چرخه کربس

صفحه 1:
چرخه کربس 

صفحه 2:
۲ واکنش های چرخه کربس در ميتوكندرى انجام می شوند. 7 بر مشترک و نهایی اکسیداسیون کربوهیدرات هاء لیپیدها و پروتئین ها می باشد. ” نقش اين جرخه: توليد سوبستراهاى زنجيره تنفسى. كلوكونئوزنز و ليبوليز و تبديل اسیدهای آمینه به هم. ۷ آنزیم های چرخه کربس در ماتریکس میتوکندری به صورت آزاد و یا چسبیده به غشای داخلی میتوکندری قرار دارند. 7 اگزالواستات مصرف نشده و در انتهای هر دور چرخه مجددا تولید می شود و بنابراين نقش کاتالیزوری دارد. 

صفحه 3:
.Products of one turn of the citric acid cycle Acetyl-CoA Citrate Oxaloacetate Isocitrate Citric acid Malate 555 e-Ketoglutarate Fumarate ‏و۳‎ 2 Succinyl-CoA Succinate, > 

صفحه 4:
واکنش های چرخه کربس 

صفحه 5:
Formation of Citrate O a ‏و‎ ‎5-0۸ ip Acetyl-CoA H,O CoA-SH ‏کف‎ ‎HO—C—coo- ‎citrate ‎synthase ‏اس‎ ‏و‎ CH,—Coo Citrate ‏سر‎ Oxaloacetate AG'S = —32.2 kJ/mol 

صفحه 6:
Formation of Isocitrate via cis-Aconitate ۱۷,0 -ومعسينه ]| 808 ‎CH,—coo-‏ ‏بحكب ‎t coo‏ ]24 وم ‎oon‏ ل | >“ ال اا ۲ ۲ Citrate 5 cis-Aconitate ‏رب‎ ‎H—c—coo- ‎HO—C—H ‎coo- Isocitrate AG’? = 13.3 kJ/mol 

صفحه 7:
Oxidation of Isocitrate to a- Ketoglutarate and CO2 coo coor coor ceo" ‏"لصم اع ل یا‎ | dy ©; bi 5 | 0 3 / ۳۳ [out 1 554 |e ‏يه‎ 0 pt ‏بوم‎ ‏يعم‎ ae co t= 5 ١ ye |e ef ‏مرها وگو‎ | o” Nye” | Decatowatnis | fy’ | ‏مها‎ ۲ _—tanfetoNDrortane aed attest bole ‏اما سا ها موش‎ 0 ‏اك‎ lead ere ‏ی رسای‎ coordinated Mr, 

صفحه 8:
Oxidation of a-Ketoglutarate to Succinyl-CoA 2۱ 2 CoA-SH CH,—COO- NAD~ CH,—COO™ NADH | CH, CH, + CO; (ape a-ketoglutarate ‏و‎ ‎1 dehydrogenase | 0 0 a-Ketoglutarate Succinyl-CoA AG’? = —335 ki/mol 

صفحه 9:
Conversion of Succinyl-CoA to Succinate 00 وا ‎oA‏ | GDP + P; GTP CoA-SH |] 3 i C—S-CoA succinyl-CoA CH, | synthetase coo- Succiny|-CoA Succinate AG’? = -2.9 kJ/mol 

صفحه 10:
Oxidation of Succinate to Fumarate ee FAD FADH) ‏-0م0عر دلا‎ H—-C—-H \ / 0 | H-C—H succinate ۳۳۳ Lege dehydrogenase 06 H Succinate Fumarate AG’? = 0 kJ/mol 

صفحه 11:
Hydration of Fumarate to Malate H coo 5 H._-coo- ny ‏لوس عر سس‎ ۰ 00 ۲ 99 Fumarate Carbanion transition state الاو 0م 0 ۲ 00 L-Malate AG’? = —3.8 kJ/mol 

صفحه 12:
Oxidation of Malate to 6 000 ‏ول نوی‎ PO ‎oe -‏ با سح ولا ‏| ا ‎00 dehydrogenase 000 uMalate Oxaloacetate ‎AG" = 29.7 ki/mol 

صفحه 13:
نکات چرخه کربس ۲ آنزیم اکونیتز در ساختمان خود دارای اتم آهن می باشد. ۲ در هر دور چرخه کربس معادل ۱۰ مولکول ‎۸٩۲۳‏ تولید می گردد. ¥ ایزوسیترات دهیدروژناز دارای سه ایزوآنزیم می باشد یکی از آن ها که فقط از ۷/۸ استفاده می کند فقط در میتوکندری یافت می شود. دو تای دیگر از ۳+ استفاده می کنند و در میتوکندری و سیتوزل یافت می شوند. وات دهیدروژناز می باشد و “” کمپلکس آلفا کتو گلوتارات دهیدروژناز مشابه کوفاکتورهای آن ها یکسان است. 

صفحه 14:
وبتامین های مورد نیاز چرخه کربس: ریبوفلاوین به شکل ۴۸۵/0 که کوآنزيم سوکسینات دهیدروژناز است. ¥ نیاسین به شکل ۱۸۸۲0 که يذيرنده الكترون براى ايزوسيترات دهيدروزنازء آلفا کتو گلوتارات دهیدروژناز و مالات دهیدروژناز است. ۲ تيامين به شكل تيامین دی فسفات که کوآنزيم آلفا کتو گلوتارات دهیدروزناز است. ” اسید پانتوتتیک به عنوان بخشی از کوآنزيم ‏ که کوفاکتور متصل به اجزای فعال اسید کربوکسیلیک مثل استيل كوآ و سوکسینیل کوآ می باشد. 

صفحه 15:
US ‏ا‎ tes Formation in the Aerobic Oxidation of Glucose via Glycolysis. the Pyruvate Dehydrogenase Complex اند 4صه ,علو) 4نع۸ عنطنع عطا بهمتا»1362 ‎tepi etter‏ ۱۹| Number of ATP or reduced Number of ATP Reaction coenzyme directly formed __ ultimately formed” ‘Glucose — glucose G-phosphate_—1 ATP 1 Fructose 6-phosphate — fiuctose —1 ATP 3 1.6-bisphosphate 2 Glyceraldehyde 3-phosphate — 2 NADH 3 2 1.3 bisphosphoslycerate 2 1,3 Bisphosphoglycerate 2-2 ATP 3-phosphoglycerate 2 Phosphoenolpyruvate—-2 2 ATP 2 pyruvate 2 Pyruvate — 2 acetyl-CoA 2 NADH 5 2 Isocitrate — 2 a-ketoglutarate 2 NADH 5 2 a-Ketoglutarate— 2 succinyl- 2 NADH 5 ‏هی‎ 2 Succinyl-CoA — 2 succinate 2 ATP (or 2 GTP) 2 2 Succinate — 2 fimrate 2 FADE) 3 2 Malate — 2 oxaloacetate 2NADH 3 Total 30-32 ‘This is exleuated as 25 ATP per NADH and 1.5 ATP per FADH. A negative vali indicates ‏موس‎ Dis number is iter 30 5, depending on the mechanism sed shite NADH equivalents fom the cytosal the ] mats, se Figues 19-30 and 19-3. 

صفحه 16:
Role of the citric acid cycle in (+ ‏ل‎ PEP crt Phosphocnolpyruvate ‏امن سس‎ (PEP) = tert 

صفحه 17:
‎us‏ ترس جایگاه های تنظیم چرخه کر ‎ 

صفحه 18:
تنظیم چرخه کربس ” فعالیت چرخه کربس در درجه اول وابسته به موجودی ۱/۸]0+ است که خود این موضوع هم وابسته به موجودی ۵10۴ و در نتیجه سرعت مصرف ۸۱۲ است. ۲ به علاوه تک تک آنزیم های چرخه کربس نیز تنظیم می گردند که مهمترین آن ها آنزیم هایی هستند که واکنش های غیر تعادلی را انجام می دهند که عبارتند از: پیرووات دهیدروزناز. سیترات سنتاز. ایزوسیترات دهیدروژناز و آلفا کتوگلوتارات دهیدروژناز ۷ دهیدروژناز های فوق با کلسیم فعال می شوند. 

صفحه 19:
ادامه... % سترات سنتاز به صورت آلوستریک توسط ‎۸٩1۳‏ و اسید چرب بلند زنجیر مهار می ae ‏ایزوسیترات دهيدروزناز هم توسط 2:18 و 1011ل مهار مى گردد.‎ ۲ ” تنطیم آلفا کتوگلوتارات دهیدروژناز نیز مثل پیرووات دهیدروزناز است. 

صفحه 20:
مهار کننده های آنزیمی چرخه کربس 7 مهار جز 22 هر دو کمپلکس پیروات دهیدروژناز و آلغا کتوگلوتارات دهیدروژناز توسط أرسنيت و جيوه. ۲ مهار اکونیتاز توسط فلورواستات. ۳ مهار سوکسینات دهیدروژناز توسط اسید دی کربوکسیلیک مالونات. Succinate Q ‏م‎ ‎4 ‎3 ‎| ‎i ‎9 ۱ بو كم ‎Malonate‏ 

صفحه 21:
واکنش های آناپلروتیک ۲ این واکنش ها همراه با تولید خالص متابولیت های چرخه کربس هستند. ۷ همانطور که در بررسی چرخه کربس دیدیم در هر دور از چرخه ۲ مولکول ‎OO ge‏ © مولكول 00090011 و يك مولكول ۳696۷7 و یک مولکول 91۳) از چرخه خارج می شود. “ا تولید این مواد باعث کمبود اجزای چرخه می شود. کمبود اجزای چرخه توسط واکنش های آناپلروتیک جبران می شود. 

صفحه 22:
واکنش های آناپلروتیک مهم TABLE 16-2 Anaplerotic Reactions Reaction Tissue (s)/organism(s) Pyruvate +100; + TP Ne eis Liver, kidney Punghracmute+00,+GDP = odbae+ cre Heart, skeletal muscle ‏سم :نات سساو‎ ‘Higher plats, yeast, bacteria ‎Widely cistrbuted in eukaryotes and‏ ماه ‎bacteria‏ ‎- ‎2 ‎Pyrat HHC0, +NADPI ‎