آنزیم ها

صفحه 1:


صفحه 2:
‎٠‏ آنزیم ها کاناليزوزهاي زيستي هستند که توسط سلول ساخته مي شوند و يس از آن در داخل و خارج سلول منجر به افزايش سرعت يك واكنش زيستي مي شوند. ‎E+S == ES = EP = E+P ‎ ‎ ‎E=Enzyme S = Substrate P = Product ‎ ‎ES = Enzyme-Substrate complex ‎ ‎ ‎ ‎ 

صفحه 3:
ويژگي های آنزیم ها و واکنش های آنزیمی 1) آنزیم ها طي واکنش نه مصرف مي شوند و نه به طور دائم تغییر مي کنند. (در پایان واکنش به حالت اول برمي گردد.) 2( آنزیم ها مي توانند مقادیر زيادي از سوبسترا را به محصول تبدبل کنند. 3 واکنش هاي آنزيمي عمدتا دو طرفه هستند.(واکنش هاي تنظيمي يك طرفه) 4) آنزیم ها بسیار اختصاصي و انتخابي عمل مي کنند و از طریق حداقل سه نقطه اتصالی به سوبسترا وصل میگردند. 5) آنزیم ها بر روي ۵۴, ثابت تعادل و ۸6 واکنش اثري ندارند بلکه تنها سرعت رسیدن به تعادل را افزایش مي دهد. 6 بجز ۱۷۸های کاتالینیک سایر آنزیمها پروتئینی هستند. 

صفحه 4:
نزیم ها چگونه سرعت يك واکنش را افزایش مي دهد؟ ‘Transition state )2( 2) ‘Transition state ): Reaction coordinate Reaction coordinate 4 

صفحه 5:
ساختمان فضایی آنزیم و چگونگی اتصال سوبسترا 1 به ان * جايكاه اتصال سوبسترا * جايكاه فعال يا كاتاليتيى + جايكاه تنظيمى - مدل قفل و كليد - مدل قالب القا شده 

صفحه 6:
Lock-and-key model اويا Substrate + > Active site ES complex Enzyme 

صفحه 7:
Induced-fit 1 " Substrate + ‏سس‎ ES complex Enzyme 

صفحه 8:
مکانیسم های کاتالیز توسط آنزیم < کاتالیز همجواری ۲ از طریق اتصال به سوبسترا و افزايش غلظت سوبسترا در جایگاه فعال < کاتالیز اسید - باز 4 با همکاری زنجیره جانبی برخی اسید های آمینه موجود در جایگاه فعال آنزیم بعنوان یک اسید یا باز ضعیف ظ کاتالیز بواسطه کشش ۲ از طریق اتصال به سوبسترا و تغییر ساختمان در جهت اسیب پذیر نمودن برخی پیوندها > کاتالیز کووالانس ۲ از طریق ایجاد اتصال کووالانس بین یک ريشه موجود در جایگاه فعال آنزیم و ( 6۷5,56۳,۲5) با یک گروه در lel a 

صفحه 9:
کوفاکتورها ‎٠‏ هولوآنزیم < آپوآنزيم + کوفاکتور ‏* معدنی يا آلی - با اتصال سست پا محکم (پروستتیک) ‏- کوفاکتورهای معدنی: فلزات ‏- کوفاکتورهای آلی: معروفترین آنها کوآنزیم های ویتامینی > کوآنزيم ها: ‏۲ ویتامینی متابولیتی ‏۲ پروتئینی ‎ ‎ ‎ 

صفحه 10:
10 Enzyme Pyruvate dehydrogenase Monoamine oxidase Lactate dehydrogenase Glycogen phosphorylase Acetyl CoA carboxylase Pyruvate carboxylase Methylmalony| mutase Thymidylate synthase Carbonic anhydrase Carboxypeptidase EcoRV Hexokinase Urease Nitrate reductase Glutathione peroxidase Superoxide dismutase Propionyl CoA carboxylase Cofactor Coenzyme Thiamine pyrophosphate Flavin adenine nucleotide Nicotinamide adenine dinucleotide Pyridoxal phosphate Coenzyme A (CoA) Biotin '-Deoxyadenosyl cobalamin Tetrahydrofolate Metal In’? Zn’! Mg?" 5 +43 Mo Se Mn ۳ 

صفحه 11:
Dietary precursor in mammals Biatin Pantothenic acid and other compounds. Vitamin Bro Riboflavin (vitamin Bo) Not required in diet Nicotinic acid (niacin) Pyridoxine (vitamin Bg) Folate Thiamine (vitamin B,) Examples of chemical groups transferred C0, ‘Acyl groups: H atoms and aly! groups Electrons Elections and acyl groups Hydride ion (:H™) Amino groups ‘One-carbon groups Aldehydes Coenzyme Biocytin Coenzyme A 5-Deoxyadenosylcobalamin (coenzyme B,3) Flavin adenine dinucleotide Lipoate Nicotinamide adenine dinucleotice Pyridoxal phosphate Tetrahydrofolate Thiamine pyrophosphate 

صفحه 12:
2. Transferases Transaldolase and uanskerolase Acyl, methyl, glucosyl, and phosphoryltransferases Kinases Phosphomutases 4, Lyases Decarboxylases Aldolases Hydratases Dehydrarases Synthases Lyases 6. Ligases Synthetases Carboxylases طبقه بندي آنزیم ها 1. Oxidoreducrases Dehydrogenases Oxidases Reductases Peroxidases Catalase Oxygenases Hydroxylases 3. Hydrolases Esterases Glycosidases Peptidases Phosphatases Thiolases Phospholipases Amidases Deaminases Ribonucleases 5, Isomerases Racemases Epimerases Isomerases ‘Mutases (not all) 

صفحه 13:
لاسن 21 آکسیدو وزج وتان هیدروژنازها یدروپراکسیدازها كسيزنازها ‎NHS,‏ 5 مار و0 سر طبقه بندي آنزيم ها / 8 phenylalanine | NADH + H* ‏دی‎ ‎“> HO 1 AH,+ 5-0; A+H,O AH,+02 + ‏ور‎ AH, + B ——— A+ BH] BE H,02+ H,O; ———0;+ 2H,0 پراکسیداز >A+2H,0 درل + رات 

صفحه 14:
‘oro# cH ot to wt Pepto chain کلاس 3: هیدرولازها Glucose hice 6-phosphate ae 1 1 3 3 ‏كلاس 2:نرانسفراز:‎ Ap 5 we eo chain Hydrolysis of a phosphorylated protein by a] protein phosphatase. 9 aT ‏م يه‎ ‏م7‎ \ 7 H,O No dopo? aa —OPO2- = Il ‏كلاس 4: ليازها يلمع‎ CH, 2-Phosphoglycerate Phosphoenolpyruvate 14 

صفحه 15:
oan freon ۶29 ‏سس‎ 8-6 0 0۳ ‎yells |,‏ 5: ایزومرازها اي ‎| / ‏و۵۵0۴ و۵080‎ DXylulose D-Ribulose S-phosphate S-phosphate ‎COOH 00H ‎I ‎HCOH facemase, HOCH ‎ ‎ ‎ ‎9 Oo 0 0 Sot + 5 9 Me ‏م‎ ‎He_on ‏سور موس‎ ‏سره‎ 0-0 CH,—OH 3-Phosphoglycerate 2-Phosphoglycerate ‏کلاس 5: ایزومرازها ‎000 coo- | biotin | ATP + HCO + C=O——> C=O + ADP + P; | 1 ‏ولا‎ CH2 1 COOH Pyruvate Oxaloacetate ‎Pyruvate carboxylase reactid ‏كلاس 6 زها‎ : ‎ ‎ ‎ ‎ 

صفحه 16:
: محاسبه ي سرعت واکنش ۷-۸ هيم 2۸-۲ ۷ ۴ ۸۵ ۷ 9ج + ۸ عوامل موثر بر سرعت واکنش: هر عاملي که فراواني و انرژي برخورد بین سوبسترا را افزایش دهد عت واکنش را بالا مي 

صفحه 17:
‎Usp ee pat J5bs abel js‏ تویسیر| به امحصول با ترعت تبدیل ححصول به سوبسترا برابر مي باشد.در چنین واکنشي (يك واکنش تعادلي یا برگشت پذیر)ثابت تعادل با سیب تانت:هاي سترعت ترایز آننتد ‎nA+mB ‏لك‎ py + aml 11 ‎ ‏لد دور 0 ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ 

صفحه 18:
نابت تعادل * ثابت تعادل نسبت ثابت هاي سرعت واكنش است نه نسبت سرعت هاي واکنش. * در حالت تعادل سرعت واکنش هاي رفت وبرگشت برابر است نه ثابت سرعت آنها. * تعادل پویاست يعني در لحظه تعادل سوبسترا و محصول به طور پیوسته به هم تبدیل مي شوند.هر چند که تغییر غلظت نداریم. با تفییر در غلظت واکنش گر ها ثابت تعادل از بين مي رود. 

صفحه 19:
رابطه بین ثابت تعادل و جهت واکنش AG? = ~RT In Koy ating wih all components at 1 u, When Kog iS... AG'is... the reaction... wo >10 negative proceeds forward 10 10 is at equilibrium <1.0 positive proceeds in reverse 

صفحه 20:
5 L i = ‏تعادل‎ cul ‏بين‎ ‏بطه و جهت واكنش‎ جر 5 0 فاز های واکنش آنزیمی فاز تاخیری 

صفحه 21:
عوامل موثر بر سرعت واکنش آنزيمي غلظت آنزیم حرارت يا دما ‎PH‏ 

صفحه 22:
> ور حطالغات آتوومی آن‌تمودار‌ها ومعاذلات گوتاگونی انتفاده میسوو * بر آسانش حتحبی. اشباع آنزنمی . آتریم .ها بهادوادسته تتطیعی وغتر تنظیمی تقسیم میشوند % در انواع غیر تتظیمی منحنی اشباع از نوع سهمی است ۲ در انواع تنظیمی منحنی اشباع از نوع سیگموئیدی است 

صفحه 23:
۱۳ 9 معادلات ‎Peo‏ [[ ون ۶ کینتیک میکائیلیس - منتن * فرضیات این کینتیک ۲" غلظت سوبسترا آنقدر زیاد است که تشکیل کمپلکس آنزیم - سوبسترا , اثر قابل توجهی بر غلظت سوبسترا ندارد ۷ سرعت واکنش در فاز درجه صفر اندازه گیری میشود ۲ کمپلکس ‎ES‏ , در تعادل با ۴ و 5 میباشد و بعبارت دیگر 

صفحه 24:
نمودارها و معادلات مهم آنزيمي 2 0 7 Yo" x, +15] a Substrate concentration, [S] (mM) 

صفحه 25:
نمودارها 9 معادلات ور آنزيمي نمودار لاين ویور - برک حرط ‎Vo VinaxlS) | Vinax‏ 

صفحه 26:
ثابت هاي مربوط به واکنش هاي آنزيمي ۰ 0 یا ثابتمیکانیلیسن < غلظتی از سوبسترا است که نصف حداکثر سرعت را ایجاد کند 1 7 لت ,| « "هه م بو بت وم k, rate constant for the forward reaction ‎rate constant for the breakdown of the ES to‏ = را ‎substrate‏ ‎k, = rate constant for the formation of the products ‏مانی که ‎k2)k-1 >> K2‏ مرو کننده سرعت است) باشد, ۱۳۱۱۵ فرض سوم میکائیلیس- منتن) ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ ‎ 

صفحه 27:
ثابت هاي مربوط به واکنش هاي آنزيمي ثابت ‎Turn Oner number) sLidbls‏ با ( ۲۵۴) يا عدد نوسازي) : * برایر با تعداد مولکول های سوبسترایی است که توسط یک مولکول آنزیم و در زمان اشباع بودن آن از سوبسترا , در واحد زمان ( معمولا ثانیه) به محصول تبدیل میشود ka ke ks E+S == ES== EP= E+P وا 1-1 

صفحه 28:
ثابت هاي مربوط به واکنش هاي آنزيمي : ( Catalytic efficiency ) L ( specificity.C) ‏ثابت فنژگی‎ براي مقايسه كارايي آنزيم ها به كار مي رود و برابر است با Kcat/Km 

صفحه 29:
۰ فعالیت بین المللی میزان آنزیمی که در هر دقیقه یک میکرومول 5 را به محصول تبدیل میکند ۶ فعالیت ویژه: تعداد کل آنزیم های موجود در هر میلی گرم پروتئین 

صفحه 30:
۰ برگشت پذیر ‎٠‏ بركشت نايذير ‏مهار كننده ها ‎ ‎ ‎ 

صفحه 31:
مهار کننده های برگشت پذیر * مهار کننده رقابتی(00۳۱0611۷6 

صفحه 32:
مهار کننده های برگشت پذیر :(Uncompetitive inhibition) v4 bk ° 1 a’ 4 (lg ‏حص‎ 

صفحه 33:
مهار کننده های برگشت پذیر 

صفحه 34:
مهار کننده های برگشت پذیر * غیررقابتی (۱۵۳6۵۳۵6۲6۷6): 

صفحه 35:
مهار کننده های برئكشت ۶ معرف های اختصاصی گروه: با زنجیره های جانبی برخی اسید های آمینه واکنش میدهند. مثل دی ایزوپروپیل فسفوفلوریدات ( گاز عصبی) که با اتصال به گروه هیدروکسیل ريشه 56۲ جایگاه فعال آنزیم استیل کولین استراز , آترا مهار و منجر به فلج تنفسی ميشود ۲ آنالوگ های سوبسترا: توزیل | - فنیل آلانین کلرو متیل کتون ‎TPCK))‏ ‏بعنوان آنالوگ سوبسترای کیموتریپسین > مهار کننده های انتحاری : داروی دپرنیل در درمان پارکینسون ( مونوآمین اکسیداز) 

صفحه 36:
آنزیم های آلوستریک ۴ چندزیرواحدی ۰ عدم تبعیت از معادله میکائیلیس منتن ۶ منحنی سیگموئیدی + جایگاه آلوستریک * واکنش های یک طرفه را کاتالیز می کنند 

صفحه 37:
تنظیم فعالیت آنزیم تنظیم مقدار آنزیم تنظیم آلوستریک تغییرات کوالانسی: انواع برگشت پذیر انواع برگشت ناپذیر ایزوانزیم ها(ایزوزيم ها): توالی آمینواسیدی متفاوتی دارند. واکنش یکسانی را کاتالیز مینمایند, ۳0 متفاوتی دارند و دارای ویژگیهای بیوشیمیایی متفاوتی هستند