آنزیم های پلاسمایی و ارزش تشخیصی آن ها

صفحه 1:
آنزیم محصول (سح سویبسترا +E — > ES— E +P ۲ آنزیم سبب کاهش انرژی فعالسازی واکنش می شود. ۲ آنزیم مقدار ثابت تعادل را تغییر نمی دهد. 

صفحه 2:
واحد بین اللملی فعالیت آنزیم ‎WU)‏ -مقداری از آنزيم که در مدت یک دقیقه در شرایط مطلوب دما و ۷ بتواند یک میکرومول سوبسترا را به محصول تبدیل نماید. - فعالیت را می توان بر حسب واحد هاء میلی واحدها یا میکروواحدها در واحد حجم نمونه بیان 055 ‎(U/L)‏ 

صفحه 3:
واحد كاتال مقدارى از آنزيم كه در مدت يك ثانيه در شرايط مطلوب دما و 011 بتواند يى مول سوبسترا را به محصول تبديل نمايد. 

صفحه 4:
اساس اندازه گیری آنزیم ۷ به علت مقادیر کم آنزیم در سرم. بافت و سایر مایعات بدن از فعالیت و قدرت کاتالیتیکی آن در واحد حجم استفاده می شود. ۲ فعالیت آنزیم ها در حالت اپتیمم از نظر ۰۱۷ حرارت. غلظت ماده اولیه, غلظت کوفاکتورها و غیره اندازه گیری می شود. #۷ فعالیت آنزیم ها در بیماری های گوناگون تشخیص و پیشگیری ارزش فراوان دارد. می کند و تعیین آن در 

صفحه 5:
روش های اندازه گیری فعالیت آنزیم ۱- کم شدن غلظت ماده اولیه: اساس کاهش مقدار سوبسترا در مدت زمان ‎om‏ ۲- اندازه گیری ماده تولید شده ( محصول ): ماده تولید شده را مى توان با روش های فتومتری» حجم سنجی ( اثر کربنیک انیدراز روی اسید کربنیک )» تیتراسیون ( اثر استیل کولین استراز روی استیل کولین ) ۳- تغییرات کوآنزیم در جریان واکنش: برعکس ( کوانزيم های نیکوتینی). فرم احیای آنها در ناحیه ۷[ جذب بیشتری دارند. ات از حالت اکسید به احیا و 

صفحه 6:
نکات مهم در اندازه گیری آنزیم ۱- نمونه لازم: ارجحیت سرم نسبت به پلاسما (محدودیت ضد انعقاد) ۲- عدم استفاده از سرم همولیز ۳- استفاده از ظروف استریل و لوله های آزمایش یکبار مصرف ۴- نمونه گیری در صبح و ناشتا بودن 

صفحه 7:
۰ بالینی آنزيم شنابى ب 

صفحه 8:
* آنزیم های پلاسما: [اتزيم هاى وظيفه داز ۲ هميشه در گردش خون وجود دارند و در اين محل وظايف فيزيولوزيك خود را انجام مى ‎LPL Jee sino‏ کولین استراز کاذب و پروآنزيم های انعقاد خون ۲ آنزیم های غیروظیفه دار: ۷ نقش مشخصی در گردش خون ندارند و در حالت طبیعی به میزان کم در اثر تخریب سلولی وارد گردش خون می شوند. ۲ به دنبال آسیب های سلولی و بافتی. ورود این آنزیم ها به داخل خون افزایش می یابد. لذا اندازه گیری آن ها در تعین و تشخیص شدت آسیب مفید است. نمونه این آنزیم ها: ۵۲۰۸۵5۲۰۵۱۳۰۸۴ وکام و.. 

صفحه 9:
* اشکال مختلف یک آنزیم ۱. ایزو آنزيم ها: ۲ ساختمان پروتئینی این آنزیم ها توسط لوکوس های ژنی متفاوتی کد مى شود. " اين آنزيم ها از نظر توزیع بافتی و سلولی و تمایل به سوبسترا (6۲0) متفاوت می با ۲ ایزوفرم ها: ۲ ساختمان پروتئینی این آنزیم ها توسط لوکوس های ژنی یکسانی کد می شود. .بعك |زاسكتق حستخوش تغييراقن مقل:برذافنت زوه آمين.» بوذاقنت یک اسید آمیتف وزيا برداشت يك كربوهيدرات مى شوند. ۳ تجمعات حاصل اتصال آنزیم ها به یکدیگر و ی به مولکول هایی مثل 9 ها 

صفحه 10:
9 از چهار آنزیم در درمان بیماری ها استفاده شده است: ‎)١‏ استريتوكيناز: ازبين بردن لخته هاى خونى در سكته قلبى ۳ تربپسین: در درمان فیبروز سیستیک ‏۴۳ آسپارژیناز: در درمان سرطان های خون ( لوکمی نوزادان ). ۴ گلو کوسربروزیداز: در درمان بیماری گوشه. ‏* از آنزیم های ۷/۴] و ۸۸ در تکنیک الایزا استفاده می شود. 

صفحه 11:
آسپارتات ترانس آمیناز( 5) با گلوتامات اگزالواسنات ترانس آمیناز ‎(GOT)‏ 5 گلوتامات + اگزالواستانت آلفا کتوگلوتارات + آسپارتات ۲ برای انجام واکنش به ۳1-۴ احتیاج است. این آنزيم در سیتوپلاسم و میتوکندری بافت قلب. کید. عضلات کلیه. گلبول قرمز و 

صفحه 12:
علل افزايش كاذب ” هموليز نمونه ” طولانى شدن فاصله زمانى تهيه سرم از نمونه علت افزایش فیزیولوژیک % در نوزادان چندین برابر افراد بالغ است. 

صفحه 13:
علل افزایش شدید *آسیب پارانشیم کبد از جمله: هپاتیت ویروسی 7 نکروز کبدی حاصل از سموم ۲ نارسایی در گردش خون همراه با شوک و ۲ عفونت منونوکلئوز 

صفحه 14:
علل افزايش خفیف ۲ سکته قلبی: ۸ - ۶ ساعت بعد از سکته شروع به افزایش نموده: پیک آن ۲۴ - ۱۸ ساعت بعد از سکته مشاهده شده و حدود چهار الی پنج نی ی ۳ رز 00 ۲ سرطان کید دیستروفی عضلانی 7 بافت اه 1 

صفحه 15:
‎a ae a ۰‏ سنجش به روش شیمیایی "در روش ریتمن - فرانکل, اگزالواستات حاصل با آو۴دی نیتروفنیل هیدرازین در محلول قلیایی تولید رنگ می نماید که متناسب با فا دی ‏لا م عار | ل ا ‏۲ سرم باید در اسرع وقت تهيه شود. ‎۱ 

صفحه 16:
Malate dehydrogenase Oxaloacetate (OAA) Malate NADH NAD (NADPH) (NADP) 

صفحه 17:
كلوتامات + . آلفا کتو گلوتارات +آلانین ۱ گرا ایا ان نوی در ا اق ا الك سكا اللا قل ون وجود دارد. 

صفحه 18:
عدن ادر سير سويد “” هياتيت ويروسى « نکروز کبدی در اد مت ” نارسايى در كردش خون همراه با شوك و هييوكسى ” عفونت منونوكلئوز 

صفحه 19:
علل افزایش خفیف v سرون يرقان انسدادى “احتقان كبدى "جراحی و آسیب بافت عضلانی 500 

صفحه 20:
“نكات: ۲ در حالت طبیعی نسبت فعالیت ۲" به ۲ ۸5 کمتر از ۱ می باشد. ص در بیماری های برگشت پذیر کبدی این نسبت افزايش می یابد ولی در بيمارى هايى كه به همراه نكروز سلول هاى كبدى هستند ايزوآنزيم میتوکندریایی ۲ ۸۵5 نيز به خون راه مى يابند و اين نسبت كمتراز ‎١‏ مى شود. ” اكرجه در بيمارى هاي كبد كه منجر به آسيب سلول هاى كبدى مى شود هر دو آنزيم 1 85 و 1 ۸۵1 افزايش می یابد ولی ۸۵۵1 آنزیم ویژه تری برای کبد است و به ندرت در بیماری های غیر پارانشیم کبد بالا مى رود. 

صفحه 21:
(LD & LDH) 363,,.u20 obsy ۷ آنزیم لاکتات دهیدروژناز واکنش زير را کاتالیز می نماید: "۱۱۵۸0 ‏لاکنتات+‎ Zoo + H + NADH آنزیم تقریبا در سیتوپلاسم تمام سلول های بدن وجود دارد و فعالیت آن در ها حدود ۵۰۰ برایر فعالیت آن در سرم اننت. v جهت واکنش به ۰۲۷ درجه حرارت. ایزو آنزيم و غلظت سوبسترا می باشد. ۲ در ۴۷ حدود ۷۰۸-۷۰۴ بیشتربه سمت لاکنات و در ۴ حدود ۸.۸ ۹.۸ به سمت پیروات است. 

صفحه 22:
۹ ** خصوصیات ساختاری ‎LDH‏ ‏این آنزیم به صورت تترامر بوده % از دو نوع زنجیر پپتیدی !۲ و 0 ساخته شده است. ۲ آنزیم لاکتات دهیدروژناز دارای پنج ایزو آنزيم بوده که مى توان توسط الکتروفورز آنها را تفکیک نمود. ۲ اخیرا ایزو آنزيم نوع ششم نیز مشاهده شده است. ”ميل تركيبى زبرواحد 1] براى لاکتات بیشتر از پیرووات اسست. ایزوآنزيم های دارای زیرواحد ۳ در ابجاد پیرووات نقش دارند. 1۳-1 توسط پیرووات مهار می گردد. 

صفحه 23:
**ايزوآنزيم ها يا ايزوزيم ها ”برخى از آنزيم ها به اشكال متفاوت در يك سلول يا بافت يا حتى موجود زنده وجود دارند و واكنش هاى يكسانى را كاتاليز مى کنند و در یک گروه آنزیمی قرار می گيرند. به اين آنزيم ها. ایزو آنزیم گفته می شود. “ ایزو آنزيم ها از لحاظ ویژگی های فیزیکی و شیمیایی. کینتیک. ژن. ساختار سه بعدی. توالی اسید آمینه ای. ۱ و خصوصیات تنظیمی با هم متفاوتند. 

صفحه 24:
1۳0-5 LD-X ساختار HHHH HHHM HHMM HMMM MMMM بافت حاوی ایزو آ قلسب. كليه. گلبول قرمسز, لوزالمعده. مگالوبلاست قلب. گلبول قرمز. غدد لنفاوی تیروئید. طحال, )44 غدد لنفاوی, طحال, تیروئید. پلاکت عضله, ریه, کید کبد. عضله. گرانولوسیت. لنفوسیت بیضه. اسپرم ایزوآنزيم ایسن ایزوآنزییم دارای فعالیست هیدروکسسی دهیدروژنازی به هنگام انعقاد خون افزایش می یابد 

صفحه 25:
۱ “ba ents ‏ل‎ ترتيب سرعت حركت: به سمت آند:. 101.1-102:1103:1-104ا ونهايتا 1125 آند :۳1 ۰ ۲۳۵2 ۰ ۳9 ۰ ۲۳۰4 , 5 ۱۳ كاتد 

صفحه 26:
علل افزايش كاذب ۱- همولیز نمونه ۳ - فاصله طولانی بین زمان نمونه گیری و تهیه سرم 

صفحه 27:
#*اهمیت بالینی اندازه گیری !0۲]-]: ۷ آانوع ۱ و ۲: ت-شخیص‌سکته قلبی آنمی مگ وبلاستیکو آنمی همولتیک لنكته: 0111| هم جنين در ييشكويى مدت بقاى بيماران مبتلا به لنفوم هوجكين و غير هوجكين استفاده مى شود. ”11لا نوع ؟ و : لوسمىكرلنولوسيتىو يانكيلتيت ‎LDHY‏ نوع ۴ و ۵ هباتيتنارسايىإحتقانئق امو لنفركتوسريه ‎ond ols 55 LDH6 pb « LDH wag‏ که افزایش آن در خون پیش 1 آگهی بسیار بدى دارد و معمولاً در آينده با مرك همراه خواهد بود. 6 در سرطان بیضه در خون افزایش افزایش می یابد. 

صفحه 28:
#استفاده ۷در تشخیص سکته قلبی: ۷ آنزیم لاکتات دهیدروژناز حدود ۱۲ ساعت بعد از شروع سکته قلبی افزلیش بافته. بعد از ۴۸ - ۷۲ ساعت‌به حداکثر رسیده و بعد از ۱۰ روز به حد طبیعی می رسد. Peklerd ۰2 ۳۲۲( سوت وس ‎Hows Day Normal level 5 to 10 days‏ 

صفحه 29:
در حالت طبیعی ۱9-1 < 0-2 است اما در سکته قلبی ۱9-1 0-2 < می شود که به این حالت 10 110۳60] می گویند. ‎enzymes of Lactate dehydrogenase‏ موا ‎ 

صفحه 30:
کراتین کیناز ۳۷ يا ‎(CK‏ آنزیم کرانین کیناز پا کرانین فسفو گیناز واکنش زبر را کانالیز می نماید: ۳ + كراتين فسفات هم کراتین + ۸۲۳ ۲ نقطه تعادل واکنش وابسته به ۳14 است. در ۷ حدود ‎٩‏ به سمت فسغوکراتین و در ۳۷ حدود ۶/۷ به سمت کراتین می باشد. ۲ واکنش نیاز به منیزیوم دارد و توسط ترکیبات حاوی گروه سولفیدریل مثل ل-استیل سیستئین پایدار می شوند. آنزیم کراتین کیناز به صورت دیمری است که از دو نوع زیرواحد 8 و ساخته شده است. 

صفحه 31:
ایزوآنزیم CK-1 CK-2 ساختار بافت حاوی ایزو آنزیم ‎BB‏ مغز. تیروئید. عضلات صاف. سیستم گوارشی و تناسلی.پروستات ‎MB‏ بیشتر در عضله قلببه مقدار ‏کم در عضلات اسکلتی ‏1 . پیشتر در عضلات اسکلتر ‏در سرم مشاهده نمی شود ‏7 آنزیم کراتین کیناز خون را تشکیل می دهد ‏887 آنزيم كراتين كيناز خون را تشكيل مى دهد 

صفحه 32:
الگوی الکتروفورز ابزو آنزیم های کرائین کیناز به صورت زیر است: ترتیب حرکت ایزو آنزیم های کراتین کیناز: ‎CK2‏ .11 و ‎CK3‏ ‎CK-3 , CK-2 , CK-1L:si‏ :کاتد 

صفحه 33:
*کراتین کیناز شکل های متنوع دیگری نیز دارد که عبارتند از: ۱.ایزوآنزيم /۷-.): در سنتز فسفوکراتین از ‎۸۵٩۲8‏ میتوکندریایی نقش دارد. ۲برداشت ريشه 95 انتهای کربوکسیل زنجیر ۷1 و ایجاد ایزوفرم های جدید: (Lys ail ۷ ‏(زنجیر‎ CK22 ‏و‎ (LYS cog M you) CK21 % ‎CK31 %‏ (هر دو زنجیر ۷ حاوی ۷5 ‎CK32‏ (یک زنجیر ‏ حاوی ‎LYS‏ 9 ‎CK33‏ (هر دو زنجیر ۷ فاقد ۷5 برای ‎CK3‏ ‏۳ ۷3۵6۲۳0-0161 حاصل اتصال 9)5ا به 11 و با 9۸ابه 0163 ‏۴ ۷3۵6۲۳0-0162 به صورت اشکال الیگومری /-21) 

صفحه 34:
جداسازی ایزو آنزیمهای کراتین کیناز ۲ روش الکتروفورز روی استات سلولز با محیط آگاروز ۲ روش کروماتوگرافی تعویض پونی ” روش مهار شوندگی توسط آنتی بادی ۲ روش فعال شوندگی انتخابی ۲ روش سنجش ایمونولوژیکی 

صفحه 35:
#*اهمیت بالینی اندازه گیری >-): 161 در بيماروهاىمغزئزيد موشود. همجنين عنولن:شانكر تومور در برخیاز مويها مثلييه. مثانه و بروستاتو ... در ننظر گرفته می‌شود. در سندیم رینسبز لفزلي می‌بابد :در تشخیصسکته قلبیکاربرد دارد. همچنیزور آسیبسر و خونریزیمشیمیه نیز فعا ليت012) لفزليش_هارد. 63 : هيبوتيروئيديسم نکته ۱: میزان کآم) وابسته به توده عضلانی نیز می باشد و در افراد با توده عضلانى زياد ميزان کان) افزایش دارد. نكته ؟: فعاليت 16ن) در بلاسما با فعالیت غده تیروئید نسبت عکس دارد. لذا در هیپوتیروئیدیسم فعاليت 16© به ويزه 6162© و 0163© افزایش دارد. افزايش 012) در هييوتيروئيديسم بيانكر دركيرى احتمالى عضله قلب است. 

صفحه 36:
علل افزایش شدید ۱- سکته قلبی : آنزیم کراتین کیناز اولین آنزیسی است که بعد از سکته قلبی در خون افزایش می یابد. ۳۲ - دیستروفی عضلانی و تحلیل عضلات اسکلتی ۳ - شوک و نارسایی گردش خون 

صفحه 37:
علل افزایش خفیف ۱- آسیب عضلانی ۲ - بعد از جراحی ۳ - تمرینات ورزشی ۴ - تزریقات مکرر عضلانی ۵ - هیپوتیروتیدیسم ۶ - مصرف برخی از داروها ۷ - در بعضی از تومورها ۸ - بیماری های درگیرکننده سلسله اعصاب مرکزی 

صفحه 38:
سنجش آنزیم کراتین کیناز در ‎a‏ تا مهم می باشد. 

صفحه 39:
آلکیالن فسفاتازیا فسفاتاز قلیایی (۵1۳) ” آلكالين فسفاتاز (داراى فلز روي در ساختمانش) آنزیم غشایی بوده که تاکنون سوبسترای طبیعی آن مشخص نشده است. در افرادی که خاقدآالکالین فسفاتاز هستند. میزان فسفواتانل آمین افزایش می یابد و تصور می شود که این جسم یکی از سوبستراهای آلکالین فسفاتاز باشد. در ‎8۲٩‏ قلیایی عمل می کند ‎٩(‏ تا ۱۰). ۲ یون های دو ظرفیتی مثل منیزیوم. منگنز و کبالت برای فعالیت آنزیم مورد نیاز هستند. ۷ فسفات. بورات و اگزالات و سیانید مهار کننده آنزیم هستند. 

صفحه 40:
اعمال الکالین فسفاتاز ۱ - انتقال قند و فسفات از سلول های موکوزال روده. توبول های کلیه. جفت و استخوان ۲ - انتقال لیپید در روده ۳ - شرکت در هیدرولیز پیروفسفات داخل سلولی ۴ -نقش دررفرایند کلسفیکا سیون استخوانی 

صفحه 41:
*#*ایزو آنزيم های الکالین فسفاتاز : ١.كبدى:‏ در انسداد صفراوی افزایش شدید و در بیماری پارانشیم کبد مثل هپاتیت افزایش کم دارد. ؟.استخواني: در سرطان استخوان, بیماری پاژه. هیپر پارا تیروئیدیسم. رشد استخوانی و شکستگی ها افزایش می یابد. ۳.روده ‎gl‏ از صرف غذاى جرب افزايش مى يابد و به خصوص در افراد دارای گروه وتو 5 و8 ۴جفتی -سرطانی: در دوران بارداری و برخی سرطان ها افزایش می يابند. نکته: ایزو آنزیم های جفتی-سرطانی به دو صورت وجود دارند: الف: ریگان (60311 ؟]): در بدخیمی ها و برخی از سرطان ها افزایش می یاب ۳ کاساهارا (685610873): در بدخیمی ها و برخی از سرطان ها افزایش می ‎wal,‏ نکته: آنزیم آلکالین فسفاتاز در ادرار نیز مشاهده مي شود که از منشاء کلیوی بوده و در اثر کلیرانس آنزیم موجود در خون نمی باشد. مقدار درصد ایزو آنزیم های الکالین فسفاتاز در سرم وابسته به سن است. 

صفحه 42:
الگوی الکتروفورز ایزو آنزيم های الکالین فسفاتاز ۲ در الکتروفورز ایزو آنزيم کبدی. استخوانی و روده ای‌به ترتیب بیشترین حرکت را دارند. ۲ در صورت مجاور نمونه‌با نورامنیداز حرکت نوع استخوانی کاهش می یابد و بهتر از نوع کبدی جدا می شود. ۲ خصوصیات ایزو آنزیم ریگان مشابه ایزو آنزیم جفتی بوده و در همان ناحیه ایزو آنزيم جفتی در الگوی الکتروفورز مشاهده می شود. 

صفحه 43:
۳ جید نکنه: ۲ از نظر مقاومت به در حرارت 656 به مدت ۱۰ دقیقه ایزوآنزیم استخوانی بیشترین حساسیت. نوع کبدی و روده ای حساسیت متوسط و نوع جفتی- سرطانی فاقد حساسیت است. ۷ اوره 311 سبب مهار ‎1/٩۰‏ ایزوآنزیم استخوانی, ۶۰ نوع كبدى و روده ای می شود در حالی که نوع جفتی-سرطانی مقاوم به اوره است. ۲ فنیل آلانین 510081 سبب مهار بیشتر ایزوآنزيم های استخوانی و روده ای می شود. تسین آلکالین فسفاتاز با آنتی بادی ناحیه پیش ‎fast liver & cas‏ ,1 به وجود می آورد. این کمپلکس در متاستازهای کبدی و بیماربهای کبدی همچون هپاتیت ویروسی و سیروز الکلی مشاهده می شود. لبا استفاده از روش های الکتروفورز. غیر فعال شدن توسط حرارت. مجاورت با مواد مهارکننده با دناتوره کننده شیمیابی, کروماتوگرافی تعویض یونی و روش های ایمونولوژیک می توان ایزو آنزیم های الکالین فسفاتاز را تفکیک نمود. 

صفحه 44:
فسفاناز اسیدی (86۴) یا اورتوفسفریک- مونواستر فسفوهیدرولاز ۲ فعالیتی مشابه ۵1.۴ دارده و در لیزوزوم یافت می شود البته خارج از لیزوز وم هم وجود دارد) و 0۳۷ مطلوب آن ها برابر ۵ می باشد. ۲ بیشترین فعالیت ‎۸٩۲۳‏ در پروستات, استخوان. کبد. طحال, پلاکت هاء و گلبول های قرمز یزوزیم های پروستاتیک و اریتروسیتی به یون های تارتارات حساس می باشند و بوسیله آن مهار می گردند. ۲ فعالیت ۸ در مایع منی نیز بسيار بالا مى باشد و در پزشکی قاننی برای بررسی تجاوزات جنسی بررسی می شود. ۲ اندازه گیری ایزوآنزيم پروستاتیک (۳/۸۳) در سرطان پروستات اهمیت دارد. قابل توجه است که ۸۸6-۴ ها در سرم ناپایدار می باشند و بنابراین انجام سریع آزمایش و یا اسیدی کردن نمونه لازم است. 

صفحه 45:
سا کولین استرازها (۴)): 30 نوع هستند: “نوع ‎:١‏ استيل كولين استراز يا کولین استراز واقعی: مسوول تجزیه فوری استیل کولین آزاد شده از انتهای اعصاب است و در ماده خاکستری مغز انتهای اعصاب. ريهء طحال و گلبول قرمز خون وجود دارد. "نوع ۲: آسیل کولین استراز یا کولین استراز کاذب یا کولین استراز سرمی: در سرم؛ ماده سفید مغز, کبد و پانکراس وجود دارد و نقش فیزیولوژیک مشخصی ندارد. #ننوستیگمین, فیزوستیگمین و دی ایزوپروپیل فلوئورو فسفات هر دو آنزیم را مهار می کند: ار می 7استیل کولین توسط هر دو آنزیم, استیل بتا متيل كولين توسط نوع ۱ و بنزوئیل کولین توسط نوع د آنزیم کولین استراز هیدرولیز می شود. 

صفحه 46:
۴ کاربرد بالینی اندازه گیری کولین استرازها (6۴): آ.معیاری از مسمومیت با حشره کش ها |ا.یافتن افراد حساس به سوکسینیل دی کولین (شل کننده عضلانی در جراحی) با فعالیت پایین کولین استراز. || ارزیابی بیماری کبدی: در صورتی که دو عامل بالا در فردی وجود نداشته باشد. فعالیت کم این آنزیم نشان دهنده اختلال در سنتز کبدی است. نکته: کولین استراز مازاد سوکسینیل کولین را در خون به حالت کما تجزیه می کند. بر جلوگیری از رفتن مریض به * نکته: عدد دی بوکائین میزان کاهش فعالیت کولین استراز سرمی در حضور دی بوکائین می تفه * عدد دیبوکائین برای تمایز افرادی که جهش های جایگزینی آنزیم بوتیریل کولین استراز دارند و در نتیجه باعث کاهش عملکرد آنزیم می شود استفاده می شود. 

صفحه 47:
* آلفا آمیلاز (۵:0۷): آنزیمی از دسته هیدرولازهاست که هیدرولیز پیوندهای آلفاا به ۴ گلیکوزیدی ذر پلی ساکاریدها را کاتالیز می کند. ۷ ها آنزيم هایک لسیمی‌هستند که ب رلیب کنوختیعملکرد آن‌ها كلسيم كاملاضرور: اليل ” اين آنزيم ها در حللت طبيعى در يلاسما يافت مى شوند و تنها آنزيم هاى يلاسمايى مى باشند كه بصورت فيزيولوزيك در ادرار يافت مى شوند. ” اين آنزيم در عفونت هاء انسداد برخی از تومورها و بخصوص در پانکراتیت حاده و التهاب غدد بزاقی و بیماری آوریون در سرم افزایش می یابد. ۲ آمیلاز موجود در پلاسما به طور طبیعی از غدد بزاقی (۸۳۸۷ -5) و لوزالمعده ‎(P- AMY)‏ سرچشمه می گیرد. 

صفحه 48:
*لیپاز انسانی (5): ۲ یک گلیکو پروتنین تک رشته ای می باشد که وجود نمک های صفراوی و یک کوفاکتور به نام کولیپاز برای فعالیت کاتالیتیک آن ضروری می باشد. ۲ این آنزیم فقط به پیوندهای استری در کرین های او ۲ (موقعیت های آلفا) حمله می کند و فراورده این واکنش. دو مول اسید چرب و یک مول ۲- آسیل گلیسرول به ازای هر مول سوبسترا می باشد. قسمت اعظم 5 موجود در سرم از پانکراس مشتق می شود ولی مقداری از آن همچنین تؤسط مخاط. ‎oF‏ ترشح مى شود. " اندازه كيرى ‎LPS‏ در سرم براى تشخيص يانكراتيك حاد استفاده مى شود. ” افزايش ليياز در اين حالت از افزايش آميلاز اختصاصى تر است. 

صفحه 49:
#الاستاز-۱ (61): ۲ یک پروتناز سرینی است. "۳ این آنزیم یک کربوکسی اندوپپتیداز است که هیدرولیز الاستین را کاتالیزمی کند. ۲ اندازه گیری 1 در مدفوع حساس ترین روش غیر تهاجمی برای تشخیص نارسایی مزمن پانکراس می باشد. 

صفحه 50:
*گاما -گلوتامیل ترانسفراز (666): ۲ جز آنزیم های متصل به غشا می باشد. انتقال گاما-گلوتامیل را از پیتیدها و ترکیبات حاوی گاما -گلوتامیل, به یک پذیرنده کاتالیز می کند. ‎v‏ اين آنزيم در توبول های پروکسیمال کلیوی. کبد. پانکراس» و روده ها یافت می شود. ولى قسمت اعظم أن در غشاى سلولى وجود دارد و مى تواند اسيدهاى آمينه و يبتيدهاى كاما-كلوتاميل را ازعرض غشاى سلول عبور داده و به داخل سلول يبرد. ‏” اين آنزيم شاخص حساسى براى وجود بيمارى مجارى صفراوى مى باشد. 

صفحه 51:
0% نوکلئوتیداز ‎(NTP)‏ ‏” جز آنزیم های متصل به غشا می باشد. “” یک فسفاتاز است که تنها بر روی توکلئوتید-" ۵-فسفات ها نظیر آدنوزین- ۵-مونوفسفات اثر می کند و فسفات معدنی را آزاد می کند. ” اين آنزيم يك گلیکوپروتئین می باشد که در سرتاسر بافت های بدن توزیع شده است و اساسا در غشای سیتوپلاسمی سلول ها قرار دارد. ۷اعلین زغم تززيم گنسترده: فعالیت سرمی آن سای از بیمازین های عجاری صفراوى كبدئ باشد: می ب 

صفحه 52:
* کیموتریپسین (۲۱۷): یک پروتئاز سرینی است که پیوند های پپتیدی در برگیرنده گروه كربوكسيل را با استناد به ريشه های آروماتیک آنها هیدرولیز می کند . ” اندا دارد. زه گیری ۲۱۷ در مدفوع در بررسی نارسایی مزمن پانکراس کاربرد 

صفحه 53:
آلدولاز: آنزیمی است که در مسیر گلیکولیز حضور دارد. دارای دو ایزوآنزيم آلدولاز ۵ و آلدولاز 0 می باشد. ” آلدولاز ۸ در بافت های غیر کبدی و آلدولاز 8 در بافت های کبدی وجود دارد. % بیشترین اممیت انداژه گیری آلدولاز سزمی» دز بیماران اعضنله انتکلتی می باشد. "در برخی از بیماری های ذخیره ای گلیکوژن نیز استفاده می شود. 

صفحه 54:
* گلوتامات دهیدروژناز % اين آنزیم میتوکندریایی است و اندازه گیری آن در خون در تعیین حساسیت آسیب بافت ‎as‏ کاربرد دارد. ۴ ۸۲ ( آنزيم سبدلآنژیو تلنسین ها کینینز ۲): ۷ اندازه گیری آن در تشخیص سارکوئیدوز ‎g MS‏ سندرم نفروتیک کاربرد دارد ”" دارای فلز روی بوده و در ریه ها و بیضه ها فراوان است. *لوسین آمینوپپتیداز: در تشخیص انسداد کبد و صفرا کاربرد دارئد. 

صفحه 55:
“© ست های ملکره (فانکسیون) کید " بيلى روبين: تشخيص يرقان و شدت آن * جزا بيلى روبين: اختلال متابوليسم بيلى روبين ۴ کلستز و ضایعاتجاگیر کبدی * کلستاز: به کاهش جریان صفرا در کانال و تجمع صفرا گفته می شود. *ترانس آمینازها (۸1۲/ و ۲ 5): بیماری هپاتوسیت * آلبومین سرم: نشانگر شدت و مزمن بودن *زمان پروترومبین (۲): نشانگر شدت و کلستاز *“زمان يروترومبين ( 11150 ‎(Prothrombin‏ : % فعالیت مسیر خارجی انعقاد خون و فاکتورهای||۷ ,۷ ,۱۱ ,او 26 را اندازه می‌گیرد. % طولانی شدن آن در اثر کاهش یا عدم فعالیت این فاکتورها به‌وجود می‌آید. مقدار طبیعی ۲ بين ‎٠١‏ تا ۱۴ ثانیه است. 

صفحه 56:
‎(Lucey-Driscoll syndrome) JgSuu,‏ یک بیماری متابولیکی اتوزومی مغلوب است که بر آنزیم‌های دخیل در متابولیسم بیلی‌روبین ثر می‌گذارد. گفته می‌شود اين بیماری به دلیل وجود مهار کننده‌هایی در شیر مادر برای گلوکورونیل ترانسفولز رخ می‌دهد. ‎ 

صفحه 57:


صفحه 58:
* سکته های قلبی: از عوامل اصلی مرگ و میر در دئیا هستند. جز اورژانس های پزشکی هستند و لذا شناسایی به موقع آن مهم است. از مارکرهای مختلفی برای تشخیص سکته قلبی استفاده می شود. میوگلوبین: "به دنبال آسيب عضله قلب ميوكلوبين ظرف ؟ ساعت افزايش يافته و مجددا ظرف ‎1١7‏ ساعت به میرآنتطبیعی بردمی گردد: لذا براى #قخيص بروورس:و تشخيص بسکته مجدد:مقیه انق ‎gal”‏ آزمایش بسیاز حساس است به طوری که مقادیر طبیعی آن سکته را زد می کند. ‏لاما اختصاضيت أين آزمايش كم است جون در آسيب عضلات أسكلتى نهم ميوكلوبين افزايئن يابد. ‏مى ياب ‏برای افزایش ویژگی آزمایش, اندازه گیری همزمان کربنیک انهیدراز ۳ مى تواند کمک کننده باشد که در آسیب عضله قلب تغییر نمی کند و در آسیب عضله اسکلتی بالا می رود. 

صفحه 59:
CK-MB ,CK* ‏برای تشخیص زودرس سکته قلبی متداول تر است.‎ ۷ ” به دنبال آسیب عضله قلب. میزان 1 تام و ایزو آنزیم ‎CK-MB‏ ‏ظرف ۶ ساعت افزایش یافته. ظرف ۲۴ ساعت به حداکثر خود می رسد و بعد از مدت ۲ الی ۳ روز طبیعی می شود. ۲ آزمایش ام تام غیراختصاصی بوده و میزان 6-08 نیز ممکن است در آسیب های عضلانی و همچنین سایر بیماری های قلبی افزایش يابد. 

صفحه 60:
*تروپونین ۲ و اقلبی (6-۲۳۲) ۲ به دنبال آسیب عضله قلب. میزان تروپونین ظرف ۲ روز به حداکثر رسیده و بعد از حدود ۵ روز طبیعی می گردد. ۲ تروپونین ۲ قلبی برای تشخیص سکته قلبی ۲ تا ۲ روز بعد از سکته مفید ” اين ماركر ویژگی زیادی برای عضله قلب دارد. ۲ تروپونین | هم یک مارکر اختصاصی برای تشخیص سکته های قلبی مورد استفاده قرار می گیرد. “” تروپونین | برای قلب اختصاصی تر از بقیه انواع 710 می باشد. 

صفحه 61:
۰ ولدبزو آنزییم‌هایآن برای تشخیص دیررس سکته قلبی مفید است. " به دنبال آسیب عضله قلب. میزان !0۳ ظرف ۱۲ تا ۱۸ ساعت افزایش يافته و بعد از گذشت ۱ تا ۳ روز به حداکثر مقدار خود می رسد و بعد از 8 تا ۱۴ روز طبیعی می گردد. افزایش ‎LDH2 5 LDH1‏ بیشتر بوده و افزایش 0۳1 به مراتب بیشتر از 10۳42 می باشد که سبب ایجاد الگوی فلیپ می گردد. 

صفحه 62:
Myoglobin 2 40 60 80 100 120 140 ۵ Hours from onset of infarction x Upper limit of normal