صفحه 1:
صفحه 2:
Transition state
Free energy
پیشرفت واکتش
صفحه 3:
Transition state (+)
+
AG, موجه !
AG, وب
و a a | Jas”
Ground ۳
pthc Ground
state
Reaction coordinate
Free energy, G
صفحه 4:
Transition state (#)
Reaction coordinate
Free energy, G
صفحه 5:
10°
10’
10°
1011
10132
1013
1014
1017
TABLE 6-5 Some Rate Enhancements
Produced by Enzymes
Cyclophilin
Carbonic anhydrase
Triose phosphate isomerase
Carboxypeptidase A
Phosphoglucomutase
Succinyl-CoA transferase
Urease
Orotidine monophosphate decarboxylase
صفحه 6:
uncat
۳ AG?
SES EP
P
Reaction coordinate
Free energy, G
صفحه 7:
صفحه 8:
جایگاه
اتصال سوبسترا به جا
و 5 فیشر)
ل قفل و کلید (فرضیه 19
* مد
فرضیه کاشلند)
٠ مدل اثر القايي (فرضر
صفحه 9:
Substrate
+ ۱
8)
ES complex
صفحه 10:
ers
Substrate
بت ——2 (
ES complex
صفحه 11:
TABLE 6-1 Some Inorganic Elements That
Serve as Cofactors for Enzymes
002 Cytochrome oxidase
Fe2* or Fee* — Cytochrome oxidase, catalase, peroxidase
Kr Pyruvate kinase
Mg2* Hexokinase, glucose 6-phosphatase,
pyruvate kinase
Mn2* Arginase, ribonucleotide reductase
Mo Dinitrogenase
Ni2+ Urease
Se Glutathione peroxidase
102 Carbonic anhydrase, alcohol
dehydrogenase, carboxypeptidases
A and B
صفحه 12:
(دماي مطلوب)
(la)
صفحه 13:
اثر 7211
(calls pH)
M
صفحه 14:
pH
Pepsin
log Vo
صفحه 15:
log Vo
6 8 10
pH
Glucose 6-phosphatase
صفحه 16:
log Vo
6 8 10
pH
(b) Glucose 6-phosphatase
6
4
pH
(a) Pepsin
log Vo
صفحه 17:
غلت انزيم
اثر غلظت
۷1
[3ا
صفحه 18:
Leonor Michaelis Maud Menten
1875-1949 1879-1960
صفحه 19:
معادلات واکنش 1
واكنش هاي انزيمي
صفحه 20:
K,, (mm)
0.4
0.05
1.5
26
108
2.5
4.0
5.0
TABLE 6-6 _K,, for Some Enzymes and Substrates
Substrate
ATP
p-Glucose
D-Fructose
HCO;
Glycyltyrosinylglycine
N-Benzoyltyrosinamide
p-Lactose
L-Threonine
Enzyme
Hexokinase (brain)
Carbonic anhydrase
Chymotrypsin
B-Galactosidase
Threonine dehydratase
صفحه 21:
معادله میکائیلیس - منتون
]۷۲۵ _
Km+{[S] ~
صفحه 22:
رابطه لینوور-برك
1 _ «2 1 1
Ve اک Vim
صفحه 23:
۷
صفحه 24:
فعالیت ملكولي آنزیم
عبارت است از تعداد ملكولهاي
سوبسترا که در مدت زمان يك دقیقه
توسط يك ملکول انزیم در شرایط
.مطلوب به محصول تبدیل ميشوند
صفحه 25:
عبارت است از فعالیت آنزيمي که هر
ميليگرم پروتئین موجود در محلول دارا
ميباشد. فعالیت مخصوص معرف درجه
.ها به hse آن افزوده ميطوو
صفحه 26:
واحد بيرملليانزيم (۲1)
مقدار آنزيمي که قادر است در مدت زمان
میکرومول سوبسترا را به محصول تبدیل
.نماید
صفحه 27:
واحد فعالیت آنزیم در دستگاه ٩]
(kat)
ان فعاليت آنزيمي كه در مدت زمان يك ثاني
شرایط مطلوب ay مول سویسترا راب 5007
3
(kat = 60,000,000 U 1)
(U = 16.67 n kat 1)
صفحه 28:
مهار کنندهها
* مهار كنندههاي برگشتپذیر
* مهار كنندههاي برگشتناپذیر
صفحه 29:
مهار که رقاتی
Substrate Substrate
١ ١
مها کننده غیر رقبتی ۱
(em) Enzyme Enzyme
صفحه 30:
(a) Competitive inhibition
E+S == ES —~>E+P
! +
صفحه 31:
در غیاب مهار کننده % WV
0 WMS]
صفحه 32:
Vinax ~ لکا الا و۷
۳
ae ‘a=3
2
a اك
2=@ =
1 :
a= دا
No inhibitor
K,
Slope = ba ۳
max ee
— [1
is] (is)
صفحه 33:
(b) Uncompetitive inhibition
E+S == ES —~>E+P
r= ©
6
صفحه 34:
١
٠ در غياب مهار كتنده
0 1S]
صفحه 35:
competitive 90 نا رقابتی
1 Km \ 4 ال
Vo = \Vmax} IS] * Vinax
صفحه 36:
(c) Mixed inhibition
۴ + 5
+
۲ 0 ط
To اه تس
6-9
fs —>E+P
صفحه 37:
صفحه 38:
آنزیم هاي ناظم یا آلوستريك
Substrate
alone
fes
صفحه 39:
هم
«|
HN 6
ny L-Threonine
تا
oh _عتتی
Es
“007
HN
--H—C—cH L-Isoleucine
Ha
Hs
صفحه 40:
۱
Vo (m/min)
صفحه 41:
~ [S] (mm) |
(urwywrt) °4
صفحه 42:
5
[S] (mm)
Vo (um/min)
صفحه 43:
۱ تعاریف
* پروانزیم
۰ 1
نزیم ها
5-0 Le
مگذاري آنزیم ها
یم
صفحه 44:
1- اكسيدورى طنقصتدي آنبیی_هار جسم و احياء
جسم ديگري ميشود. شامل اکسیدازها, دهيدروزتازها
3 ۱ ازها: عمل انتقال شه از يك
2- ترانسفران بك ریش از جسم به
انجام مي دهند. مثل
pee لازها: موچب هید ندهاي مختلف با
قرار دادن يك فلکول آب eee هي کرد زده نتانته ayuig
4- لیازها: با جدا کردن پيوندهايي مانند 0-0 يا 0-5
موجب پیدایش يك پیوند دوکانه ميگردند
5- ایزومرازها: سبب ميشوند که سو يترا به ایزومر
نوري خود تبدیل شود.
6- لیگازها با سنتتازها: موجب پیوند بين دو جسم
م يكردند كه در اين زا ييوئد براترزي ميشود.
صفحه 45:
