بخش آن عبارتند از : روشهای از آغاز ‎aos sles) (ab inititio)‏ تجربی((56۳۱۱6۳۱۵6۲۱6۵۱ و نظربه تابعيتي ‎((Density function theory Wik‏ ©0 مثلا به کمک برنامه گوسین يا برنامه مه يا برنامه © يا ..

صفحه 14:
اي مولکول نم) و فنر( پیوند) تشکیل شده است ‎eo‏ جمع شدن پیوند ها انرژي پتانسیل مولکول تغیبر مي کند ولکول همیشه در حال ارتعاش هستند بنابراین مولکول هميشه داراي انرژي پتانسیل و جنبشي مي له صفر 21 انرژي جنبشي مولکول در اثر ارتعاش پیوند ها در صفر کلوین ) ر حالت طبيعي طول بيوندها و يا قاصله اتم ها را از هم طوري تعیین مي کنند که مولکول در کمتر, ار بگیرد» البته مولكول هاي واقعي بعلت ارتعاش دائمي بيوند ها در كمترين انرژي پتانسیل قرار نه آن قرار مي كيرند و شماري از تراز هاي انرزي را اشغال مي كنفر. ‏ - مان همه پیوند ها در یک مولکول یک سطح چند بعدي بدست مي آيد كه به آن سطح انرژي پتانسیل ۱ | | | 1

صفحه 15:
میدان نیرو(8610 ۳0۲66): عبارت رياضي براي انواع بر هم کنش هاي موجود در یک سامانه که میدان نیروسنگ بناي شبیه سازی رایانه اي است.. ((نر- سوم + 1 4 +00 - بط ‎DO‏ + 0-۱0۵ 5 و ‎bonds ~ angles ~ torsions ~‏ 2 [(2) - () هو وود 0 0 يجيد يمت مي توان ‎Dunia‏ 9۳6 1010191۳1 لهل هاي دی لاد حك الاو كلت سس ليا ‎woot WY‏ انسیل هاي ویژه وس سامير یس رن باه سه ‎+ Lien ‏بللا‎ 3 ‎ ‏0 ‏60 اسع ‎(mde Wai)‏ اس ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎

صفحه 16:
انسیل کشش پیوند: ۱ تسیل هامیبیگ با همامتک ود )پا < لا تانسیل مورس: o(l) = De{1 — exp[-a(l - ‏“([(ما‎ Fig 4.6: A cubic bond-sretching potential pases Hough a maximurn but gives «better approximation to the Morse curve close tothe equilibrium siructure than the quadratic form

صفحه 17:
ae fay esi)

صفحه 18:
تسا پتانسیل چرخش يا زاویه بهد راك متعا درول : 9 زاویه بین صفحه ۸86 و صفحه 80 یا زاویه حاصل از چزخش پیوند کووالانستن:۵0 که تعیین کننده ساختار پروتئین ها (صورتبندی یا کونفورماسیون ) ۸ تانسیل چرخشي مربوط به چرخش پیوند 4 در چهار تايي 8-0-0)-0) مي باشد [ضصوه) -1]ماع ولا 0-6 ۵ زاویه چرخشیو » چندگانگی(بوطهج) لست ‎ETHANE ۵۸۸‏ . n=3 ethane 0 "1 30 n=2 ethylene + ORS =1 butane ‏وه دوه‎ 2

صفحه 19:
Improper torsions and out of plane 5 5 bendina motions ‏پتانسیل چرخش نامتعارف‎ 2 ‏وج‎ Out-of-plane variable definitions Tro ways fo mde the out-of plane bending conditions. v(w) = k(1 — cos 2w) پتانسیل هاي تركيبي از ترکیب دو نوع پتانسیل پيوندي بوجود مي آید , مثل کشش - کشش, کشش- خمش, کشش- پیچش و .. در بعضي از ميدانهاي نیرو از جمله هاي تركيبي نیز مواستفاده مي كنند

صفحه 20:
هاي غير بيوندي: , ها یا دو ذرهاي و یا چند ذره اي باشددر ميدانهاي نيروي فعلي فقط ميان كنش هاي دو ذره اي در فو اسان لت :همسایگی:فحاتنبهمي شود نیل كولني و پتانسیل واندروالسي ( یا لندني یا پراكندگي (سسمط)) پیوند واندر والسی : . دوقطبي شدن لحظه ای اتم های غیر قطبی ۰ : رابطه لنارد جوتز : دوری و دوستی ضعیف و غیر اختصاصی ‎isl‏ 1 کیلوکالری بر مول راحت می شکند. اترزى بتافسيل بین همه اتواع اتم ها و مولکولها : قطبی و غیر قطبی وجود دارد تانب ‎ety‏ ۸ جاقیه يانه جح ‎ea‏ وار وه موسایت نوی U,, fee ‏وعت‎ lA ye Bae] فاصله بهينه دو ا = عمق جاه بتانسيل ۱ ‎foam =Veoaf on‏ ۱ خر زب مت ‎iin‏ ‏صفة جهةة- ‎Kam‏ ‏2 م ‎age‏ سو واج ارون يديل نت

صفحه 21:
‘Table 3.1. Typical paramecers of van der Waals interaction potentials Interaction Fy (kcalmol') ro (A) rao (A) Minimum van der Waals wusofatom(A) ‏ح‎ ‎Ox ‏فواصل بین 26 — یت‎ HoH oz 24 1" 00 18-6 Ol 29 ‏قم‎ us | dons Cot oz 34 fo ‏گرم‎ ‎9۰0 023 30 4.0 ما ؛انرزي واندر والسي بین دو انم کربن و نیتروژن وقتي در فاصله الف- 5 انگستروم هستند و ب- در فاصله 2 انگستروم هستند را حساب کنید. fo ‏باكينكهام : واقعي تر و انعطاف يذير از رابطه لئونارد جونز است ولي‎ . oa ‏را سنگین تز مي: کند‎ ‎ry (aye‏ قيقد ‎[oe [oa Us 6G exphx(1- mr Oo 1‏ © ‎a‏ ‏9 ‏چاه پتانسیل و ,« فاصله تعادلي و 0 یک عدد ثابت است دل براي پتانسیل واندروالسي عبارتند از پتانسیل ترسوف, پتانسیل مدل کره سخت ف و پتانسیل بر ‎eq ‎ ‎6 ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎

صفحه 22:
تعریف ما :0 ای که در آن نيمي از از جايكاههاى كروه قابل تيتر بروتونه هستند ونيم ديكر بدون بروتون © + غلك ‎wo‏ پچسته ‎fella H = pKa + log ((A- HAD}‏ ‎pH = pKa + log {1.44‏ مه ‎K,‏ مس 1 ‎KS toy [wo]‏ ثاب تفکیک اكر ‎lee‏ 0م باشد : بار سيد ضعيف صفر مي 992 ‎THA] = [O]‏ ‏تقوم پیت آوردن ۳8 + ون متحتی فیترام یوق اگر ۲ محیط > ,70 اشد : بار اسید منقي مي شود (60 < ‎THA]‏ ‎ ‏اگر م2 محیط < ,766 باشد : بر اسید مثبت مي شود [60] < [1۸ ,۳ آسپلیتیک گلونامیک حدود 4 ‎AK,‏ لسیزین آرنین حدود 1۱ ) هیستیدین 6.5 : علنلستفاده از هیستیدیندر اکتیوسایت > محلي ,16 یکلسید لمینه در ینکمحیط خاص نکته : در اثرهیدروفوب شدن محیط اطراف یک اسید آمینه ممکن است ۵ محلي آن عوض شود. دوسرور در ینترنت که ‎۳٩۳0‏ محلي اسید آمینه هام ‏یک پروتئین دلخواه را محاسبه مي کنند ‎propa Wj) abe‏ ‎

صفحه 23:
روش محاسیه بار () با اسید آمینه یا یک ‎Gite‏ ‏بار یک اسید آمینه - محیط ۳11 17 یز اکتریکی کلسید آمینه - بار پروتئین - جمع جبری بار رزیدو های در پروتئین ‎(PM pag aS aS eS gal‏ :4 لوکه سار پروتنیرهر آ‌صفر می‌شود و پسوبمی‌کن و در یر کنریکی متوففمی‌شود بار پروتئین» محیط ۳1-0 ما بسهینه که ریتئین- ,لک در نزیدو هاواکتو سایتو زینو های‌سطح پروتئین ار ملسبی‌پانوآلزیم حداکتر فا تخود را درا ميباشد مزاج غذا ها . طبع انسان . الكالوز , اسيدروز محاسبه ثایت دی الکتریک موثر محیط: محاسبه جهش در یکی از رزیدو های کلیدی اکتیو سایت شده توسط جهش : محاسبه ثابت دی الکتریک موثر محیط تفیبر ۳/۳ بهینه عملکرد بروتئين : محاسبه بتانسيل الكتريكي القاء وه

صفحه 24:
میانکنش های الکتروستاتیک | بين بار هاى مخالف الكتريكى د غير جفتى ( جند بار روى هم اثر مى گذارند بر خلاف ميانكنش هلى واندر والسى) اهم به خواص محیط بستگی دارد : ثابت دی الکتریک محیط ۱ به شکل اجسام بار دار بستگی دار انرزي الکتروستاتیک سس 1 ‎A Lys‏ ۱ ‎or‏ همم ‎or‏ با غلظت یونهای موجود در محیط یا قدرت يوني رابطه عکس دارد: ‎Gl‏ 9 0 وابسته به دما است تانیک ‏ بار نقطه ای بار نقطه ای(یون -یون) : قوى ترين i " itrupole of an aromatic ing; the ‏دو قطبی - دو قطبی ( پل نمکی)‎ Figure 614 Th dec quad fan roma ig yer of ihe of si ples (ure 3) ~ a yr ef ee “co 1 ۱ 1 ‏عم‎ (change 6 - ‏ع‎ ofthe lat “tahes” of paectrons ‏ممم چهار قطبي - چهار قطبي‎ دو قطبي القابي -دو قطبي القابي يا بيوند واندر والس : ابله تاد جوز es or

صفحه 25:
نیروی الکتریکی ۰ قانون کولن: ‎Pagel?‏ ‏میدان الكتريكى (نيوتن بر كولن) : نيروبى كه در فاصله معين از بار ,ه به واحد بار مثبت وارد می شود.: ‏ #بهليه- يو/48- © يتانسيل الكتريكى © (ولت) ؛ يتانسيل الكتريكى بار 9 در يك محيط با نفوذ يذيرى © و در فاصله <ابا اين فرمول محاسبه مى شود ‎goer‏ ‏بر الکتریکی هميشه از يتانسيل زياد الكتريكى به يتانسيل كمتر مى رود و اختلا ف يتانسيل الكتريكى (9الل4) سبب شارش بار الكتريكى مى شود اترزى يتانسيل الكتريكى (4 كار لازم براى بهم جسباندن بار يه به بر يجيت" ايا كار لازم براى جابجابي بار واحد بين دو نقطه كه اختلاف بتانسيل بين آنها 49 است :

صفحه 26:
میانکنش های الکترو استاتیک ‎The electrostatics scheme 7S‏ ‎colors‏ ‎each vertex on the surface‏ ‎according‏ ‎to the electrostatic potential‏ ‎at that‏ ‎vertex using a red-to-blue‏ ‎gradient‏ ‎from -7.0 to +10.0‏ شکل چهاربعدي عور سدع مك و لاه 26 عو قابميت عبور ميدان الكتريكي :2-0 26م محيط داخل بروتئين م ود لوطسا مس ی .دای نی تقو پذیری با ثابت دى محیط بین دو بر لکتریکی 9 به دمای محیط بستگی دارد : افزایش دما : کاهش نظم و ضریب دی الکتریک محیط | فزایش میانکنش های الکتروستانیک

صفحه 27:
آب 60عع ‏ -* . الرژی الکتروستاتیک* ‏ 1.5 کیلوکالری برمول بار هاى الكتريكى لهم ترجيح مى دهند بر مول داخل يروتئين نروند ودر 3 سطح پروتئین بمانند اترژی الکتروستاتیک ۳ ۰ 40کیلو کار ۳ فقط هنگامی که مجبور می شوند بخاطر نقش عملکردی به داخل می روند ناهمكن بودن محيط بين بار هاى الكتريكى ضریب دی الکتریک موثر عوامل موثر درحلالييت پروتلین ها دی الکتریک . دما . م2 محیط ‏ قدرت يوني محيط يا غلظت. يونها در محيط ثابت دي الكتريك محيط :© حل شوندكي بروتئين قدرت بوني در موجود زنده 140 ميلي مولار مي باشد مو

صفحه 28:
پیوند هیدروژنی - آترژی پیوند هيدروژني 5 کیلوکالری بر مول = ماهیت الکتروستاتیک دارد ‎vveper‏ —+ ,0,0 بین هیدروژن و الکترون ‎Suge‏ ‏۱ ‎a‏ ‏| تیه سم ,0 جفت الکترون وند قطبي . کش می آید طول پیوند هيدروژتي ۰ 31 تا 27 هیدروژن .: یک پیوند اکسیژن : دو پیوند هر چفت الکترون له يك بيوتد هيدروزنى سه‌نیتروژن : سه پیوند قدرت بيوند هيدروزنى اهرجه به امتداد خط مستقيم نزدیک تر باشد قوی تراست و به جهت گروه دهنده بستگی

صفحه 29:
Worse ve Harmonic Bond tern Joe for AMBER Modeled by VdW+electrostatic Modeled by Morse potential Va () 2 ۸۳۶ ; Bie (۹ = (Air? - Bir Joos” ‏ها 1 امسا‎ for Prohofsky/Chen Vo (1-2 [۶-۷۵

صفحه 30:
انواخ کلي میدان نیرو : واکنلفني: غير واكنشي: انواع ميدانهاى نيرو: عمومي : ۵0۳16 , ]0۸1 , ۸۵8۴5 06501105 خاص : ‎amis sly :Tersoft‏ سازي نانوتیوب ها Sources of force parameters (force fields): Bonds, VdW, Electrostatic (for amino acids, nucleotides only): + AMBER: J. Am. Chem. Soc. 117, 5179-5197 + CHARMM: J. Comp. Chem. 4, 187-217 H-bonds (Morse potential): ued + Nucleic Acids Res. 20, 415-419. + Biophys. J. 66, 820-826 Electrostatic parameters of organic molecules need to be computed individually by using special software (such as Gaussian) ده مود

صفحه 31:
90 میدان نيروي گروهي Advantages anyone? Coarse grained protein modets “The main challenge with coarse-grained protein modala in ty how to oman an the physica ofthe actual potential

صفحه 32:
(Average energy scale for various interactions: Concept of eneray scale oe ‏تیم‎ | Seale Modeling ‏۵ص‎ ‎Bond stretching 100 ‘Angle Bending 10 ‘Torsion 1 Hydrogen Bond 2 Electrostatic interaction ۳3 Wan der Waals OL * يتانسيل هاي ویژه: پتانسیل هايي هستند که به کاربر امکان محدودیت بر روي حرکات سامانه مي دهند پتانسیل تقید مكاني (هههس مس ) ذرات را در یک مکان مرجع ثابت مي کند ( مثلا به تعادل رساندن یک پروتئین در جعبه محتوي آب) به اين صورت که همه پیوند هاي پروتئین را مقید(هه()) مي کنیم و به مولكولهاي آب اجازه مي دهیم در اطراف پروتئین حرکت کنند و به تعادل برسند و اطلاحا پروتئین را خیس کنند و چون زمان لازم براي به ۲ تعلدل رسيدن مولكولهاي آب بيست بيكو ثانيه است حداقل بمدت بيست بيكو ثانيه بايستي شبيه سازي را ادامه بدهيم. پتانسیل تقید فاصله (عمبس. 0 ) وقتي فاصله بین دو اتم از یک حد آستانه بزرگتر باشد یک جریمه به پتانسیل محاسبه شده اضافه مي کند( مثلا براي اصلاح و بهینه کردن بباختار با استفاده از اطلاعات 004۲)

صفحه 33:
Posiiow-resirciced DD و0 یمه ‎ear erl O ypnacer‏ سس 0 مدب g 0 8 © 6 en Average: 302.03 K هه

صفحه 34:
(Th)

صفحه 35:
:) ۸۵۵۳۱ 9/06 ‏اتم گونه(‎ Similar units at different molecules with the same parameters Or same chamiral anviranmante ; carbonyl oxygen (C=O) ; carboxyl oxygen (CO-) ; hydroxyl oxygen (OH) ; water oxygen 3 peptide nitrogen (N or NH) : terminal nitrogen (NH2) ; terminal nitrogen (NH3) ; aromatic N (5-ring,2 bonds) ; aromatic N (5-ring,3 bonds) : porphyrin nitrogen ; bare carbon (peptide,C=O,C-N) : aliphatic CH-group aliphatic CH2-group ; aliphatic CH3-group 15.99940 15.99940 15.99940 15.99940 14,00670 14,00670 14,00670 14,00670 14,00670 14,00670 12.01100 14.02700 15.03500 OM OA ow

صفحه 36:
روشهای مکانیک مولکولی (00) (یا روشهای میدان نیروء بهینه سازی مفجمیی ) - در اين روش 11 از 6 الكتروني ‎lees ano ee‏ تقریب بورن - ی ‎pbs go oP LD, So eee Sed ah gh‏ براي قادر به محاسبه خواص وایسته به توزیع الكتروني نیستند. ب آوردن نقطه ایستا كافي است مشتق انرژي پتانسیل نسبت به مختصات ( گرادیان ) را مساوي د YN) = So BG ‏مزا‎ + ae ‏تمه رم‎ + >> 4 a + cost ~ (( one لج - 21 - ۳ )| س) ی ۳ Local minimum, Local minimum 1D seheratic al multdimensional space —» Global minimum لاو ‎dr 66‏

صفحه 37:
روشهاي بهينه كردن يا عدده©: - با استفاده از مشتق اول: کاهش پر شیب ( مس سوس یا شیب ‎Donnie) C9250‏ مسلمب) - با استفاده از مشتق دوم : نیوتن -رافسون(سسابسب) - با اه 1 ‎Loree”‏ * Steepest Descents (5D) asimple, first derivative method, useful for small changes, i the removal of unfavorable steric contacts, oP

صفحه 38:
* Newton-Raphson (NRAP) a powerful method, applied t the full bosis and exhibits repid convergence. Disodvantage: lange computetional requirements causes time consuming for very large macromolecules. gy the predicted minima, :1ه وی وان مهد Ai) he matrix ‏مه‎ eri derives ofthe | threspect 0 te ی دع oS 4 isthe gradent of the tential energy ct, ‘As Hessian matrix 80 * Conjugate Gra better convergence thon SD methed, the positional shifts greater, Fewer evaluations of the enengy and gradient are required لو .رو وا عضو مدموا رو aco tries ets hy.)

صفحه 39:

صفحه 40:
Quasi Newton Methods: Newton methods where we approximate the Hessia This are the methods that almost every program uses! Method Bur = | Hyg. = Bol = Az} Ant), wor, , Sms? Kany HE 1-4 zt) a (1- ۸ + to ۳ ۳ ‏عدي"‎ fare ‏اه‎ oa ۱ ۳۳۹9 Arf) | Ant ‏اتشيرة _ ]۷:۷ شط بيو ممه‎ we _ wAtE 3 MY FPA ‏عفر اس"‎ MU gts.) “١ ‏دك‎ * aan ‏حبى عتذءة - غلا‎ Broyden By + ‘Avan ۵7 Pasa ۱۱ - ‏میم + "اليم‎ > - ‏عطق )عضو ينا , ها‎ py Ate = Han) = Hye)? ۲) ‏مش‎ (Ax - Hem

صفحه 41:
برکت : نشانه حیات ده از آنیم که آرام نگيريم موجیم که آسودگي ما عدم ماست. "Caddo naira FOB ‏تایه‎ ا" sina die | sino Membrane تا ۳ " موتورهاي پروتئيني اه وه ‎[Bieta‏ Function ‏موه‎ (Growin DNA RNA») a 1 NN Folding Folia ۶ supettoiling 1

صفحه 42:
2-روشهای دینامیک مولکولی ‎Molecular Dynamics (MD)‏ : ررسیت_غییرات‌هندسه سیستم در طول‌زمان و بر ‏اساس‌مکانیکک لاسیکو چل عددی قانون د« 7 ‏ره ‎ ‎ ‎Give aloms inital postions r, choose short at ‎ ‎Get forces F=-¥' Vir!) and a= Féin ‏م —— ‏ال قرزا + إل اانه كرك ‎Move atoms rl‏ ‎۵۱ + at ‎ ‎ ‎2 2-۷ 0 ‎ ‎Repeal as long as you need ‎Fema, ‏سس شتاب هر انم ‏مس ‏تغییر مکان مت سر ‏انتگرال ‏تغییر سرعت که شتا ‏انتگرال ‏مکان همه اتم ها در طول زمان شبیه سازي (1:2[601011)(میکروسکویی) ‎ ‎ ‏قوانین مکانیک آمار: ‎ ‏تعیین خواص ماكروسكوپي سامانه ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎

صفحه 43:
دینامیک مولكولي بر مبناي روشهاي مکانیک مولكولي ((06)) توسعه یافته اند واز معادله حرکت نی بول زماني استفاده مي کنند نمي توان بوسیله آنها تشکیل یا شکسته شدن پیوند هاي شيميايي را : ز روشهاي مکانیک کوانتومي که ساختار الكتروني اتم را بطور صریح در نظر مي گیرند استفاده کرد

صفحه 44:
Typical MD run: = Optional explicit solvation (most of them use it) - If solvated: Initial minimization of solvent (with PBC) and protein hydrogens = Equilibration of the system: basically coupling correctly all degrees of freedom option a) Go directly to high temperatures but insert a harmonic constraint in most degrees of freedom. Then in consecutive steps release the harmonic constraint option b) Heat the system slowly in 3-4 steps (increments of 50-100 degrres) = It is desirable to allow for some constant NPT equilibration time to allow the box of water to adapt to some physical pressure value (monitor density...) = After you reached the temperature (and volume...) for your simulation, you will still further equilibrate for ~1-2 ns before collecting data. Monitoring the energy, temperature fluctuations will tell you when to start - Always, ALWAYSI!!! Monitor the temperature and energies (potential, etic...) along the equilibration stpes, etc. we

صفحه 45:
گام زماني: قانون نیل کوئیست: زمان ارتعاش و چرخش پیوند ها غمتو ثانیه 155.10 زمان حرکت زنجیره هاي جانبي : پیکو ثانیه 12510 زمان لازم براي ارتعاشات كرمابي و تبديل يك صورتبدي به صورتيدي دیگر ‏ : پیکو ثانیه . 125-10 زمان لازم براي حرکت و جابجایی زنجیره اصلي ‎(back bone)‏ زمان لازم براي تا خوردن بروتشير ميكروثانيه و بيشتر نانو ثانيه 95-10 تا ميكروثانيه 55710 0۳ 2۳6 كبن ‎er‏ نار ‎STRETCHING LSA. 34710‏ ‎TRANSITIONS ‎1061, ‏که‎ ‎SEEMS 1001 110118 51 0 a ‎100 STOPPE) FLOW INITIATION ‎‘MD SIMULATIONS

صفحه 46:
‘As we can imagine choosing an appropriate time step is very important! Too big = no numeric stability and large clashes.. Too small = no efficient performance (One approximation to increase the integration time without loosing stabilty is to “freeze” the fast motions and only integrate de slow motions (۹ 9

صفحه 47:
الگوریتم هاي جمع بندي معادله حرکت The algorithm for integration the equations of motion should -) Conserve energy -) Be time reversible -) “Permit long time steps” Simplest integration scheme: finite differences vedx/dt ~ (xfxi)/dt > xf=xitvedt a=dv/dt ~ (vévi)/dt > vf=vitatdt This scheme, however is very unstable and require very small time step integrations > there are a family of more robust integrators capable of a large stability (energy conservation...) with much larger time steps

صفحه 48:
Velocity Verlet Algorithm Patong —— Velocity Verlet Algorithm xoum 97227 زد زیت ی 9 للك زير + زم | Velocity Verlet Algorithm sou Rae 53 ple Pai 207 ‏سا مامه ةد عمق‎ BO ‘WLC Sop, Andee PH Bes dK in Che, hy 16,6782 و ۳ nih fine eo رگربمه 7

صفحه 49:
There are mary other integrators lise the Predictor Corrector Integration: (0M. Gear, Numerical nial Vales Problems in Orrary ۱ Englewood Cis, NJ, ‏ل‎ ried) = hdtv) + Yea a) + db) - tat) =v) at” af) #62 bo) 4 Bae atte) = at) +dh*b6) + ‏ما‎ 0 ‘So we can prod the poston, velo and frees forthe not it. ‘Gree precited we can compute the actual force, onthe (ta) precited point and comparet vith the predicted one, ‎a(t)‏ ركاه ع هد ‎from bis ifererce ve projec cores he rew gesitons,velectis. eon te ure testo ue ne Trepansn‏ ‎rtdh entdt) +o baa te) +e a ‏.خن اي عرص‎ an expan at buat tt ode ‎9

صفحه 50:
۱ reactors... all depend on the potertial energy that you are using ‘An the potential might be Quantum, QMAIM, et but do not confuse @ MO with a QM potential wth quantum dynamics مه

صفحه 51:
Shake Algorithm: example 32 ver ins wi | Bae ake Sep sine stom tome | ‏شش و‎ Shake Algorithm + Aldon neater enced urge ‏للا انا‎ sug anal gb «lenges, dram Boca gh it sen abe be cota i + ‏ماو وت‎ br ben pled bast cbt erghcrodad telapes eds nd eens esd ‏اجره ماه مایا ماد‎ + Aes arpanedr alte siete ‏اماه ع‎ ‏مسسعا رهام هط‎ ~ Exp iu catia ced ‏و‎ ‎~ Eafe ‏اه لو وت ده ای ده‎ ny gh alee aaa, a, AR 0 ۳

صفحه 52:
Analtematvetoa distance cto 4) Patile mesh Evald (PME) summation: is aba compute recon eels ol psd ‏ماهر‎ eg. cy) ty deco eragis, Ea suraton asta ate Paso surat “erupt Sanna lactones wl pce wth aneqaet sate Four sce tne Tithe Bt ‏رتلف 7 عرق‎ -5( adkectsum Ex ofthe shotanged patra inal space 5 -Sésnie? esunmatnin Footer spect ‏موه‎ pat ere ant) regresert the Furr tenses ote goles and he charge dens ‘Another important aspects how to treat the nor-bonding forces. This pat ofthe force field wl ake most ofthe computation time 1) Distance cut Lennard jones > 1/88 Electrostatic > JR. > needs tbe quite a ong ‏اماه‎ {How oten update the nor-bording ist?

صفحه 53:
تزمووینامنگن: ۱ ۱ , ترموديناميكي یک سامانه تابع موقعیت اتم هاي آن و اندازه حرکت( سرعت) اتم هاي آن مولکول : فضاي چند بعدي که هر نقطه از آن یک موقعیت و سرعت خاص براي يكي از اتم هاي سامانه مي امانه (4 اتمي فضاي فاز 06) بعدي است. در دینامیک مولكولي از فضاي فاز نمونه برداري مي کنیه آماري متداول: یک ( بندادي) طا کانونیکال: 00 oor -هم فشار : ‎WPT‏ ‏بزرگ : ۲

صفحه 54:
هنگردهاي ترموديناميکي ۱ since many experiments include pressure variations or ate performed at constant pressure we contral the pressure by changing the volume! ke-tN €VidP = t/kbT) (<VP> - ‏جه ا رتجلة‎ ‘So the volume of the simulation box is scaled by aA factor which is equivalent to scale cordinates by a AY ۳-۱ ‘Themmodynamic ensembles: Molecular dynamics was ‘radtionally performed in the consiant NVE. This isthe ensemble that comes direct from the direct integration of equations ifwe keep a constant volume system (enforcing periodic boundary conditions. Howeverit might be desirable to perform the MD in NVT or NPT. Thus we need to contol the temperature! Controing temperature is aiso done inthe equilration process of an NVE ensemble (when heating the systern) Howto assignicontol temperature Thus we can rescal the velocities to contra the temperature.

صفحه 55:
با ترموستات حمام دمايي

صفحه 56:
se حمام فشار

صفحه 57:
شرایط مرزی دوره اي : برای از بین بردن |ثر سطح و ثابت نگه داشتن کمیت هااز شرایط مرزی دوره ای استفاده می کنیم: سامانه: را ساحل جعته اصلین: و جعبه مجتویری رزنگان می بريه موقعیت :هر ذزه درجعبه اصلی برادر باء Ok) = r{k}tob ‎SGX‏ غبه نت ‎ ‎ ‎ ‎on ‎ ‎

صفحه 58:
نیروی کوتاه برد: برای کاهش تعداد بر هم کنش نیروی کوتاهه می توان از سه روش استفاده کرد: 0) تقریب قطع مکعبی: در اطراف هر ذره ياخته لصلی مکعب قطعى به طول مشخص قرار داده می شود. تعدادکل برهم کنش هاد 0)0-0(/9) 7 ‏تقریب قطع کروی:‎ (C ay Sigil eK ER, suey wl gh ‏در‎ ‎Lae 1 ‏عع ام نظرميكيريم.‎

صفحه 59:
ی ذره تصویرش و یا ذره ها در ياخته خود بر هم کنش داده می شود. بتانسيل انتقال يافته و يتانسيل نيرو- انتقال يافته: به دلیل ناپیوستگی پتانسیل در شعاع قطع از پتانسیل انتقال یافته استفاده می ‎pr‏ سکس ۳( 3 { Pw 0 وبرای جلوگیری از ناپیوستگی نیرو درشعاع قطع از تابع زیر / لستفاده مى كنيم. مک ره( انا«( ‎=P(r)‏ ‎oO‏ اس

صفحه 60:
ی بلند برد: دو روش در كاهش بر هم كنش هاى نيروى بلند برد مانند كولمبى؛ دوقطبی- دوقطبی وجود دارد: )) افزايش طول ياخته شبيه سازى ©) قطع يتانسيل : دو روش مرسوم آن عبارتند از : الف) روش جمع اوالد ب) روش میدان واکنش

صفحه 61:
شعاع قطع در میانکنش هاي دور برد هصق با و( لته تا رو وا و۳ تلاو و ‎Ose of‏ 8 ‎her oh richer (Orlov oe‏ صرح ی وا فا ‎filrractioey cher ty version or)‏ | ‎+ Rewer cwiee oer by och? ofPents bu dewtodly chuney thy Order otra (bul despersion ond repubion ter chores oxy stoi). ‎(®) Guarckd Grrorertent - ‏را و ما لب وج‎ ‏لومم لمممجر سل ما اجه مر‎ - ‏موجه مه روم تم ی و‎ sere ‏سام‎ > ‏مس‎ ‎)0( ‏هام۳‎ )006(: = exbotcrachy Pastor tors Burd errors (Db(D) ) = ewe od, to hicks the chances cine mica, utc ‏جا‎ ‎(Pruner ‏لو‎ Che Poros we edited, ‏اس‎ ‎back red epace ed narra ‎60 ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎

صفحه 62:
Solvation Models Explicit solvent models — Fixed charge models: SPC, SPC/E, TIP3P, TIP4P, TIPSP, ST2.... — Polarizable water models: TIP4P/FQ, POLS, MCDHO.... Implicit Solvent models — Poisson-Boltzman solver (Delphi, Honig) — Generalized Born Model (Still) — Karplus’ EEF1 model — Benoit Roux’s Spherical Solvent Boundary Potential (SSBP)

صفحه 63:
(mplict solvents No expt content of waters > highly reducing the numberof atomsand reactors Les viscosity and felon erger mobity No physical on slver) -alom sot) nation Nain methods: PB and GB

صفحه 64:
The generalized Born approximation (GB): (Ll) Sh ‏ره‎ ‏ره و معط‎ 2 (A) = vam میتی ویس و دبع ‎scsi‏ ‏م 0ك 5 ‎pemeratier eras‏ | راومه و (1929) ۸۵۱۷ - 1201-16 (۵ 0 page ‏سا‎ © ® GBS is simply a Generalized Bom made! augmented with the hydrophobic 2 ° === ut ‏هه کت‎ foreach mint —.. aoe 5 of

صفحه 65:
The gene afte a quantty (with the dimension of lengthy known ae the effective Bain radius:The Shteciive Bom racks of an atom charectenses ta degree of birial aldo the solute ‏عمجت‎ estimation of tne elective bornradt mcmionttor me Go madeh What PLOP uses: GBSA GBSA Is simply a Generalized Born model augmented with the hydrophobic solvent accessible surface area SA term. But with fixed Born radius for each minimization step And then performing numerical derivatives!

صفحه 66:
Water Model Parameters SH ‘00 | 127.00 52.26 | 5226 51.25% 109.47 10947 6 0 8940و 230 2000 208 2458 2410 942188 yA 710000 719000, 10000 09572 09430 09572 09572 0.968" 0.9572 0.9572 * SPC, SPC/E (Berendsen) + TIPSP, TIPAP, TIPSP (orensen) + TIP4P/FQ, POLS (Beme) 3166 | 0.650 3168 [ 80 3166 | 0.850 3.15081 | 06364 3.23400 | 0.6000 3.15365 | 06480 3.16365 | 06480 four terms used 3.12000 | 0.8694 290374] ‏ف‎ 2 هه( ه | همم ماه 52607 SPCE BT SPCIHW (0,0) 2201 1۳4 ۳۹2۵ 5۳۵ ۳52 80524

صفحه 67:
g Properties of Water Models ‘Some ofthe calculated physical propertiog of the water models. a Model Dipote moment) Disleetle Set ‏سوق‎ ‎constant | 10Semiie | Cormaulatonsl maxim SPC ‏اور وی ایو ویو‎ ۳ ais Peas 7 8 2636225190213 | x92 2 مرو 20 7۳ ‎HPT‏ 7 هن یر ار موی ۱ )189 4 ل وی الم ستا ‘Mine deta is et 25°C end-1 at, excoen* at 20°C

صفحه 68:
How good is MD, which are the main problems? Increase Temperature Soften the potentials Penalize visits — Van Gunsteren J.Comput., 8, 695, 1994 —Parrinello PNAS, 99, 12562, 2002 Paralel calculations (Pande JMB., 323, 927, 2002) Replica Exchange Steered Dynamics هه

صفحه 69:
کمیت های مهم در شبیه سازی: 0) انرزى: ©) دما: با استفاده از همپاری انرژی می توان دمای لحظه ای رابه دست آو | ۳0-۵0۲۸ کمیت های مهم دیگرمانند فشار» پتانسیل شیمیایی» میانگین ‏ م مربع جابه جايي تابع همبستگی زمانی» تابع توزیع شعاعی؛ پ پارامتر نظم انتقالی و... رامی تولن با استفاده از اين روش ب دست آورد.

صفحه 70:
نازهگیری کمیت یعنی مینگینگیری زماني. کمیت جمع روی تمام گام ها ی زمانی است. برا ی استفاده از آنسامبل های مختلف باید کمیت های شاخص را ثابت نگه داریم: )) تثبيت تعداد ذرات: ©) تثبيت حجم دستكاه: 9) تثبيت دما: الف) روش قيدى ب) روش دستكاه كسترش يافته ) تثبيت فشار روش برند سن

صفحه 71:
محاسبه انرژي آزاد یکمک شبیه سازي ‎Free Energy from Molecular Dynamics‏ Of particular importance is the free energy profile along a reaction path characterized by a reaction coordinate q. Not only does the free energy profile provide a thermodynamic picture along the reaction path, but it also permits determination of activation energies. and associated rate constants via classical or quartum transition state theory. Statistical mechanics provides a means whereby such free energy profiles can be determined directly from ensemble averages. “Vin {exp(—BU))o {exp(—BU2))0" AA(z1) — AA?) ‘Complete sampling and a good overlap of the phase space between the two states: -) Free energy perturbation methods -) Umbrella sampling 70

صفحه 72:
۱ It might be even more time consumin that gonerating the data, We should wee. Dorwd Dode ‏تحلیل‎ ‎i possible some tools like histograms, Generation of covariance matrices. From the covariance matrix we can eingenvalues and eigenvectors (prit component analysis) Normal Mode

صفحه 73:
اربردها و چالش هاي شبیه سازي دینامیک مولكولي (-Cowplewectary tovl Por Protea crystallography S-Opphcaiod ot DOR 9-Gimutaicg Proavated @rive Gites ia a Oirtuct Plaid P-Quatitaive Oasis oF Licgrerd Biercicry S-Liceed Design od Oovhicy 9-Syprervicic Ose oP OD and OD 608 ?. Qualtaive Buus oP Ligaad Btadkcry 8-Proteia Potdicgy

صفحه 74:
)9 ‏خام جصالدص اع‎ OOD sivutativas | (-Cowplewectary tool Por Protea crpstalography: roteta orvstel structures represeut vor oP the wost ‏شوه‎ ‎stony potas Por ‏منطو و‎ procedure. Wowever, X- ry structures way uot be aomurdie eavugh Por drug desiqet becuse: (a) Only ‏مور سا مه اوه رم‎ oP the woorowolerule vad be derived. (b) Clevtroa decsiy coco be iterpreted dup to oto bw .حش مور ‎oneParts yved by X-ray diPPractioa‏ اده 0) (ع)

صفحه 75:
: امه ون 6618| محص ارح یمه سا . ججنصهه جمجحنامكات جا ججلأوطاصار ؤصوه جص رامسلموا و وا م۳ ع هلاه ط م1 م۳ ‎he Xray structure oP BORE‏ 6.0 و موی وه اوه وا Qewurhkubly, the uniive site is loooted Par Prow the ‏رح‎ ‎surbaoe (about CO ©) ot the bots oP a deep ware yoru. This yorue way Pucoiive os 0 cotice pup by the vowwbiced uctiod oP a dipole yrodicat (aliqaed wikia he yorye xis) cod urvaatic side choices deticvitiog the wolls oP the yoru .

صفحه 76:
ectively, Residues ule of Fig. 1. Ribbon diagram of ACHE. Helis, sheet, an 485-489, which were not seen in the electron dens DECA (green) is included to indicate the location ofthe gorge. Ser 200 and Trp 84 are shown in white stick Figures to indicate the location of the active site and an especially thin portion of the gorge wall, respectively, A Connolly dot surface (Connolly 1983) of a portion of the symmetry-related copy of the enzyme is shown to illustrate how the gorge opening (in the top and mid: die of the ribbon figure) is capped, Image generated using RIBBONS by M. Carson map, are shown as a break in the coil at the lower right, A mol

صفحه 77:
Wowever, its ‏رای نا لا راطاوی له نومه و موس‎ rote ‏مت اوه بانط 9 مه له رضت جا خا‎ the crystal structure door Optubly, three residudl ‏عم وتو ماه‎ Presedt io the yorur have to be ottributed to either woter wolemies ‏وی اوه و‎ spevies thot wap drive the substrate ‏له برش‎ its bowed pooPorcction. OO sivutatiog oP OCKE ta preseore oF ether three woter wwolenles or three aw wodiue votives Pitty the ‏جمصاعصات موه‎ deusiy provided u plausible xplocaiva. Giultioas ‏جوم‎ ‎preseuwe oP woter ‏الاو‎ Vielted to dered pooPorweiives oP wie site residues (res devicions of 1.60) whereas OO with explicit ‏امه و اه نا‎ colivos ted to structures ia rewourkuble

صفحه 78:
‎O.S @).‏ < لحم ) مدل ‎wi Xray dPProvion‏ موه ‎ke cowwbiced use ‏بردلا خام‎ orpetalzgraphy ocd cooler ator ‎siwulaives clodPies kere the dyoccnicd bebuvinr oF‏ رل ‎(@OkE.‏ ‎4trevedds the ‏ان و( موم‎ a short chocoel hough the: ‏ها ره مه‎ Pomugh Por 9 weiter wolecde. 3 sv-cvoled ‘back- door’ kypvikesis was Porcmuhoted to explaia substrate! product ‏ماه سا زوا موجه وب زا طورشم‎ pote oP ‏يوم جم‎ it ‏اد‎ kos owt bees Puly evidewed by ‎

صفحه 79:

صفحه 80:
S-Opphcaics ot DOR : TCO ‏هعونم‎ ‎etro‘O-wethy(+)-cutechia.‏ خان عصرادیی امه كلست نوا ‎ ‎41- ‏وبدذ جكلا رصاماك ددتأدصمصص «ذا‎ observed cocPoreativas oF the beszoppros rey places the divethoxypheayl woiety ot OC icon ‏جات یحو معا یوم نمچ‎ prod DOR coupler ‏مار ویو‎ suggest ‏ارچ له اف و مور موه موه‎ ‏سس مس‎

صفحه 81:
OS os OO ‏لو‎ fr varur storia Pro the ‏اوه مب‎ ‏ومد‎ uot voy showed the intercouversiod, but was uso uble to reproduce the OO R-derived ratio betwee the tr ‏جوم‎ ‎DP oxi ced equatorial pooh orwoiivas 60

صفحه 82:

صفحه 83:
P-Quatitaive Doalsis oF Licprerd Bierchery: سرا و رازبا سس 00 توس وله ملسم ین مرا ‎of tke boucrd fered‏ اس من ع 9 (م) ‎he wore ROGO Phe wore exible‏ Dhe bess boul

صفحه 84:
(b) @uted surPuce areus could dso be well related ‎the bess buried‏ اسلا جیسب و1 ام ‎‘Whe lees‏ ال سس نیو ‎Whe wore‏ ‎Whe ‏ا‎ oP Pict ‎

صفحه 85:
80 Bitied Surface Area, A 8 a 0 - ‏ب يي‎ Peptide Position Peptide no. Peptide sequence Binding affinity P3- P4-PS- P6- P7- PS- PO ‘Xaa-lie-Asp-Lys-Als-Ala-Lys 7 Gly + 8 Lea + 9 ‏موز‎ + 10 Ana! + 11 Bnat #

صفحه 86:
(7) Protec tiqacd wworbouded distcares critica topological Peutures (uve-bouded dstcues, uofer) is ‏ماه‎ ‏راومه 9 لو‎ trojevionies oP protec iqecd cowplexes Covsteat distrave beter protet od fiqaed poss the wost stuble vowplex ‎distooce betters protect ced lige cass otter COM‏ ربمم ‎ps OD the tess stuble cowwplexes‏

صفحه 87:
تسوا اج م۳ (ه) Dke wore onvber oF sir ‏كمه‎ weduer W-boods Dke wore bourrd سار رو ‎oad (or)‏ متيب خان امه ماع Dke less ‏لها‎ م

صفحه 88:
Sind Design ood Dorkicy Clexible dochiag of salt woolevules ty bout three- diveusiowd protein structures a vpptcaion oP OO to drcedestce terhoiques OO —— dPPerect cocPornutiogs or rotaerio stites oP the proteta uciive site ‏سم‎ ae ‏تقو‎ poitis Por poral dochiery.

صفحه 89:
9-Syrersisic Ose oP OO and OD 08 90 QGOR wodels ure high) ‏اه امه مه موی‎ ‏شمسا‎ codPorwuios OO ——> ke cocPorcrotioodl ocaiysis oP sewi-Aexible wolevles prior to phacnwuspphore wuppicty. OO Rev percocet — ‘ ۱۳۱ ‎table‏ 0006 و او لمه لزانم رام سا

صفحه 90:
7-Quantitative Analysis of Ligand Binding ۸6 the most important property in chemistry and biology (a) Free energy perturbation 1-AG ligand binding 2-AG hydration 3-AG biological mutation based on modifying a state-dependent parameter (A) from 0 to 1 (b) Semiempirical approaches 1-AG ligand binding 2-AG hydration based on weighted solvent accessible surface area (WSAS)

صفحه 91:
(bE) Gewiewpiricd opprouckes (DPGO wrdel) Croteta + water AG, ‏ایور‎ g ‏ی‎ ‎a 0 AG, = wis; 28 -0.3006240 i a3 nares x eee 53 -8.7053672

صفحه 92:
۸۵۸ Relative AG(Kcalimal) 0.000000 23.040319 36.583688 309472464 499493114 420.133000 496.667552 501.781 163 560.171642 583.368571 112253707 781.218756 33.104 32.787 33.065 31.875 32.629 31.043 32.827 32470 31.320 33.223 32.193 32.708 AA 118 241 335 124 334 164 4 2 186 171 336 339 ASA 33.104 32.787 33.065 31.875 32.629 2043 32.827 32470 31.320 33.223 32.193 32.708 AA AG (Kcallmol) -7907.004083 -7883.963763 -7870.420395 1597531619 -7497.510969 -7486.871083 -7410.336531 -7405.222920 -7346.832441 -7323.635511 -1194.750376 327 18 241 335 124 334 164 4 2 186 in 336 339

صفحه 93:
سور تمه ع؟) (و) ‎Cd‏ مس( سم مه مرطلت وله ‎ ‎(o)-AG ‏لس لیا‎ Prot big prooLig A=O A=d ‎AG=G.-G = ] > < ۸

صفحه 94:
)88(- ۵0 ‏تما‎ ‎AGI ‎Protin + walet, > Dum + water AGhyd ۸03 ۸02 Protea (VACU0). Dum (vacuo) AO, ‏رو سا ما‎ ۸6۵ ‏ن‎ Pree ery wssurtied 17 he ction oP ‏توصي صما وإعامم‎ cies i ‏یت‎ ‎A@,: sowe aw. AG: he hydrotivg Pree coer of dump slows. This tern is equal to D ste و موه ام ‎de ont hove oorbooded toterontioas ood‏ ومد ‎the sno.‏ AG, = AG, +A, - A, A, ,= AB, — AG,

صفحه 95:
ف ‎fos‏ هم revatio oP he Pokbo oP a threechebe bone prot, (wand ‏بساسصة) (لصصورا) (ط‎ plot UP he non devrankaee he Prune o ante hed onal ‏مهد‎ canta on hee ‏مه مس‎ oP crave vckaie (cdot Brow he kveroe abe oP the rake oP «pratt Por tue PPro rapviones (Lower) Sirctures oP the proteta some ‏رنه ادف‎

صفحه 96:
SIMULATION LIMIT |. OO choleages: - OO wodels vil ceither substitute Por expericoectaly: deterviced structures 8- OO is wot the vdly potect poePorsvativodl sacpliccy tevhuique 9- Phe sucvesshul upphicatiog oF wolerutar ‏مور‎ ‏نموه مر روموت و و نزو‎ weeds u siroay cod perwoard Peedback to the experienc. Oh 00-00 os

صفحه 97:
Side chain prediction Accurate prediction of side-chain conformation is an important element in: - homology modeling non-conserved side chain residues Targ: VRAGFGRVGAHGA Temp: VKAAWGKVGAHAG - flexible ligand docking prediction adjustment of the protein cavity to binding oP

صفحه 98:
وه - Protein refinement: surface and loop residues are many times not well defined - Protein dynamics-function: understand conformational changes associated with enzymatic activity, biophysical process.

صفحه 99:
Alll atom simulations ‘Side chains of a real protein adopt an equilibrium conformation out of a continuum of possible orientations. ‘We cannot compute all possible orientations for Key concept: discretization of rotamer states Rotamer €> Energy Rotamer libraries!

صفحه 100:
Side Chain Prediction: ۲ Libraries Raw Data from PDB filtered: First, hydrogen atoms were built. Some asparagine, glutamine, and histidine side chains were flipped to satisfy hydrogen bonding requirements. Side-chains where the flip state was ambiguous were removed ‘Second, side-chains with B-factors over 30.0 were excluded from the data set. ‘hist, Side-chains with clashes (including H atoms) were eliminated from the data set. > Backbone dependent or backbone independent libraries > Resolution: 10°, 5°... 10 * rotamer library, two side-chains are considered to have equivalent conformations if al of their corresponding side-chain torsion angles are within 10 * of one other 70-80 of reproducibility in buried side chains!!! 85-95% of reproducibility in buried side chains!!! 00

صفحه 101:
آشنايي با برنامه ‎GROMACS‏ © Rowe Roster hoa ost vier 00 © ls the ‏امه و و اهاط روم‎ way مه رو )و و سول رو تاه رو موق ۰ ‎be weed tp salar the resus.‏ * Provides ober omvets tools: cicuktes detraes over koe (le. dtr bewerc ines), aadvers booed ‏سه عمسي اجه وراه رو‎ (ue. solved accessible su Pace ana) 5

صفحه 102:
‎vbtcoed Pro dockie.‏ بای معط و رمس10 ‎8- ‏واه له تس ری اجه لا مس( موه مه من‎ Pile. ‏یه لمم تجا طجطامه وت شم له سا ور و عون‎ ‏با لا عجار مات‎ ‏رو اه متفه 3 وه وا مه وه ۳۳ .سك واه ‎diPPereat‏ روا م9 ‎O- Posticg resirdat oF systew.‏ ‎up ty OOO (KC Por neachtey to equalization.‏ ها و2۳ ‎dyonnics stukaic Por 1D os ta order to sexrptcry.‏ عوانجصاد ()- © ‎oe

صفحه 103:
۲ ۳ * ‏ما رال مب لو‎ * ‏او‎ epoiw Ale (ceri), coctiae ol he PorcePeld ‏سوسم‎ ۰ ‏جات مورب‎ structure Ale tothe Brows’? Pore (Browace Pore) ‏و اقلا متا ,انس با موه ؟‎ right: ‏اوه سطو‎ reside cane iow ‏سس‎ ‏اوه موه‎ xx, ‏را 2 له رب‎ ۱ ۱ ۱ the stacy structure of the siutaticg, the wlevutar topo Pile ocd oll the sicvukaiod parceters; brary ‏او(‎ ‎oo

صفحه 104:
oe Pile Pores “ine coctates the traeviory dota Por the sivuktiod, bicary Poraat. Atoootdtes ol the coordudies, velocities, Porces ‏ره وی له‎ tecicated the ody Pie. “ede! portable Pie thot cvutaas ‏ی با‎ * oe Ale Porcrdt frat ie read by (Brace (Pore) odled Xerar), which to plot tool Por the XC window syntew. “ode! porkible Porat Por irdeciories whick stores the kPoraatira cbr the ‏وه رای )ی اوه و و مت سا خن بو‎ ‏تدعت‎ cuore).

صفحه 105:
Pie Ports ۰ Nerdy! dws he weer tp eet uy spenfie pannoeters Por he mobs bates ta Crowes perfor. ۰ ‏وروی‎ Ae! sets he parneeters Por nnnikn| eur ‏ات‎ ‎bows yay sped) the kéeyrubr (steepest ‏مس‎ or povinnie unites), ‏ی نا رو رم اه لهس‎ the ‏مت را مت‎ ete. * ‏رد ۲ مس با تاه طا لولس‎ the wolevuar dexnvics prouny; مه بلس ره و ۲ لیم تور حنطام: ‎Piekd used,‏ سم ۵9

صفحه 106:
oo Generic mdp file for energy minimization ‎(OL‏ م۳ ‎=a‏ ‎onl‏ = 09 یه ‎=ae‏ ‏09= ‏مه ‎Prom — GOL‏ 0 04= ‎BOO‏ ۱۵۵ ‎eres‏ ‏0 ‏همه 0 - ‎=a0‏ ‎ ‎ ‎

صفحه 107:
Corve Piet + Dhe set oP equativas (poteutal Puacioas) ved to gecerate the وج اه اعد جتحا جا ‎Dhe pannoeters used‏ + * Growars provides the ‏مسا‎ Ponce Picks: ©: @rowacs Porcetield (see oxrnrl) 4: ‏لاو عم‎ wits oll hydocecr (protetcs aly) 5: 68000695 POM Porvehield (oPPintd dotrbtio) 5: 0060000669 ۲ ‏مهو‎ Porcehield (oPPintdl dtr) 6: 60000695 ۵ Porceheld (devebperect) (eproved afsace died) wor

صفحه 108:
rowers ۰ ‏مي‌هلرم‎ ‎[0 Me ued lows the wer ty ohooe « Porcebtekd = reuk ooxve chiubuse Ples w coche opevd books (1. Ope-Ove) wakb hykoxew by the pron ‏و سه‎ coerce Pe ts Broce (Broxos) Por (*¢2) od a bpobxy Pie i Browars ‏(ريض مر‎ eae ‏ی .ی ی‎ 8 ‏منوج‎ ۰ ‏سر‎ ‎> powers wrowars ‏(ط) علاط ما جاسا (صو) عطلا‎ - lows eer tp setup the box! the wer oe ‏سا سا‎ ype oF box (Iie. cub, ‏,فاعض‎ votakeda) pet he dkveosizcs oP ke box ‏مات ول‎ to ihe wokouke (4. 0.° wil set the box eke D.P ev Prow the weve) ‏ساديم‎ he wokeoule te he box “wo

صفحه 109:
اي * وح لوده تسد با من لیا پا ارت 5 سل + sobdes the quen proeta in he specPed soived (by dePant @PO- Grople Pot Charye water) ~ water ‏جوا‎ are resmoved Proc the box iP the distrace ‏مومس‎ cay otc oP tke solute ood the solve is hess tho the suco oP the Ouder Ours radi oP both otocs (ihe rect ae * powpp (pre-processor prowny): - ‏بوءصامرها سداجصاميه 5 لحر‎ Pie (*pp) oad checks the vais oP the Pie ~ expands he topoiy Brow 9 sockerdiar description to ot ‏جامد‎ desorption (*.tpr) ‏بط سلجو از‎ parcoeter Pie (*crdp), the coords Pie (*.<9r7) coed the topobep Pie (*.o7) ‏مد دا وگ هم وه از‎ he OO prograr wdeust ‏رم و وا بو‎ Pil, cas ot be read wi ‏روا نها و‎ be read Wie qarxdueop, Whisk pricts oul he faut Pie a readable Porat (obo pricts out he ovateats of a *.trr Pie) wo

صفحه 110:
وو بست نمی ‎perPorws the Dolevukar Opeennios sicoukation‏ - - paw ob perPorn Browricm Opeanics, Lomevia Dyeenics, ord ‏له عون‎ or Gteepest ‏رو وه‎ wiicrizctiot اه ام مت ساره ط ‎the “pr‏ طجی - بط بط - ‏جما ون صمت باط‎ Porces oud updates the postions ord Uber. = kip ot least three ype of Pies: (0) troetiory Pie ‏اه را رم هت(‎ Porces (2) sirucre Ale (*.qre):coctcies coordinates od veloriies oF the fast step (2) exenp Pie (Led): cooks euerdes, ewperctues, pressures“?

صفحه 111:
۰ ‏)واه او موی‎ ( or a ‏را رو‎ Load pricts ul ER ‏مرول‎ io ec. 00 ‏و اس ا‎ cha Pro oa Erp Pil ft 9 tug Pie (ray be rend usta Xe or Breve). ما راهطا رو ‎oP‏ موه جوا رم * يه ‎zed Usk‏ اديه ی ن روا وم - ‎siruture of the wolev ule‏ 9-0 0 عم ‎dws rotation, soak, irovetaioa, kibeks oa czas, cierto oP‏ > ‎viv.‏ زا ‎aaa

صفحه 112:
Geerp Dtakpizaicd * @teepest Orsved!: thes step teword (-) gradu, dereyards previous step. ‏رو نود سا و وونل‎ B ‏و لام‎ ۰ ‏روم موق تلم بت فطل ون‎ stp. ‏سوه اس مج لا موه بط ویو من سم و طا‎ Por aug Prow he bd sorter). 8 ‏اموس مسر ليه‎ + ohevks vukdiy of ‏(ب) ما یام‎ > expats the topo row ‏و مس جوا و‎ ‏ماسح‎ desorption (*.9r) win! = reents fhe “pr Ble, crectes cetchbor lots Brow trot Ble ord mbes the Pore. - ‏طحنت‎ ot bust ter types of Pew: (0) raptor, Pie (“r): coctcks ooordkdes, velotes, ocd Porces )6( ‏مه‎ Pe (ern) ooctckes coordksdies ond veloties oP the ket step (0) ear ‏حص مجه الام *) مانا‎ eererchres, Dre ‏يي‎

صفحه 113:
Grercp ) opp > ‏سلطا‎ و ما ‎we‏ = سي عمو tyra = veep ‏ز‎ pipet dese wey = 0۵ woot < 0 papas cetchbor bet every 100 ‏سوه‎ ‎tro‏ ام ‎ty‏ سا مت مات سوه ز سحام رون هت ز ‎1p wetchbor searchin (ober opto ‏مرت سا‎ ( ‎bot 3 (env)‏ ماج اهاط انز اس لین با ماس ز ‎3 store Por La ‏ما0 سب‎ exo ‎ ‎ww bux dhorewineey ore Poort ‏ص وف ماس موی ات راز و‎ ‎ao

صفحه 114:
شبیه سازي مونت کارلو ‎The metropolis Algorithm‏ > Modify structure R to R’ and calculate E/R’); Cakulate AE = E(R’) — E(R); IF AE<0, then R — R* ELSE Generate random number RAND = rand(0,1); IF exp(— AE/KT) > RAND, then ۰ ۶ ENDIF ENDIF Repeat for N steps; The metropolis algorithm generates a Markov chain. 1

صفحه 115:
as Example: the area of a circle Sample points randomly from square surrounding circle of radius 5 10,000 sample points Acceptance criterion: inside circle Actual area: 78.54 Calculated area: 78.66

صفحه 116:
ao Markov chains Properties — Assequence of randomly- chosen states — The probability of transitions between states is independent of history — The entire chain represents a stationary probability distribution Examples = Random number generators = Brownian motion — Hidden Markov Models — (Perfectly) encrypted data p(x)a(x> y)= p(y)a(y> x) Detailed balance condition

صفحه 117:
1 own ‏بای‎ = Comparative proteia wmdetery >) ‏ال ماس‎ نم - Dhe structure oP 0 proteta i uniquely detercviced by ‏سوه و‎ = Durex evoktion, ke structure ts wore stuble ard phages wurk slower tho the usspvtied sequeWwe, oo thal ‏موی موه معط‎ practically = Ostay expertectd O0-strustres oP relied Pawly ‎wood Por a aw‏ ساوج جا سف )مات ‎sequeue (tact). ‎ ‎ ‎

صفحه 118:
If youDON'T know the 3D structure of the target receptor protein of known modeled 3D 3D structure structure of LE WD target protein Kowa Orchrer ‏سس‎

صفحه 119:
ao Gitar Gequewe [] Giehar Giructure

صفحه 120:
‎the key that fits the loc:‏ ۳/۸۵ 0۲ 0االا امه ‎If you know the 3D structure of the target receptor ‎ ‏هه

صفحه 121:
نقشه ابرسطح انرژي پتانسیل ‎MEP‏ براي ارزيابي برهمگنشها و تاسیا بر ‎x‏ ‎ey‏ لام سياس قالب‌بندي و بارگذاري (با معیار محل ديواره‌هاي جاذبه و دافعه پتانسیل - حجم و شکل) ‎Docking‏ Protein active site 0

صفحه 122:
وه

صفحه 123:
erotein-Ligand Binding (Dockin y Predicts the orientation of the ligands bound to receptors by known receptor conformation. (Molecular docking is a fast Method

صفحه 124:
> docking Programs current), in 0 4 6 Tools Available Se 9 3 4 + Sybyl (Tripos Inc, - integrated software ae 00 + Insight Il (Accelrys Inc.) - integrated sofware 2 + ALADIN- databases search 9-60 + LUD - de novo design A * Autodock - docking D-PlexX * Dok - docking @-DOC-Oock + Flexidodk- docking S-PTOOCK O-BuOoch (auewded procedure Por precisa the toteracton of heprrds ‏ها ماما ری‎ ‏میظع‎ Dhe dPPereuces betwee thew oe derived Prop the dfPered search ‏اه‎ ‏ای وراج ولا مارد روا ور‎ rect ‏هط رم‎ dor

صفحه 125:
Oockicy procedure Dart preparation Diced preparctize Grid ‏لو هس0۳‎ box انا دخا ديه ات اه ماه ‎xiows( by Duteyrtd)‏ Dochtery ( by @uirdock) aahstoy oP results cod esticzaios ‏بل ام‎ oP Pica ‏ایا هه‎

صفحه 126:
Docking procedure : Preparation of the Ligand and Receptor————*_ ®rd Root @-DePicaion oP gid 9- Dahkieg oP eid caps by ButeBrid (Bock ortd port stores he potecitd every of a ‘probe! ctw - ‏دنا‎ ‎search algorithm ocking procedure: ‘scoring function

صفحه 127:
عدا ول صی) Ove Cory Givutted cardkey, Gewtk ga سوه ی مورا 77-1" 55 ae (xopricd ‏اا‎ ood vier موا و ی مود ‎Gooriay (ete‏ دماص شید او موه

صفحه 128:
Mutation Elitism

صفحه 129:
‎provers |‏ ساوسو مهن دوه ) ‎(-Oet, disordered‏ ‎ordered‏ را( لو (-۲) 9-14 ‏مور علممیا سا مه و طلمت الم ‎Changes ore‏ وه له راون ‎۱۸۱ ‏.اماك ی و‎ 1۴ the wew stie’s coer level is Ioer if is ‏ها ,لاح‎ ۲ iis higher it is wovepted wik o probubitiy. wo

صفحه 130:

صفحه 131:
Flexible Docking What do do when the ligand is too flexible ? (Nrot>15) 1. find its protein-bound conformation 2. dock the NMR conformation 16۹

صفحه 132:
ke wost cholleogiee aspen oF drug desig Orbos oP rece bce oP (a) DP ce ‏اجب‎ ‎Ory dif oad onticd Por dru design | ‎Pree score of biker‏ اجه تميق ‎Oethods: ‏ماسجا حورته م‎ ‎)- ‏هی ماه م6‎ SA Oa weeks va even he Postest ‎popes ‎©- Crore Puccio a

صفحه 133:
Predicting binding affinities Is its possible to predict the binding affinity of a ligand for its host protein from the 3D- structure of the protein-ligand complex ? A ‏سم‎ ele 9 ۹ Temperaturdissociation constant Binding free ene: gas constant ‘binding = f (Interactions) وه

صفحه 134:
why is it difficult to predict binding affinities Ligand in Receptor AS, 4, solution 4 Fy a Ligand in ‏وم رز‎ | ‏سب‎ 7” ‎bound wate‏ هوم 3 ‏أ -© سمت ‎AS int AG = AH-TAS ‎| ‎ ‎ ‎ ‎lopsely associ fster molecules free water ‎ ‎freibewegicne © Entropy ‏ی‎ | ۳ Enthalpy ‏ككل‎ ‎© ‎6 ‎© ‎Receptoy-Ligand complex doer ‎Ligand - Rezeptor - Komplex

صفحه 135:
Calculated Descriptors Measured Structure Steric Elec LogP Affinity: ‏تست دس‎ 090 -134 3.14 924 0.75 -1.20 2.37 7.34 0.60 090 2.00 5.34 045 ‏56م‎ 1.45 223 Binding 1 Assay __ [Sialisicel Analysis LY Estimated Affinity = A (steric) - B (elec) + C (LogP) AGyina=2¢ ‏ام‎ + BLIPO +yROT + 8BP +eDESOLV \ buted poke 66 repubte trae

صفحه 136:
Empirical scoring function The method is Se min/complex: docking and scoring) ran) sel))-automated ‏من ا‎ to 3-D models ۱۰ need extensive training وه

صفحه 137:
Types of Molecular Descripto ۱ Constitutional, SEY PE 5 ds ‏دم)‎ ‎Topological 5 2-D structural formula t Geometrical 3-D shape and structure Quantum Chemical Electrostatic aor

صفحه 138:
pls 1-Molecular Modeling, Principles and Applications, A. Leach, Second edition, Printice Hall, 2001. 2-Computational Medicinal Chemistry for Drug Discovery, Patrick Bultinck Ghent Hans De Winter Wi If ried Langenaeker, MARCEL DEKKER, INC. mdekker, NEW YORK: BASEL, 2004. 3- An Introduction to Chemoinformatics, Andrew R. Leach, VALERIE J. GILLET, Springer, 2007. VALERIE J. GILLET, and Revised Edition, GlaxoSmithKline Research Springer, 2007. 4- Computational Modeling of Membrane Bilayers, Scott E. Feller, Elsevier, 2008. 5- Computer Modeling of Chemical Reactions in Enzymes and Solutions, Arieh Warshel, John Wiley & Sons, INC., New York,1997. 6- Computational Medicinal Chemistry for Drug Discovery, Patrick Bultinck, Hans De Winter Wilf ried Langenaeke, MARCEL DEKKER,INC, NEW YORK: BASEL. 7- Essentials of Computational Chemistry, Theories and Models, Second Edition, Christopher J. Cramer , John Wiley & Sons Ltd, The Atrium, Southern Gate, Chichester, 2004. 8-Quantum Biochemistry, Chérif F. Matta, 2010, WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim, ISBN: 978-3-527-32322-7. وه

: موضوعات سمينار Side chain dihedral roramer libraries Polarizable force fields Plop software Loop prediction Pka prediction by simulation SMD simulation REMD simulation ΔG binding prediction by simulation Salvation model in simulation Inverse-docking Replica exchange simulation Quantum molecular dynamics simulation Quantum Monte Carlo Biodetergent simulation Simulation in nano tecnonogy Nanobuiorobate simulation DNA computing Analysis with molecular dynamics simulation Normal Mode .... معرفي و طرز کار با برنامه اي شبيه سازي مونت کارلو انجام دهد و به نام خدا کاربرد رايانه در مدلسازي پروتئين ها 2 فهرست مطالب 3 مقدمه ميدان نيرو حداقل سازي ( )MMيا بهينه سازي هندسي شبيه سازي ديناميک مولکولي()MD کاربردها و چالش هاي شبيه سازي ديناميک مولکولي آشنايي با برنامه گرومکس شبيه سازي مونت کارلو()MC هومولوژي مدلينگ آشنايي با روش هاي مدل سازي داکينگ()Docking جايگاه مدل سازی و بيوفيزيک در زيست شناسی Proteins from Natural Organisms Ligands from Natural Sources or Synthesis Preparative Biochemistry Assay, Characterization Expression Site-Directed Mutagenesis مقدمه Protein-Ligand Complex Gene Cloning Crystallization X-Ray Gene synthesis Medicinal Chemistry CD, NMR Computer Graphics Sequence Database Simulation by EM, MD, ... 3D Structure Knowledge – Based Modelling and Design Biophysics Molecular Biology Biocomputing Organic chemistry 4 مدل :يک زير مجموعه يا زير سيستم از سيستم اصلي که ساده تر از سيستمي است که از آن الگو مي گيردو باعث درک بهتر از آن و پيشگويي خواص ورفتار آن سامانه مي شود. مدل سازي مولکولي :تقليد رفتار يک مولکول در غالب رياضي و فيزيک مدل شبيه سازي يا مدل سازي مشاهده پذير مشاهده پذير ( ورودي ها) هاي ديگر( خروجي ) ی (هم رفتاري يا هم کرداري):در مطالعه پديده ها شرايطي (آزمايشگاهي يا رايانه اي) ايجاد مي کن يعي است ،باشدمثال مطالعه زندگي پنگوئن ها در شهرکرد ،برخالف مدل سازي ،شبيه سازي مي تو رد مطالعه باشد. نظير به نظير 5 متناظر :دما ،فشار ،تعداد متغير ها ... ، اطالعات حاصbل از شbبيه سbازي هbم از لحاظ تحقيقاتbي و هbم از لحاظ صbنعتي سbودمند اند زيرا انجام آزمايش هاي تجربي در آن شرايط شبيه سازي شده يا غير ممکن است يا هزينه بر است. تعداد بسيار زيادي از پديده ها را از مقياس اتمي تا مقياس کهکشان مي توان با شبيه سازي مطالعه کرد. براي شbبيه سbازي مولکولbي سbيستم مورد مطالعbه ابتدا براي آbن مدلbي پيشنهاد مbي کنيم و مشاهده پذير هاي آن انتخاب مي شود سbپس شbبيه سbازي انجام مbي شود تbا پيکbر بندی های مختلbف از يbک سbيستم يا مولکول را توليد مي کنيم و ويژگي هاي ميکروسbکوپي يbک سbامانه ( مثbل جرم اتbم هbا ،برهbم کنbش هاي اتbم هbا ،سbاختار هندسي مولکول و ) ...را به خواص ماکروسکوپي سامانه ( مثل دما ،فشار ،حجم وانرژي دروني )...ارتباط مي دهيم. مراحل کلي يک شبيه سازي : -1تعيين يا ساختن مدل -2محاسبه مسير هاي مولکولي يا پيکر بندي هاي مختلف از مولکول 6 -3تجزيه و تحليل مسير ها و محاسبه خواص ترموديناميکي انواع شبيه سازي ها از نظر قطعيت : چند تا از اهداف مهم مدلسازي پروتئين ها پرکردن شکاف بين بانک اطالعاتي ترادف وبانک اطالعاتي ساختار سه بعدي پروتئين ها پيدا کردن ساختار سه بعدي پروتئين هايي کهبراي کريستالوگرافي اشعه ايکس يا رزنانس مغناطيسي هسته خيلي بزرگ هستند پيشگويي ساختار سه بعدي پروتئين ها با هماندقت روشهاي تجربي بدست آوردن نقطه ذوب يک پروتئين و بررسيپايداري در اثر تغييرات داخلي يا خارجي و .... درک علت رخ دادن پديده هاي زيستي وبيوشيميايي و پيشگويي تغيير دلخواه ‏chemistrو عملکرد آن در اثر هر خواصbiology ‏Computational طراحي داروهاي جديد باکارايي و سرعت بيشترو هزينه کمتر ‏Medicinal ‏chemistry 7 ‏Structural مزاياي روشهاي محاسباتي و مدلسازي: نظر منفي روشهاي محاسباتيقاطع است. نظر مثبت روشهاي محاسباتي به ‏Biochemistry معني شايد است! اين روشها سريع ترين و کم هزينهترين روشها نسبت به ساير روشها چند مثال از کاربرد هاي صنعتي شبيه سازي Company Project Air Liquide Design zeolites for O2/N2 separation Air Prod & Chem Adhesives, adsorption Albemarle Flame retardancy Amoco Catalysis-homo/heterogeneous, thermochemistry DuPont Thermo, kinetics, catalysis Exxon R&E NOx kinetics, elementary and networked reactions, safety Procter & Gamble Designed detergent enzyme Hercules Polysaccharide rheology 8 دوره درصد هزينه كرد بخش تحقيق و توسعه صنايع دارويي هزينه متوسط دستيابي به خواص يك تركيب نامزد دامنه امكان كاربرد محاسبات سال آزمايشگاه ي 100 محاسبات ي 0 000,10 1960 100 0 000,10 ناممكن 1970 98 2 000,15 000,000,2 1 1980 96 4 000,20 000,300 2 1990 92 8 000,30 000,100 4 1995 88 12 000,40 000,50 8 2000 80 20 000,50 000,20 15 2005 70 30 000,70 000,10 25 2010 50 40 000,100 000,5 30 2015 50 50 000,140 000,2 40 1950 9 کاربرد روشهاي محاسباتي در دارو سازي درصد آزمايشات محاسبا ت ناممكن 0 0 Examples and Success Stories Drug design for Diabetes Type II William Lipscomb falcipain inhibitors Ring et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 90, 35833587 (1993) FluA HA fusion inhibitors Bodian et al., Biochemistry, 32, 2967-3978 (1993) HIV Tat-TAR interaction inhibitors Filikov et al. J. Comput-Aided Mol. Des. 12, 229240 (1998) CD4-MHC II inhibitors Gao et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 94, 73-78 (1997) HIV gp41 inhibitors Debnath et al.; J. Med. Chem, 42, 3203-3209 (1999) aquaporin-1 mechanism B. de Groot & H. Grubmüller,Science 294: 23532357 (2001) 10 computer-aided design and drafting 11 mputing: ection of Biology and Computation ormatics : This includes management of biological databases, data mining and ng, as well as IT-tools for data visualization utational Biology : This includes efforts to solve biological problems with comp such as modeling, algorithms, heuristics) omputing and nano-engineering : This includes models and experiments to u ther) molecules to perform computations utations in living organisms : this is concerned with constructing computatio nents in living cells, as well as with studying computational processes taking pl g organisms. utational chemistry: شيمي محاسباتي : رايانهاي در حل معادالت تعادلي و ‌ استفاده از روشهاي رياضي ،آماري ،محاسبات عددي و معادالت حركتي مربوط به پديده‌هاي فيزيكي و شيميايي ابزار شيمی محاسباتی را مي توان به چهار دسته کلی تقسيم کرد که عبارتند از : -1روشهای مکانيک مولکولی ( : )MMفقط هسته اتم ها را در نظر مي گيريم و هدفمان پيدا کردن صورتبندي است که کمترين انرژي پتانسيل را دارد مثال به کمک برنامه ‏Hyperchem -2روش مونت کارلو( :)MCانتخاب محتملترين توزيع ها از بين توزيع کاتوره اي ذرات در فضا -3روشهای ديناميک مولکولی ( :)MDفقط هسته اتم ها را در نظر مي گيريم و هدف بررسی تغييرات هندسه سيستم در طول زمان و بر اساس مکانيک کالسيک وحل عددی قانون دوم نيوتن می باشد. -4روشهای ساختار الکترونی :هر دوي الکترون ها و هسته اتم ها در نظر مي گيريم به بررسی توزيع الکترونها را در يک مولکول می پردازد و متکی بر حل معادله شرودينگر ( ،)ab inititioروشهای نيمه است و سه بخش آن عبارتند از :روشهای از آغاز تجربی(( Semiempericalو نظريه تابعيتي چگالی ))Density function theory 13مثال به کمک برنامه گوسين يا برنامه Gamesيا برنامه Orcaيا ... اي مولکول تم) و فنر( پيوند) تشکيل شده است جمع شدن پيوند ها انرژي پتانسيل مولکول تغيير مي کند ولکول هميشه در حال ارتعاش هستند بنابراين مولکول هميشه داراي انرژي پتانسيل و جنبشي مي ب طه صفر =ZPEانرژي جنبشي مولکول در اثر ارتعاش پيوند ها در صفر کلوين ) در حالت طبيعي طول پيوندها و يا فاصله اتم ها را از هم طوري تعيين مي کنند که مولکول در کمتري رار بگيرد ،البته مولکول هاي واقعي بعلت ارتعاش دائمي پيوند ها در کمترين انرژي پتانسيل قرار نم آن قرار مي گيرند و شماري از تراز هاي انرژي را اشغال مي کنند. زمان همه پيوند ها در يک مولکول يک سطح چند بعدي بدست مي آيد که به آن سطح انرژي پتانسيل ‏PES ميدان نيرو( :)Force fieldعبارت رياضي براي انواع بر هم کنش هاي موجود در يک سامانه که ميدان نيروسنگ بناي شبيه سازی رايانه اي است.. ع پتانسيل را به چند قسمت مي توان تقسيم کرد: نسيل هاي پيوندي نسيل هاي غير پيوندي نسيل هاي ترکيبي انسيل هاي ويژه انسيل کشش پيوند: باشد عي از طول پيوند و ثابت پيوند مي 2 پتانسيل هامونيک يا هماهنگ يا هوک )U kb(r  r0 پتانسيل مورس: ‏r0 16 ‏dU ‏0 ‏dr پتانسيل خمش زوايا: بستگي به زاويه بين دو اتم دارد و بر اساس قانون هوک است 2 )U k (   0 17 پتانسيل چرخش يا زاويه ديهدرال متعارف زوايه چرخشي يا ديهدرال : زاويه بين صفحه ABCو صفحه BCDيا زاويه حاصل از چرخش پيوند کوواالنسی BCکه تعيين کننده ساختار پروتئين ها (صورتبندی يا کونفورماسيون ) پتانسيل چرخشي مربوط به چرخش پيوند B-Cدر چهار تايي A-B-C-Dمي باشد Φزاوbيbه چbرخbشيو nچbندگانbگي( )multiplicityاbسbت ]U k [1 cosn ‏H ‏H ‏H ‏H ‏H ‏H ‏Newman ‏projection 18 ‏n=3 ethane ‏n=2 ethylene ‏n=1 butane ‏Φ0= Φ6 =0 پتانسيل چرخش نامتعارف ‏Improper torsions and out of plane ‏bending motions پتانسيل هاي ترکيبي از ترکيب دو نوع پتانسيل پيوندي بوجود مي آيد ،مثل کشش – کشش ،کشش- خمش ،کشش -پيچش و ..در بعضي از ميدانهاي نيرو از جمله هاي ترکيبي نيز 19استفاده مي کنند هاي غير پيوندي: ل ها يا دو ذرهاي و يا چند ذره اي باشددر ميدانهاي نيروي فعلي فقط ميان کنش هاي دو ذره اي در ن و بر اساس ليست همسايگي محاسبه مي شود سيل کولني و پتانسيل واندروالسي ( يا لندني يا پراکندگي ())dispersion پيوند واندر والسی :دوقطبي شدن لحظه ای اتم های غير قطبی ضعيف و غير اختصاصی :انرژی 1 :کيلوکالری بر مول : بين همه انواع اتم ها و مولکولها :قطبی و غير قطبی وجود دارد جاذبه ])6 ‏r0 AB ) ( ‏r :رابطه لنارد جونز :دوری و دوستی راحت می شکند کاسه پتانسيل دافعه 12 ()  2 فاصله بهينه دو اتم ‏r0 AB ) ( ‏r ([ )( AB ‏U AB  0 فاصله دو اتم عمق چاه پتانسيل ‏ 0( AB)   0A 0B ‏r0A  r0B 2 20 ‏r0( AB)  طبيعت هميشه ته چاه انرژي پتانسيل است انرژی پتانسيل 2r فواصل بين اتم 0ها کريستال گرمای تصعيد ‏ε0 مثال :انرژي واندر والسي بين دو اتم کربن و نيتروژن وقتي در فاصله الف 5 -انگستروم هستند و ب -در فاصله 2انگستروم هستند را حساب کنيد. ‏req ‏ε0 ل باکينگهام :واقعي تر و انعطاف پذير از رابطه لئونارد جونز است ولي ت را سنگين تر مي کند 0.1 ‏ 6 ‏r ‏r ‏U }{ exp[ (1 )] ( m )6 6  ‏rm ‏r 1 ‏ 6 0.1 2 3.5 ‏N 3.4 ‏C ق چاه پتانسيل و rmفاصله تعادلي و αيک عدد ثابت است دل براي پتانسيل واندروالسي عبارتند از پتانسيل ترسوف ،پتانسيل مدل کره سخت ف و پتانسيل س 21 تعريف Pka : pHای که در آن نيمي از از جايگاههای گروه قابل تيتر پروتونه هستند ونيم ديگر بدون پروتون ‏H+ + A ‏HA - ][H+] [A- ][HA اگر pHمحيط= pKaباشد :بار اسيد ضعيف صفر مي شود []HA[ = ]-A اگر pHمحيط > pKaباشد :بار اسيد منفي مي شود []HA[ > ]-A اگر pHمحيط < pKaباشد :بار اسيد مثبت مي شود []HA[ < ]-A گXXلوتامXيک حXدود 4 : pKaآXسXپارXتXيک، ‏XنXين حXدود 11 ‏Xن آرژ : pKaلXXيزي ، عXلتسXتفادXه Xاز هXيستيديXندر ‏Xن : 6.5اX PkaهXيستيدي : اکتيوسايت ‏Xاص ‏XکسXيد اXمXينه در يXXکمXحيط خ . حلي pkaي XاX : pKaم نکته :در اثرهيدروفوب شدن محيط اطراف يک اسيد آمينه ممکن است Pkaمحلي آن عوض شود .دوسرور در اينترنت که pkaمحلي اسيد آمينه هاي ++ يک پروتئين دلخواه را محاسبه مي کنند عبارتند از propka , H 22 = ka ‏pKa= -log Ka ثابت تفکيک نحوه بدست آوردن : Pkaوسط منحني تيتراسيون روش محاسبه بار ( )qيک اسيد آمينه يا يک پروتئين بار يک اسيد آمينه = محيط Pka-pH ‏XکسXيد آXمXينه = ‏Xک XاX pHاXيزواXXلکتري ي بار پروتئين = جمع جبری بار رزيدو های در پروتئين ک روتئين( pH : )PIاXیکXXه بXXار پXXروXتXئيندر آXنصXXفر مXیشXXود و رXسوبمXیکXXند و در مXيداXناXXلکنريXکی لکتريک پ ي pHايزو ا مXتوقXفمXیشXXود ب ار پ روتئين= مXحيط PI-pH هایXکXتيو سXXايXتو رزXيدو هایسXXطح پXXروXتXئينبXXار مXناسXبیدارXندو آXنزيXم ک روتئين= pHاXیکXXه در آXنرزXيدو ا pHب هينه ي پ حXداXکXثر فXXعاXXليتخXود را دارا مXیبXXاشد مزاج غذا ها ،طبع انسان ،الکالوز ،اسيدروز محاسبه ثابت دی الکتريک موثر محيط: محاسبه جهش در يکی از رزيدو های کليدی اکتيو سايت :تغيير pHبهينه عملکرد پروتئين :محاسبه پتانسيل الکتريکي القاء شده توسط جهش :محاسبه ثابت دی الکتريک موثر محيط 23 ميانکنش های الکتروستاتيک بين بار های مخالف الکتريکی غير جفتی ( چند بار روی هم اثر می گذارند )( بر خالف ميانکنش های واندر والسی) به خواص محيط بستگی دارد :ثابت دی الکتريک محيط به شکل اجسام بار دار بستگی دار انرژي الکتروستاتيک α با غلظت يونهای موجود در محيط يا قدرت يوني رابطه عکس دارد: وابسته به دما است 1 ‏I   Ci Zi2 2i 1 ‏I قدرت يوني انواع ميانکنش های الکتروستاتيک بار نقطه ای –بار نقطه ای(يون –يون) :قوی ترين دو قطبی – دو قطبی ( پل نمکی) دو قطبي –دو قطبي لحظه ای دو قطبي –يونی چهار قطبي – چهار قطبي لئونارد -جونز 24 دو قطبي القايي–دو قطبي القايي يا پيوند واندر والس : و غيره رابطه نيروی الکتريکی : قانون کولن: ‏F=q1q2/εr2 ميدان الکتريکی (نيوتن بر کولن) :نيرويی که در فاصله معين از بار q1به واحد بار مثبت وارد می شود: . ‏E=F/q2 =q1/εr2 پتانسيل الکتريکی ( φولت) :پتانسيل الکتريکی بار qدر يک محيط با نفوذ پذيری εو در فاصله rبا اين فرمول محاسبه می شود : ‏φ=q/εr بار الکتريکی هميشه از پتانسيل زياد الکتريکی به پتانسيل کمتر می رود و اختال ف پتانسيل الکتريکی ( )Δφسبب شارش بار الکتريکی می شود انرژی پتانسيل الکتريکی :Uکار الزم برای بهم چسباندن بار q1به بار q2 : U=w= Fr=q1q2/εr2 r=q1q2/εrياV يا کار الزم برای جابجايي بار واحد بين دو نقطه که اختالف پتانسيل بين آنها Δφاست U=Δφq2=q1q2/εr : پتانسيل الکتريکي نيروي الکتريکي 25 ميانکنش های الکترو استاتيک ‏The electrostatics scheme ‏colors ‏each vertex on the surface ‏according ‏to the electrostatic potential ‏at that ‏vertex using a red-to-blue ‏gradient ‏from -7.0 to +10.0 شکل چهار بعدي 1 قابليت عبور ميدان الکتريکي α ‏ نفوذ پذيری εيا ثابت دی الکتريک محيط بين دو بار الکتريکی ‏ε= 1 ‏ε= 3 ‏ε= 78 80 يا خالء محيط داخل پروتئين قطبی بودن مولکولهای محيط : α εقطبی ε :بزرگ ،غير قطبی ε :کوچک نظم مولکولهاي محيط α ε به دمای محيط بستگی دارد :افزايش دما :کاهش نظم و ضريب دی الکتريک محيط : افزايش ميانکنش های الکترو ستاتيک 26 ε= 80 انرژی الکتروستاتيک 1.5کيلوکالری بر مول ‏ε= 3مXحيط داXخXلپXXروXتXئين انرژی الکتروستاتيک 40کيلو کالری بر مول آب بار های الکتريکی ترجيح می دهند داخل پروتئين نروند ودر سطح پروتئين بمانند فقط هنگامی که مجبور می شوند بخاطر نقش عملکردی به داخل می روند ناهمگن بودن محيط بين بار های الکتريکی : ضريب دی الکتريک موثر عوامل موثر درحالليـت پروتئين ها :ثابت دی الکتريک ،دما pH ،محيط ،قدرت يوني محيط يا غلظت يونها در محيط ثابت دي الکتريک محيط αحل شوندگي پروتئين قدرت يوني در موجود زنده 140ميلي موالر مي باشد 27 -انرژی پيوند هيدروژني پيوند هيدروژنی - 5کيلوکالری بر مول : ماهيت الکتروستاتيک دارد ‏Acceptor ‏O, N, F -بين هيدروژن و الکترون گيرنده ‏D-H……… :AدهندهDonor جفت الکترون مثال فاصله کمتر از حالت عادي پيوند قطبي ،کش می آيد طول پيوند هيدروژني 3.1 :تا 2.7 هر جفت الکترون ‏O, N يک پيوند هيدروژنی هيدروژن :يک پيوند اکسيژن :دو پيوند نيتروژن :سه پيوند هرچه به امتداد خط مستقيم نزديک تر باشد قوی تراست قدرت پيوند هيدروژنی و به جهت گروه دهنده بستگی دارد بعالوه به طول پيوند هيدروژني هم بستگي دارد ………:A-C ‏β ‏α<20-30 حسا س به زاويه ‏β≤90 28 انرژي پيوند هيدروژني =Ф :زاويه DHA ‏α ………D-H ‏C D 4 ‏ ) ‏cos ‏ 6 4 ‏d d (UHB  29 انواع کلي ميدان نيرو :واکنشي: غير واکنشي: انواع ميدانهای نيرو: عمومي GROMOS ، AMBER ، CHARM ، OPLS : خاص :Tersoft :براي شبيه سازي نانوتيوب ها 30 ميدان نيروي گروهي 31 • پتانسيل هاي ويژه: پتانسيل هايي هستند که به کاربر امکان محدوديت بر روي حرکات سامانه مي دهند پتانسيل تقيد مکاني ( ) Position restraintsذرات را در يک مکان مرجع ثابت مي کند ( مثال به تعادل رساندن يک پروتئين در جعبه محتوي آب) به اين صورت که همه پيوند هاي پروتئين را مقيد( )Constrainمي کنيم و به مولکولهاي آب اجازه مي دهيم در اطراف پروتئين حرکت کنند و به تعادل برسند و اطالحا پروتئين را خيس کنند و چون زمان الزم براي به تعلدل رسيدن مولکولهاي آب بيست پيکو ثانيه است حداقل بمدت بيست پيکو ثانيه بايستي شبيه سازي را ادامه بدهيم. پتانسيل تقيد فاصله ( ) Distance restraintsوقتي فاصله بين دو اتم از يک حد آستانه بزرگتر باشد يک جريمه به پتانسيل محاسبه شده اضافه مي کند( مثال براي اصالح و بهينه کردن ساختار با استفاده از اطالعات )NMR 32 Position-restrained MD Position-Restrained MD of gvp in water Position-Restrained MD of gvp in water -670000 320 -680000 300 -690000 -700000 280 -710000 260 P otential E nergy Temperature (K) -720000 -730000 -740000 240 220 -750000 -760000 200 -770000 180 0 -780000 0 5 10 time step 15 20 5 10 time step 15 20 Average: 302.03 K 33 Position-restrained MD (Tyr41) 34 Frame 0 Frame 50 :) Atom type (اتم گونه Similar units at different molecules with the same parameters Or same chemical environments 35 روشهای مکانيک مولکولی (( )MMيا روشهای ميدان نيرو ،بهينه سازی ) minimization در اين روش ها از حرکات الکتروني صرفنظر مي کنيم( تقريب بورن – اپنهايمر)وسعي مي کنيم انرژي پتانسيل مولکول (که تابعی از مختصات هسته های اتم های مولکولي () local strainsبعلت موقعيت هاي نامناسب اوليه در نظر درون فشار هاي کاهش ينه سازي کنيم راحداقل است) مولکول براي اتم ها مي باشد. قادر به محاسبه خواص وابسته به توزيع الکتروني نيستند. ت آوردن نقطه ايستا کافي است مشتق انرژي پتانسيل نسبت به مختصات ( گراديان ) را مساوي ص 36 ‏dU ‏0 ‏dr روشهاي بهينه کردنِ ِ يا :Minimization با استفاده از مشتق اول :کاهش پر شيب ( ِ)Steepest descentيا شيب مزدوج (Conjugate)gradiant با استفاده از مشتق دوم :نيوتن –رافسون()Newton-Raphson -با استفاده از روشهاي نيمه نيوتني()LBFGS 37 38 STEFAN FISCHER Conjugate Peak Refinement R S1 S 2 P 39 40 حرکت :نشانه حيات نده از آنيم که آرام نگيريم 41 موجيم که آسودگي ما عدم ماست. موتورهاي پروتئيني -2روشهای ديناميک مولکولی ) : Molecular Dynamics (MDبbbbررbسbیتbbbغييراbتهندسbه سbbيستم در طbولزbمان و بbbbر اbساسمbکانbيککbbالbسbيکو حل عددی قانون دوم نيوتن می باشد. ) Fi  ri U(r1,....,rN ‏Fi=miai شتاب هر اتم مشتق سرعت تغيير مکان تغيير سرعت انتگرال مشتق شتاب انتگرال مکان همه اتم ها در طول زمان شبيه سازي (()Trajectoryميکروسکوپي) قوانين مکانيک آماري تعيين خواص ماکروسکوپي سامانه 42 ش ديناميک مولکولي بر مبناي روشهاي مکانيک مولکولي ( )MMتوسعه يافته اند واز معادله حرکت نيو حول زماني استفاده مي کنند نمي توان بوسيله آنها تشکيل يا شکسته شدن پيوند هاي شيميايي را ب ز روشهاي مکانيک کوانتومي که ساختار الکتروني اتم را بطور صريح در نظر مي گيرند استفاده کرد 44 گام زماني: قانون نيل کوئيست: زمان ارتعاش و چرخش پيوند ها :فمتو ثانيه S-10 12زمان حرکت زنجيره هاي جانبي :پيکو ثانيه S 10 12زمان الزم براي ارتعاشات گرمايي و تبديل يک صورتبدي به صورتبدي ديگر :پيکو ثانيه S 10 15 زمان الزم براي حرکت و جابجايي زنجيره اصلي ()back bone :ميکروثانيه و بيشتر زمان الزم براي تا خوردن پروتئين 45 :نانو ثانيه 9S-10تا ميکروثانيه S-10 6 46 الگوريتم هاي جمع بندي معادله حرکت 47 48 49 50 51 52 ترموديناميکي: ص ترموديناميکي يک سامانه تابع موقعيت اتم هاي آن و اندازه حرکت( سرعت) اتم هاي آن مولکول :فضاي چند بعدي که هر نقطه از آن يک موقعيت و سرعت خاص براي يکي از اتم هاي سامانه مي سامانه Nاتمي فضاي فاز N6بعدي است .در ديناميک مولکولي از فضاي فاز نمونه برداري مي کنيم آماري متداول: چک ( بندادي) طا کانونيکالNVE : ‏NVT –هم فشار NPT : بزرگ µVT : هنگردهاي ترموديناميکي 54 يا ترموستات حمام دمايي 55 حمام فشار 56 شرايط مرزی دوره اي : برای از بين بردن اثر سطح و ثابت نگه داشتن کميت هااز شرايط مرزی دوره ای استفاده می کنيم: سامانه را شامل جعبه اصلی و جعبه تصويری درنظر می گيريم. موقعيت هر ذره در جعبه اصلی برابر با: ‏r0(k) = r(k)+mL مکا ن ذرات جعبه تصويری شماره جعبه طول جعبه 57 نیروی کوتاه برد: برای کاهش تعداد بر هم کنش نیروی کوتاه ،می توان از سه روش استفاده کرد: )1تقریب قطع مکعبی: در اطراف هر ذره یاخته اyصلی مکعب قطعی به طول مشخص قرار داده می شود .تعدادکل برهم کنش ها= N(N-1)/2 )2تقریب قطع کروی: در اطراف هر ذره در یاخته اصلی کره ای به شعاع قطع در نظرميگيريم .تعداد برهم کنش ها فاکتور 3^l)/(r4/3کاهش می یابد. ف )3تقریب کنش با نزدیکترین همسایه یا تقریب بر هم کنشهای تصویری کمینه: ذره دریاخته اصلی تنها با نزدیکتری ذره تصویرش و یا ذره ها در یاخته خود بر هم کنش داده می شود. پتانسیل انتقال یافته و پتانسیل نیرو -انتقال یافته: به دلیل ناپیوستگی پتانسیل در شعاع قطع از پتانسیل انتقال یافته استفاده می کbنیم. ‏U(r)-Uc ‏r<rc )=U(r ‏r>rc 0 ا ‏r<rc وبرای جلوگیری از ناپیوستگی نیرو درشعاع قطع از تابع زیر اyستفاده می کنیم. )U(r)-Uc –(du(r)/dr)(r-rc )=F(r 0 ‏r>rc نیروی بلند برد: دو روش در کاهش بر هم کنش های نیروی بلند برد مانند کولمبی ،دوقطبی -دوقطبی وجود دارد: )1افزایش طول یاخته شبیه سازی )2قطع پتانسیل : دو روش مرسوم آن عبارتند از : الف) روش جمع اوالد ب) روش میدان واکنش شعاع قطع در ميانکنش هاي دور برد • Use of a shift function to replace the truncated forces by continuous forces that have continuous derivatives at the cutoff radius (Coulomb interactions are only calculated for short long-range interactions due to computational cost). • Removes noise caused by cutoff effects but drastically changes the Coulomb potential (LJ dispersion and repulsion term changes only slightly). (A) Ewald Summation: - sums up the long-range interactions between particles and their infinite periodic images. - sums up the potential energy of two converging series plus a constant term. (B) Particle-Mesh-Ewals Summation (PME): - substantially faster than Ewald summation ( Nlog(N) ) - uses a grid, to which the charges are assigned, which is Fourier transformed. The forces are calculated, transformed back to real space and interpolated. 61 62 63 64 65 66 67 68 کمیت های مهم در شبیه سازی: )1انرژی: )2دما: )E=k(t)+u(t با استفاده از همپاری انرژی می توان دمای لحظه ای رابه دست آورد: )T(t)=(2/3NKB)K(t کمیت های مهم دیگرمانند فشار ،پتانسیل شیمیایی ،میانگین م مربع جابه جايي ،تابع همبستگی زمانی ،تابع توزیع شعاعی ،پ پارامتر نظم انتقالی و ...رامی تواyن با استفاده اyز این روش ب دست آyورد. شیوه اندازه گیری کمیت ها: اندازه گیری کمیت یعنی میانگین گیری زماني کمیت <)A(t جمع روی تمام گام ها ی زمانی است. چگونگی استفاده از آنسامبل های مختلف: برا ی استفاده از آنسامبل های مختلف باید کمیت های شاخص را ثابت نگه داریم: . • )1تثبیت تعداد ذرات: )2تثبیت حجم دستگاه: )3تثبیت دما: الف) روش قیدی ب) روش دستگاه گسترش یافته )4تثبیت فشار روش برند سن ‏A>=1/N محاسبه انرژي آزاد بکمک شبيه سازي 71 Normal Mode تحليل 72 اربردها و چالش هاي شبيه سازي ديناميک مولکولي 1-Complementary tool for Protein crystallography 2-Application at NMR 3-Simulating Truncated Active Sites in a Virtual Fluid 4-Qualitative Analysis of Ligand Binding 5-Ligand Design and Docking 6-Synergistic Use of MD and 3D QSAR 7. Qualitative Analysis of Ligand Binding 8-Protein folding 73 Application of MD simulations : 1-Complementary tool for Protein crystallography: Protein crystal structures represent one of the most attractive starting points for a rational drug-design procedure. However, Xray structures may not be accurate enough for drug design because: (a) Only few informations on the dynamics of the macromolecule can be derived. (b) Electron density cannot be interpreted due to a too low resolution. (c) Conformational artefacts given by X-ray diffraction 74 One examples : The enzyme acetylcholinesterase (AChE) function is to hydrolyze acetylcholine in cholinergic nerves. The X-ray structure of AChE from Torpedo california has been obtained at a resolution of 2.8 Å. Remarkably, the active site is located far from the enzyme surface (about 20 Å) at the bottom of a deep,narrow gorge. This gorge may function as a cation pump by the combined action of a dipole gradient (aligned within the gorge axis) and aromatic side chains delimiting the walls of the gorge . 75 76 However, its mechanism of action and notably the high catalytic rate of the enzyme could not be fully explained from the crystal structure alone Notably, three residual electron density peaks present in the gorge have to be attributed to either water molecules or small cationic species that may drive the substrate entry and fix its bound conformation. MD simulation of AChE in presence of either three water molecules or three ammonium cations filling the extra electron density provided a plausible xplanation. Simulations performed in presence of water molecules yielded to altered conformations of active site residues (rms deviations of 1.5Å)whereas MD with explicit definition of three small cations led to structures in remarkable 77 agreement with X-ray diffraction data (rmsd < 0.5 Å). The combined use of X-ray crystallography and molecular dynamics simulations clarifies here the dynamical behavior of AChE. It reveals the transient formation of a short channel through the active site, large enough for a water molecule. A so-called ‘backdoor’ hypothesis was formulated to explain substrate/product entry/elimination. Although it was supported by the electrostatic potential of the enzyme, it still has not been fully evidenced by recent sitedirected mutagenesis studies. (Axelsen, P.H., Harel, M., Silman, I. and Sussman, J., Structure and dynamics of the active site gorge of acetylcholinesterase: Synergistic use of molecular dynamics simulation and X-ray crystallography, Prot. Sci., 3 (1994) 188–197.) 78 79 2-Application at NMR : The conformational analysis of tetra-O-methyl-(+)-catechin. In the crystalline state, the two observed conformations of the benzopyran ring places the dimethoxyphenyl moiety at C2 in an equatorial position.This is in disagreement with proton NMR coupling constants which suggest an interconversion of axial and equatorial conformations. 80 A 4.5 ns MD simulation in vacuo starting from the two crystal structures not only showed the interconversion, but was also able to reproduce the NMR-derived ratio between the two populations of axial and equatorial conformations 81 3-Simulating Truncated Active Sites in a Virtual Fluid: 82 4-Qualitative Analysis of Ligand Binding: MD Ligands high-affinity or low-affinity predict binding properties (a)Atomic positional fluctuations of the bound ligand The more RMSD The more flexible The less bound 83 (b) Buried surface areas could also be well related to binding affinities The more flexible The more buried the less buried The less flexible The more binding affinity 84 85 (c) Protein–ligand non-bonded distances critical topological features (non-bonded distances, angles) is often used to analyze trajectories of protein–ligand complexes Constant distance between protein and ligand cmass the most stable complex Increasing distance between protein and ligand cmass after 200 ps MD the less stable complexes 86 (d) Protein–ligand hydrogen-bonds: The more number of strong and medium H-bonds The more bound The less number of medium and (or) strong H-bonds The less bound 87 5-Ligand Design and Docking Flexible docking of small molecules to known dimensional protein structures three- An application of MD to drug-design techniques MD different conformations or rotameric states of the protein active site use these coordinates as starting points for parallel docking. 88 6-Synergistic Use of MD and 3D QSAR 3D QSAR models are highly dependent on the alignment of bioactive conformations MD the conformational analysis of semi-flexible molecules prior to pharmacophore mapping. MD Relevant conformational populations Molecular properties be readily identified and imported into a QSAR table 89 90 (b2) Semiempirical approaches (WASA model) Protein + water ΔGh protein-water 91 92 (a) Free energy perturbation Based on modifying a state-dependent parameter (λ) from 0 to 1 (a1)-ΔG ligand binding Pro+ Lig λ=0 pro-Lig λ=1 93 (a2)-ΔG hydration ΔGhyd: hydration free energy. ΔG1: free energy associated to the mutation of protein into dummy atoms in water. ΔG2: same in vacuo. ΔG3: the hydration free energy of dummy atoms. This term is equal to 0 since dummies do not have non-bonded interactions and bonded interactions remain the same. ΔGhyd = ΔG1 +ΔG3 - ΔG2 ΔGhyd = ΔG1 – ΔG2 94 8-Protein folding Simulations of the folding of a three-helix bundle protein. ( a and b) (Upper) Semilog plots of the time dependence of the fractions of native helical and interhelical contacts and the inverse fractions of native volume (calculated from the inverse cube of the radius of gyration) for two different trajectories.(Lower) Structures of the protein molecule at selected times. 95 MD challenges: 1- MD models will neither substitute for experimentally determined structures 2- MD is not the only potent conformational sampling technique 3- The successful application of molecular dynamics simulations in a drug-discovery program absolutely needs a strong and permanent feedback to the experiment. 4-Only 10–100 ns 96 97 98 99 100 آشنايي با برنامه GROMACS Free Molecular Dynamics Package! • Installed on binf servers • Runs faster than most other MD programs • Allows the trajectory data to be stored in a compact way • Gromacs provides a basic trajectory data viewer; xmgr or Grace may also be used to analyze the results. • Provides other analysis tools: calculates distances over time (i.e. distance between atoms), analyses bonded interactions, analyses structural properties (i.e. solvent accessible surface area) 101 1-Choosing a pdb file or ligand-protien complex obtained from docking. 2- Choosing an appropriate force field and making “gro” and topology file. 3-Choosing a proper box and putting water molecules in it and centering protein molecule in this box. 4-Putting appropriate counter ions charge for neutralization of system. 5-Minimization by different algorithm. 6- Position restraint of system. 7-Increasing temperature up to 300 K for reaching to equalization. 8-Molecular dynamics simulation for 10 ns in order to sampling. 102 File Formats • *.pdb: format used by Brookhaven Protein DataBank • *.top: topology file (ascii), contains all the forcefield parameters • *.gro: molecular structure file in the Gromos87 format (Gromacs format) Information in the columns, from left to right: residue number residue name atom name atom number x, y, and z position, in nm x, y, and z velocity, in nm/ps • *.tpr: contains the starting structure of the simulation, the molecular topology file and all the simulation parameters; binary format 103 File Formats • *.trr: contains the trajectory data for the simulation; binary format. It contains all the coordinates, velocities, forces and energies as was indicated the mdp file. • *.edr: portable file that contains the energies. • *.xvg: file format that is read by Grace (formerly called Xmgr), which is a plotting tool for the X window system. • *.xtc: portable format for trajectories which stores the information about the trajectories of the atoms in a compact manner (it only contains cartesian coordinates). 104 File Formats • *.mdp: allows the user to set up specific parameters for all the calculations that Gromacs performs. • em.mdp file: sets the parameters for running energy minimizations; allows you to specify the integrator (steepest descent or conjugate gradients), the number of iterations, frequency to update the neighbor list, constraints, etc. • md.mdp file: sets the parameters for running the molecular dynamics program; allows you to indicate the appropriate settings depending on the force field used, 105 Generic mdp file for energy minimization title cpp include define integrator dt nsteps nstxout nstvout nstlog nstenergy nstxtcout xtc_grps energygrps nstlist ns_type rlist coulombtype rcoulomb rvdw tcoupl tc-grps tau_t ref_t Pcoupl tau_p compressibility ref_p = Yo = /lib/cpp = -I../top = = md = 0.002 = 500000 = 5000 = 5000 = 5000 = 250 = 250 = Protein = Protein SOL = 10 = grid = 0.8 = cut-off = 1.4 = 0.8 = Berendsen = Protein SOL = 0.1 0.1 = 300 300 = Berendsen = 1.0 = 4.5e-5 = 1.0 gen_vel gen_temp gen_seed constraints = yes = 300 = 173529 = all-bonds 106 Force Field • The set of equations (potential functions) used to generate the potential energies and their derivatives, the forces. • The parameters used in this set of equations • Gromacs provides the following force fields: 0: Gromacs Forcefield (see manual) 1: Gromacs Forcefield with all hydrogens (proteins only) 2: GROMOS96 43a1 Forcefield (official distribution) 3: GROMOS96 43b1 Vacuum Forcefield (official distribution) 4: GROMOS96 43a2 Forcefield (development) (improved alkane dihedrals) 107 Programs • pdb2gmx: - reads in a pdb file and allows the user to chose a forcefield - reads some database files to make special bonds (i.e. Cys-Cys) - adds hydrogens to the protein - generates a coordinate file in Gromacs (Gromos) format (*.gro) and a topology file in Gromacs format (*.top). - issues a warning message if an atom is not well resolved in the structure. • editconf: - converts gromacs files (*.gro) back to pdb files (*.pdb) - allows user to setup the box: the user can define the type of box (i.e. cubic, triclinic, octahedron) set the dimensions of the box edges relative to the molecule (-d 0.7 will set the box edges 0.7 nm from the molecule) center the molecule in the box 108 • genbox: - solvates the box based on the dimensions specified using editconf - solvates the given protein in the specified solvent (by default SPC- Simple Point Charge water) - water molecules are removed from the box if the distance between any atom of the solute and the solvent is less than the sum of the VanderWaals radii of both atoms (the radii are read from the database vdwradii.dat) • grompp (pre-processor program): - reads a molecular topology file (*.top) and checks the validity of the file - expands the topology from a molecular description to an atomic description (*.tpr) - it reads the parameter file (*.mdp), the coordinate file (*.gro) and the topology file (*.top) - it ouputs a *.tpr file for input into the MD program mdrun - since *.tpr is a binary file, it can not be read with ‘more’ but it may be read using gmxdump, which prints out the input file in readable 109 format (it also prints out the contents of a *.trr file) Programs • mdrun: - performs the Molecular Dynamics simulation - can also perform Brownian Dynamics, Langevin Dynamics, and Conjugate Gradient or Steepest Descents energy minimization - reads the *.tpr file, creates neighborlists from that file and calculates the forces. - globally sums up the forces and updates the positions and velocities. - outputs at least three types of files: (1) trajectory file (*.trr): contains coordinates, velocities, and forces (2) structure file (*.gro):contains coordinates and velocities of the last step 110 (3) energy file (*.edr): contains energies, temperatures, pressures • gmxcheck: gmxcheck reads a trajectory (*.trr) or an energy file (*.edr) and prints out useful information in them. • g_energy: extracts energy components or distance restraint data from an energy file into a *.xvg file (may be read using Xmgr or Grace). • trjconv: allows compression of trajectory file into a *.xtc file that can be analyzed using ngmx • ngmx: - Gromacs trajectory viewer - plots a 3-D structure of the molecule - allows ratation, scaling, translation, labels on atoms, animation of trajectories, etc. 111 Energy Minimization • Steepest Descent: takes step toward (-) gradient, disregards previous step. Convergence can be slow especially if near local minimum. • Conjugate Gradient: uses the gradient information from the previous step. Allows a quicker convergence toward the nearest local minimum (yet slow if far away from the local minimum). • grompp (pre-processor program): - checks validity of topology file (*.top) - expands the topology from a molecular description to an atomic description (*.tpr) mdrun: - reads the *.tpr file, creates neighbor lists from that file and calculates the forces. - outputs at least three types of files: (1) trajectory file (*.trr): contains coordinates, velocities, and forces (2) structure file (*.gro):contains coordinates and velocities of the last step (3) energy file (*.edr): contains energies, temperatures, pressures 112 Energy Minimization cpp define constraints integrator nsteps nstlist = = = = = = /lib/cpp -DFLEX_SPC ; water topology appropriate for EM none steep ; steepest descents 400 10 ; update neighbor list every 10 steps ; ; Energy minimizing stuff ; emtol = 1000 ; this value (kJ mol-1 nm-1) emstep = 0.01 ns_type rlist rcoulomb rvdw Tcoupl Pcoupl gen_vel ; convergence when max force is smaller than ; initial step size = grid ; neighbor searching (other option is ‘simple’) = 1 ; cut-off distance for short-range neighbor list = 1.0 ; distance for Coulomb cut-off = 1.0 ; distance for LJ or Buckingham cut-off = no = no ; box dimensions are fixed = no ; do not generate velocities at start up ; (nm) 113 شبيه سازي مونت کارلو 114 115 116 Homology modeling = Comparative protein modeling = Knowledge-based modeling Idea: - The structure of a protein is uniquely determined by its sequence - During evolution, the structure is more stable and changes much slower than the associated sequence, so that the similar sequences adopt practically identical structures, and distantly related sequences still fold into similar structures - Using experimental 3D-structures of related family members (templates) to calculate a model for a new sequence (target). 117 Build the lock, then find the key If you DON’T know the 3D structure of the target receptor Homology Modeling target template protein of known 3D structure Known Structures (Templates) Template Selection Target Sequence modeled 3D structure of target protein Alignment Template - Target Structure modeling Homology Model(s) 118 Similar Sequence  Similar Structure 119 Docking: Build or Find the key that fits the lock If you know the 3D structure of the target receptor Receptor-Based Design 120 نقشه ابرسطح انرژي پتانسيل ‏MEP براي ارزيابي برهمكنشها و تناسبها قالب‌بندي و بارگذاري (با معيار محل ديواره‌هاي جاذبه و دافعه پتانسيل – حجم و شكل) ‏Docking 121 121 Active Site 122 Molecular docking: Predicts the orientation of the ligands bound to receptors by known receptor conformation. (Molecular docking is a fast Method to explore substrate/receptor complexes in the field of drug discovery as well as in understanding biochemical processes) 123 1-DOCK 2-GOLD 3-FlexX 4-MOE-Dock 5-FTDOCK 6-AutoDock (automated procedure for predicting the interaction of ligands with biomacromolecular targets.) 7-Surflex The differences between them are derived from the different search algorithms or different implementation of the same algorithms, and different scoring functions. 124 Docking procedure • Target preparation Grid Ligand preparation Define a grid box Calculation of Grid map for Ligand atoms( by Autogrid) Docking ( by Autodock) • Analysing of results and estimation of binding • • • • affinity of a ligand DGbinding = f (Interactions) scoring function 125 - Preparation of the Ligand and Receptor Rigid Root 2-Defination of grid 3- Making of grid maps by AutoGrid Each grid point stores the potential energy of a ‘probe’ atom 4- Docking search algorithm Docking procedures scoring function 126 Genetic algorithms Monte Carlo Simulated annealing Search algorithms Lamarckian genetic algorithm and other Empirical free energy scoring functions Scoring functions Molecular mechanics force fields Target functions 127 Creating a random population Mapping Proportion selection Crossover Mutation Elitism Global minimum Next Generation Maximum generations or maximum number of energy 128 evalua Based on recrystalization process : 1-Melt, disordered 2-Cooled, ordered 3-Adiabatic (T~0) Changes are randomly made to change the ligand's position, orientation, and conformation. The new state is compared to the previous state. If the new state’s energy level is lower it is accepted, but if 129 it is higher it is accepted with a probability. Lamarckian Genetic Algorithm Hybrid of GA and LS(local 130 Flexible Docking What do do when the ligand is too flexible ? (Nrot>15) 1. find its protein-bound conformation 2. dock the NMR conformation by NMR (tr-NOE) e.g. PTS EI-binding oligopeptide (KISRHGRPTG) (Rognan et al., J. Comput-Aided Mol. Design) 131 The most challenging aspect of drug design Calculation of receptor binding affinity (KD) of new ligand Very difficult and critical for drug design Estimation of the free energy of binding Methods: 1- Quantum chemical calculations 2-Scoring functions complex, intensive Days to weeks on even the fastest computers 132 Predicting binding affinities Is its possible to predict the binding affinity of a ligand for its host protein from the 3Dstructure of the protein-ligand complex ? GbindingRT.logKD ? Equilibrium Temperature dissociation constant gas constant Binding free energy DGbinding = f (Interactions) 133 DSrt Ligand in solution Receptor DHLW DHRW bound water Free energy free rotation DSint loosely associated water molecules free water DG = DH-TDS Entropy DHLR DSW Enthalpy DSvib Receptor-Ligand complex 134 G0 DGbind=G +aHB + bLIPO +gROT + dBP +eDESOLV 0 Rognan et al. J. Med. Chem, 42, 4650-4658 (1999) buried-polar repulsive term 135 Empirical scoring function The method is fast (30 min/complex: docking and scoring) semi-automated is applicable to 3-D models does not need extensive training 136 Types of Molecular Descriptors O Constitutional, Topological 2-D structural formula * O CH2 CH2 O O CH2 CH2 NH CH CH2 O n * O O CH2 OH Geometrical 3-D shape and structure Quantum Chemical Electrostatic Hybrid descriptors 137 منابع 1-Molecular Modeling, Principles and Applications, A. Leach, Second edition, Printice Hall, 2001. 2-Computational Medicinal Chemistry for Drug Discovery, Patrick Bultinck Ghent Hans De Winter Wi If ried Langenaeker, MARCEL DEKKER, INC. mdekker, NEW YORK: BASEL, 2004. 3- An Introduction to Chemoinformatics, Andrew R. Leach, VALERIE J. GILLET, Springer, 2007. VALERIE J. GILLET, and Revised Edition, GlaxoSmithKline Research Springer, 2007. 4- Computational Modeling of Membrane Bilayers, Scott E. Feller, Elsevier, 2008. 5- Computer Modeling of Chemical Reactions in Enzymes and Solutions, Arieh Warshel, John Wiley & Sons, INC., New York,1997. 6- Computational Medicinal Chemistry for Drug Discovery, Patrick Bultinck, Hans De Winter WiIf ried Langenaeke, MARCEL DEKKER,INC, NEW YORK: BASEL. 7- Essentials of Computational Chemistry, Theories and Models, Second Edition, Christopher J. Cramer , John Wiley & Sons Ltd, The Atrium, Southern Gate, Chichester, 2004. 8-Quantum Biochemistry, Chérif F. Matta, 2010, WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Weinheim, ISBN: 978-3-527-32322-7. 138

51,000 تومان